Cápside

Esquema de un citomegalovirus

Ilustración del modelo geométrico que cambia entre dos posibles capsidos. Se ha observado un cambio similar de tamaño como resultado de una mutación aminoácida única

Una cápside es la cubierta proteica de un virus que encierra su material genético. Consiste en varias subunidades estructurales oligoméricas (repetitivas) hechas de proteína llamadas protómeros. Las subunidades morfológicas tridimensionales observables, que pueden corresponder o no a proteínas individuales, se denominan capsómeros. Las proteínas que componen la cápside se denominan proteínas de la cápside o proteínas de la cubierta viral (VCP). La cápside y el genoma interno se denominan nucleocápside.

Las cápsidas se clasifican en general según su estructura. La mayoría de los virus tienen cápsides con estructura helicoidal o icosaédrica. Algunos virus, como los bacteriófagos, han desarrollado estructuras más complicadas debido a restricciones de elasticidad y electrostática. La forma icosaédrica, que tiene 20 caras triangulares equiláteras, se aproxima a una esfera, mientras que la forma helicoidal se asemeja a la forma de un resorte, ocupando el espacio de un cilindro pero sin ser un cilindro en sí. Las caras de la cápside pueden consistir en una o más proteínas. Por ejemplo, la cápside del virus de la fiebre aftosa tiene caras que consisten en tres proteínas denominadas VP1–3.

Algunos virus están envueltos, lo que significa que la cápside está cubierta con una membrana lipídica conocida como envoltura viral. La envoltura es adquirida por la cápside de una membrana intracelular en el virus' anfitrión; los ejemplos incluyen la membrana nuclear interna, la membrana de Golgi y la membrana externa de la célula.

Una vez que el virus ha infectado una célula y comienza a replicarse, se sintetizan nuevas subunidades de la cápside mediante el mecanismo de biosíntesis de proteínas de la célula. En algunos virus, incluidos los que tienen cápsidas helicoidales y especialmente los que tienen genomas de ARN, las proteínas de la cápside se ensamblan conjuntamente con sus genomas. En otros virus, especialmente los virus más complejos con genomas de ADN de doble cadena, las proteínas de la cápside se ensamblan en procápsidos precursores vacíos que incluyen una estructura portal especializada en un vértice. A través de este portal, el ADN viral se traslada a la cápside.

Se han utilizado análisis estructurales de las principales arquitecturas de la proteína de la cápside (MCP) para clasificar los virus en linajes. Por ejemplo, el bacteriófago PRD1, el virus de algas Paramecium bursaria Chlorella virus-1 (PBCV-1), mimivirus y el adenovirus de mamíferos se han colocado en el mismo linaje, mientras que los bacteriófagos de ADN de doble cadena con cola (Caudovirales) y herpesvirus pertenecen a un segundo linaje.

Formas específicas

Icosaédrico

Icosahedral capsid of an adenovirus

Virus capsid Números T

La estructura icosahedral es extremadamente común entre los virus. El icosahedron consta de 20 caras triangulares delimitadas por 12 vértices cinco veces y consta de 60 unidades asimétricas. Así, un virus icosahedral está hecho de subunidades de proteína 60N. El número y la disposición de capsomeres en un capsid icosahedral se puede clasificar usando el "principio de equivalencia" propuesto por Donald Caspar y Aaron Klug. Al igual que la polihedra de Goldberg, una estructura icosahedral se puede considerar como construida a partir de pentameres y hexameres. Las estructuras pueden ser indexadas por dos enteros h y k, con ${displaystyle hgeq 1}$ y ${displaystyle kgeq 0}$; la estructura se puede considerar como h pasos desde el borde de un pentamer, girando 60 grados en sentido contrario, luego tomando k pasos para llegar al próximo pentamer. Número de triangulación T para el capsid se define como:

${displaystyle T=h^{2}+hcdot k+k^{2}$

En este esquema, las cápsidas icosaédricas contienen 12 pentámeros más 10(T − 1) hexámeros. El número T es representativo del tamaño y la complejidad de las cápsidas. Se pueden encontrar ejemplos geométricos para muchos valores de h, k y T en Lista de poliedros geodésicos y poliedros de Goldberg.

Existen muchas excepciones a esta regla: por ejemplo, los poliomavirus y los papilomavirus tienen pentámeros en lugar de hexámeros en posiciones hexavalentes en una red cuasi T = 7. Los miembros del linaje de virus de ARN de doble cadena, incluidos los reovirus, los rotavirus y el bacteriófago φ6, tienen cápsidas formadas por 120 copias de la proteína de la cápside, lo que corresponde a una cápside T = 2, o posiblemente una cápside T = 1 con un dímero en la unidad asimétrica. De manera similar, muchos virus pequeños tienen una cápside pseudo T = 3 (o P = 3), que está organizada de acuerdo con una red T = 3, pero con polipéptidos distintos que ocupan las tres posiciones cuasiequivalentes.

