Sarcómero

Un sarcómero (del griego σάρξ sarx "carne", μέρος meros "parte") es la unidad funcional más pequeña del tejido muscular estriado. Es la unidad repetitiva entre dos líneas Z. Los músculos esqueléticos están compuestos por células musculares tubulares (llamadas fibras musculares o miofibras) que se forman durante la miogénesis embrionaria. Las fibras musculares contienen numerosas miofibrillas tubulares. Las miofibrillas se componen de secciones repetidas de sarcómeros, que aparecen bajo el microscopio como bandas alternas claras y oscuras. Los sarcómeros están compuestos de proteínas largas y fibrosas como filamentos que se deslizan entre sí cuando un músculo se contrae o se relaja. El costómero es un componente diferente que conecta el sarcómero con el sarcolema.

Dos de las proteínas importantes son la miosina, que forma el filamento grueso, y la actina, que forma el filamento delgado. La miosina tiene una cola larga y fibrosa y una cabeza globular que se une a la actina. La cabeza de miosina también se une al ATP, que es la fuente de energía para el movimiento muscular. La miosina solo puede unirse a la actina cuando los sitios de unión de la actina están expuestos a iones de calcio.

Las moléculas de actina están unidas a la línea Z, que forma los bordes del sarcómero. Otras bandas aparecen cuando el sarcómero está relajado.

Las miofibrillas de las células del músculo liso no están dispuestas en sarcómeros.

Bandas

Los sarcómeros dan al músculo esquelético y cardíaco su apariencia estriada, que fue descrita por primera vez por Van Leeuwenhoek.

• Un sarcómero se define como el segmento entre dos líneas Z vecinas (o discos Z). En micrografías electrónicas de músculo estriado cruzado, la línea Z (del alemán "zwischen" que significa entre) aparece entre las bandas I como una línea oscura que ancla los miofilamentos de actina.
• Rodeando la línea Z está la región de la banda I (para isotrópica). La banda I es la zona de filamentos delgados que no está superpuesta por filamentos gruesos (miosina).
• Después de la banda I está la banda A (para anisotrópico). Llamado así por sus propiedades bajo un microscopio de luz polarizada. Una banda A contiene la longitud total de un solo filamento grueso. La banda anisotrópica contiene filamentos tanto gruesos como delgados.
• Dentro de la banda A hay una región más pálida llamada zona H (del alemán "heller", más brillante). Llamado así por su apariencia más clara bajo un microscopio de polarización. La banda H es la zona de los filamentos gruesos que no tiene actina.
• Dentro de la zona H hay una delgada línea M (del alemán "mittel" que significa medio), aparece en el medio del sarcómero formado por elementos de conexión cruzada del citoesqueleto.

La relación entre las proteínas y las regiones del sarcómero es la siguiente:

• Los filamentos de actina, los filamentos delgados, son el componente principal de la banda I y se extienden hacia la banda A.
• Los filamentos de miosina, los filamentos gruesos, son bipolares y se extienden por toda la banda A. Están reticulados en el centro por la banda M.
• La proteína gigante titina (connectina) se extiende desde la línea Z del sarcómero, donde se une al sistema de filamentos gruesos (miosina), hasta la banda M, donde se cree que interactúa con los filamentos gruesos. La titina (y sus isoformas de empalme) es la proteína individual altamente elástica más grande que se encuentra en la naturaleza. Proporciona sitios de unión para numerosas proteínas y se cree que desempeña un papel importante como regla sarcomérica y como modelo para el ensamblaje del sarcómero.
• Se supone que otra proteína gigante, la nebulina, se extiende a lo largo de los filamentos delgados y de toda la banda I. Similar a la titina, se cree que actúa como una regla molecular para el ensamblaje de filamentos delgados.
• Varias proteínas importantes para la estabilidad de la estructura sarcomérica se encuentran tanto en la línea Z como en la banda M del sarcómero.
• Los filamentos de actina y las moléculas de titina se entrecruzan en el disco Z a través de la proteína alfa actinina de la línea Z.
• Las proteínas de la banda M, la miomesina, así como la proteína C, entrecruzan el sistema de filamentos gruesos (miosinas) y la parte de la banda M de la titina (los filamentos elásticos).
• La línea M también se une a la creatina quinasa, lo que facilita la reacción de ADP y fosfocreatina en ATP y creatina.
• La interacción entre los filamentos de actina y miosina en la banda A del sarcómero es responsable de la contracción muscular (basado en el modelo de filamento deslizante).

Contracción

La proteína tropomiosina cubre los sitios de unión a la miosina de las moléculas de actina en la célula muscular. Para que una célula muscular se contraiga, la tropomiosina debe moverse para descubrir los sitios de unión de la actina. Los iones de calcio se unen a las moléculas de troponina C (que se encuentran dispersas en la proteína tropomiosina) y alteran la estructura de la tropomiosina, obligándola a revelar el sitio de unión del puente cruzado en la actina.

