Mioglobina

La mioglobina es una proteína fijadora de hierro y oxígeno que se encuentra en el tejido muscular cardíaco y esquelético de los vertebrados en general y en casi todos los mamíferos. La mioglobina está lejanamente relacionada con la hemoglobina. En comparación con la hemoglobina, la mioglobina tiene una mayor afinidad por el oxígeno y no tiene una unión cooperativa con el oxígeno como lo hace la hemoglobina. En los humanos, la mioglobina solo se encuentra en el torrente sanguíneo después de una lesión muscular.

Las altas concentraciones de mioglobina en las células musculares permiten que los organismos contengan la respiración durante un período de tiempo más largo. Los mamíferos buceadores, como las ballenas y las focas, tienen músculos con una abundancia particularmente alta de mioglobina. La mioglobina se encuentra en el músculo tipo I, tipo II A y tipo II B, pero la mayoría de los textos consideran que la mioglobina no se encuentra en el músculo liso.

La mioglobina fue la primera proteína en tener su estructura tridimensional revelada por cristalografía de rayos X. Este logro fue informado en 1958 por John Kendrew y asociados. Por este descubrimiento, Kendrew compartió el Premio Nobel de Química de 1962 con Max Perutz. A pesar de ser una de las proteínas más estudiadas en biología, su función fisiológica aún no está establecida de manera concluyente: los ratones modificados genéticamente para que carezcan de mioglobina pueden ser viables y fértiles, pero muestran muchas adaptaciones celulares y fisiológicas para superar la pérdida. A través de la observación de estos cambios en ratones con depleción de mioglobina, se plantea la hipótesis de que la función de la mioglobina se relaciona con un mayor transporte de oxígeno al músculo y con el almacenamiento de oxígeno; además, sirve como un eliminador de especies reactivas de oxígeno.

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