Los números T se pueden representar de diferentes maneras, por ejemplo, T = 1 solo se puede representar como un icosaedro o un dodecaedro y, dependiendo del tipo de cuasi-simetría, T = 3 se puede presentar como un dodecaedro truncado, un icosidodecaedro o un icosaedro truncado y sus respectivos duales, un icosaedro triakis, un triacontaedro rómbico o un dodecaedro pentakis.

Prolato

La estructura prolatina de una cabeza típica sobre una bacteriofía

Un icosaedro alargado es una forma común para las cabezas de los bacteriófagos. Tal estructura se compone de un cilindro con una tapa en cada extremo. El cilindro está compuesto por 10 caras triangulares alargadas. El número Q (o T_mid), que puede ser cualquier número entero positivo, especifica el número de triángulos, compuestos por subunidades asimétricas, que forman los 10 triángulos del cilindro. Los tapones se clasifican por el número T (o T_end).

La bacteria E. coli es el huésped del bacteriófago T4 que tiene una estructura de cabeza alargada. La proteína gp31 codificada por el bacteriófago parece ser funcionalmente homóloga a E. coli proteína chaperona GroES y capaz de sustituirla en el ensamblaje de viriones del bacteriófago T4 durante la infección. Al igual que GroES, gp31 forma un complejo estable con la chaperonina GroEL que es absolutamente necesaria para el plegamiento y ensamblaje in vivo de la proteína gp23 de la cápside principal del bacteriófago T4.

Helicoidal

Modelo 3D de una estructura capsida helicoidal de un virus

Muchos virus de plantas filamentosas y en forma de varilla tienen cápsides con simetría helicoidal. La estructura helicoidal se puede describir como un conjunto de n hélices moleculares 1-D relacionadas por una simetría axial de n veces. Las transformaciones helicoidales se clasifican en dos categorías: sistemas helicoidales unidimensionales y bidimensionales. La creación de una estructura helicoidal completa se basa en un conjunto de matrices de traslación y rotación que están codificadas en el banco de datos de proteínas. La simetría helicoidal viene dada por la fórmula P = μ x ρ, donde μ es el número de unidades estructurales por vuelta de la hélice, ρ es el aumento axial por unidad y P es el paso de la hélice. Se dice que la estructura es abierta debido a la característica de que cualquier volumen puede encerrarse variando la longitud de la hélice. El virus helicoidal más conocido es el virus del mosaico del tabaco. El virus es una sola molécula de ARN de cadena (+). Cada proteína de cubierta en el interior de la hélice se une a tres nucleótidos del genoma de ARN. Los virus de influenza A se diferencian por comprender múltiples ribonucleoproteínas, la proteína NP viral organiza el ARN en una estructura helicoidal. El tamaño también es diferente; el virus del mosaico del tabaco tiene 16,33 subunidades de proteína por vuelta helicoidal, mientras que el virus de la influenza A tiene un bucle de cola de 28 aminoácidos.

Funciones

Las funciones de la cápside son:

• proteger el genoma,
• entrega el genoma, y
• interactuar con el anfitrión.

El virus debe ensamblar una capa de proteína protectora estable para proteger el genoma de agentes químicos y físicos letales. Estos incluyen extremos de pH o temperatura y enzimas proteolíticas y nucleolíticas. Para los virus sin envoltura, la propia cápside puede estar involucrada en la interacción con los receptores de la célula huésped, lo que conduce a la penetración de la membrana de la célula huésped y la internalización de la cápside. La entrega del genoma se produce mediante el posterior desprendimiento o desmontaje de la cápside y la liberación del genoma en el citoplasma, o mediante la eyección del genoma a través de una estructura portal especializada directamente en el núcleo de la célula huésped.

Origen y evolución

Se ha sugerido que muchas proteínas de la cápside viral han evolucionado en múltiples ocasiones a partir de proteínas celulares funcionalmente diversas. El reclutamiento de proteínas celulares parece haber ocurrido en diferentes etapas de la evolución, de modo que algunas proteínas celulares fueron capturadas y refuncionalizadas antes de la divergencia de los organismos celulares en los tres dominios contemporáneos de la vida, mientras que otras fueron secuestradas hace relativamente poco tiempo. Como resultado, algunas proteínas de la cápside están muy extendidas en los virus que infectan a organismos lejanamente relacionados (p. ej., las proteínas de la cápside con el pliegue gelatinoso), mientras que otras están restringidas a un grupo particular de virus (p. ej., las proteínas de la cápside de los alfavirus).

Un modelo computacional (2015) ha demostrado que las cápsides pueden haberse originado antes que los virus y que sirvieron como medio de transferencia horizontal entre comunidades de replicadores, ya que estas comunidades no podrían sobrevivir si aumentaba el número de genes parásitos, siendo ciertos genes los responsables. para la formación de estas estructuras y las que favorecieron la supervivencia de comunidades autorreplicantes. El desplazamiento de estos genes ancestrales entre organismos celulares podría favorecer la aparición de nuevos virus durante la evolución.