La concentración de calcio dentro de las células musculares está controlada por el retículo sarcoplásmico, una forma única de retículo endoplásmico en el sarcoplasma.

Las células musculares se estimulan cuando una neurona motora libera el neurotransmisor acetilcolina, que viaja a través de la unión neuromuscular (la sinapsis entre el botón terminal de la neurona y la célula muscular). La acetilcolina se une a un receptor de acetilcolina nicotínico postsináptico. Un cambio en la conformación del receptor permite la entrada de iones de sodio y el inicio de un potencial de acción postsináptico. El potencial de acción luego viaja a lo largo de los túbulos T (túbulos transversales) hasta que alcanza el retículo sarcoplásmico. Aquí, la membrana despolarizada activa los canales de calcio de tipo L dependientes de voltaje, presentes en la membrana plasmática. Los canales de calcio tipo L están en estrecha asociación con los receptores de rianodina presentes en el retículo sarcoplásmico. El flujo de entrada de calcio desde los canales de calcio de tipo L activa los receptores de rianodina para liberar iones de calcio del retículo sarcoplásmico. Este mecanismo se denomina liberación de calcio inducida por calcio (CICR). No se sabe si la apertura física de los canales de calcio de tipo L o la presencia de calcio provoca la apertura de los receptores de rianodina. La salida de calcio permite que las cabezas de miosina accedan a los sitios de unión del puente cruzado de actina, lo que permite la contracción muscular.

La contracción muscular termina cuando los iones de calcio son bombeados de regreso al retículo sarcoplásmico, lo que permite que el aparato contráctil y, por lo tanto, las células musculares se relajen.

Tras la contracción muscular, las bandas A no cambian de longitud (1,85 micrómetros en el músculo esquelético de los mamíferos), mientras que las bandas I y la zona H se acortan. Esto hace que las líneas Z se acerquen.

Descansar

En reposo, la cabeza de miosina está unida a una molécula de ATP en una configuración de baja energía y no puede acceder a los sitios de unión de los puentes cruzados en la actina. Sin embargo, la cabeza de miosina puede hidrolizar ATP en difosfato de adenosina (ADP) y un ion de fosfato inorgánico. Una porción de la energía liberada en esta reacción cambia la forma de la cabeza de miosina y la promueve a una configuración de alta energía. A través del proceso de unión a la actina, la cabeza de miosina libera ADP y un ion de fosfato inorgánico, cambiando su configuración nuevamente a una de baja energía. La miosina permanece unida a la actina en un estado conocido como rigor., hasta que un nuevo ATP se une a la cabeza de miosina. Esta unión de ATP a la miosina libera la actina por disociación de puente cruzado. La miosina asociada al ATP está lista para otro ciclo, comenzando con la hidrólisis del ATP.

La banda A es visible como líneas transversales oscuras a través de las miofibras; la banda I es visible como líneas transversales ligeramente teñidas, y la línea Z es visible como líneas oscuras que separan los sarcómeros al nivel del microscopio óptico.

Almacenamiento

La mayoría de las células musculares solo pueden almacenar suficiente ATP para una pequeña cantidad de contracciones musculares. Mientras que las células musculares también almacenan glucógeno, la mayor parte de la energía necesaria para la contracción se deriva de los fosfágenos. Uno de estos fosfágenos, el fosfato de creatina, se utiliza para proporcionar al ADP un grupo fosfato para la síntesis de ATP en los vertebrados.

Estructura comparativa

La estructura del sarcómero afecta su función de varias maneras. La superposición de actina y miosina da lugar a la curva de longitud-tensión, que muestra cómo la producción de fuerza del sarcómero disminuye si el músculo se estira para que se puedan formar o comprimir menos puentes cruzados hasta que los filamentos de actina interfieran entre sí. La longitud de los filamentos de actina y miosina (en conjunto como la longitud del sarcómero) afecta la fuerza y ​​la velocidad: los sarcómeros más largos tienen más puentes cruzados y, por lo tanto, más fuerza, pero tienen un rango reducido de acortamiento. Los vertebrados muestran un rango muy limitado de longitudes de sarcómeros, con aproximadamente la misma longitud óptima (longitud en la tensión de longitud máxima) en todos los músculos de un individuo, así como entre especies. Los artrópodos, sin embargo, muestran una enorme variación (más de siete veces) en la longitud del sarcómero, tanto entre especies como entre músculos en un solo individuo. Las razones de la falta de variabilidad sustancial de los sarcómeros en los vertebrados no se conocen por completo.