Glicina

La glicina (símbolo Gly o G) es un aminoácido que tiene un solo átomo de hidrógeno como cadena lateral. Es el aminoácido estable más simple (el ácido carbámico es inestable), con la fórmula química NH 2 -CH 2 -COOH. La glicina es uno de los aminoácidos proteinogénicos. Está codificado por todos los codones que comienzan con GG (GGU, GGC, GGA, GGG). La glicina es parte integral de la formación de hélices alfa en la estructura proteica secundaria debido a su forma compacta. Por la misma razón, es el aminoácido más abundante en las triples hélices de colágeno. La glicina también es un neurotransmisor inhibidor: la interferencia con su liberación dentro de la médula espinal (como durante una infección por Clostridium tetani) puede causar parálisis espástica debido a la contracción muscular desinhibida.

Es el único aminoácido proteinogénico aquiral. Puede encajar en ambientes hidrofílicos o hidrofóbicos, debido a su cadena lateral mínima de un solo átomo de hidrógeno.

La glicina fue descubierta en 1820 por el químico francés Henri Braconnot cuando hidrolizó gelatina hirviéndola con ácido sulfúrico. Originalmente lo llamó "azúcar de gelatina", pero el químico francés Jean-Baptiste Boussingault demostró que contenía nitrógeno. El científico estadounidense Eben Norton Horsford, entonces alumno del químico alemán Justus von Liebig, propuso el nombre "glicocoll"; sin embargo, el químico sueco Berzelius sugirió el nombre más simple "glicina". El nombre proviene de la palabra griega γλυκύς "sabor dulce" (que también está relacionado con los prefijos glico- y gluco-, como glicoproteína y glucosa).). En 1858, el químico francés Auguste Cahours determinó que la glicina era una amina del ácido acético.

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