Translocación del grupo PEP

translocación del grupo PEP (fosfoenol piruvato), también conocida como sistema fosfotransferasa o PTS, es un método distinto utilizado por las bacterias para obtener azúcar. absorción donde la fuente de energía es el fosfoenolpiruvato (PEP). Se sabe que es un sistema multicomponente que siempre involucra enzimas de la membrana plasmática y las del citoplasma.

El sistema PTS utiliza el transporte activo. Después de la translocación a través de la membrana, los metabolitos transportados son modificados. El sistema PTS fue descubierto por Saul Roseman en 1964. El fosfoenolpyruvato bacteriano: el sistema de fosfotransferasa de azúcar (PTS) transporta y fosforila sus sustratos de azúcar en un solo paso de refrigeración energética. Este proceso de transporte depende de varias proteínas de transferencia de fosforil citoplasmática - Enzyme I (I), HPr, Enzyme IIA (IIA), y Enzyme IIB (IIB)) así como la permease integral del azúcar de la membrana (IIC). Los complejos PTS Enzyme II se derivan de la evolución independiente de 4 superfamilias complejas PTS Enzyme II, que incluyen los (1) Glucose (Glc),(2) Mannose (Man), (3) Ascorbate-Galactitol (Asc-Gat) y (4) superfamilias Dihydroxyacetone (DHA). (Yo mismo Adarsh vishwakarma Vbspu BBT)

Especificidad

El sistema fosfotransferasa participa en el transporte de muchos azúcares a las bacterias, incluidas la glucosa, la manosa, la fructosa y la celobiosa. Los azúcares PTS pueden diferir entre grupos bacterianos, reflejando las fuentes de carbono más adecuadas disponibles en el medio ambiente en las que evolucionó cada grupo. En Escherichia coli, hay 21 transportadores diferentes (es decir, proteínas IIC, a veces fusionadas con proteínas IIA y/o IIB, ver figura) que determinan la especificidad de importación. De estos, 7 pertenecen a la familia de la fructosa (Fru), 7 pertenecen a la familia de la glucosa (Glc) y 7 pertenecen a las otras familias de permeasas PTS.

Mecanismo

El grupo fosforilo de la PEP finalmente se transfiere al azúcar importado a través de varias proteínas. El grupo fosforilo se transfiere a la enzima E I (EI), a la proteína histidina (HPr, proteína termoestable) y a la enzima E II (EII) a un residuo de histidina conservado, mientras que en la enzima E II B (EIIB) el grupo fosforilo generalmente se transfiere a un residuo de cisteína y rara vez a una histidina.

En el proceso de transporte de PTS de glucosa específico de las bacterias entéricas, el PEP transfiere su fosforilo a un residuo de histidina en la EI. A su vez, la EI transfiere el fosfato a HPr. Desde HPr el fosforilo se transfiere a EIIA. EIIA es específico para la glucosa y además transfiere el grupo fosforilo a un EIIB yuxtamembrana. Finalmente, EIIB fosforila la glucosa a medida que cruza la membrana plasmática a través de la enzima transmembrana II C (EIIC), formando glucosa-6-fosfato. El beneficio de transformar la glucosa en glucosa-6-fosfato es que no se escapará de la célula, por lo que proporciona un gradiente de concentración de glucosa unidireccional. El HPr es común a los sistemas de fosfotransferasas de los otros sustratos mencionados anteriormente, al igual que el EI aguas arriba.

Las proteínas aguas abajo de HPr tienden a variar entre los diferentes azúcares. La transferencia de un grupo fosfato al sustrato una vez importado a través del transportador de membrana impide que el transportador vuelva a reconocer el sustrato, manteniendo así un gradiente de concentración que favorece una mayor importación del sustrato a través del transportador.

Especificidad

En muchas bacterias, hay cuatro conjuntos diferentes de proteínas IIA, IIB y IIC, cada una específica de un azúcar en particular (glucosa, manitol, manosa y lactosa/quitobiosa). Para complicar más las cosas, IIA puede fusionarse con IIB para formar una única proteína con 2 dominios, o IIB puede fusionarse con IIC (el transportador), también con 2 dominios.

Reglamento

Con el sistema de glucosa fosfotransferasa, el estado de fosforilación de EIIA puede tener funciones reguladoras. Por ejemplo, en concentraciones bajas de glucosa, el EIIA fosforilado se acumula y esto activa la adenilato ciclasa unida a la membrana. Los niveles de AMP cíclico intracelular aumentan y esto activa la CAP (proteína activadora de catabolitos), que interviene en el sistema de represión de catabolitos, también conocido como efecto de la glucosa. Cuando la concentración de glucosa es alta, EIIA se desfosforila en su mayor parte y esto le permite inhibir la adenilato ciclasa, la glicerol quinasa, la lactosa permeasa y la maltosa permeasa. Así, además de ser una forma eficaz de importar sustratos a la bacteria, el sistema de translocación del grupo PEP también vincula este transporte con la regulación de otras proteínas relevantes.

Análisis estructural

G. Marius Clore resolvió las estructuras tridimensionales de ejemplos de todos los complejos citoplásmicos solubles de la PTS mediante espectroscopía de RMN multidimensional, y condujo a importantes conocimientos sobre cómo las proteínas de transducción de señales reconocen múltiples parejas estructuralmente diferentes al generar estructuras similares. superficies de unión de elementos estructurales completamente diferentes, haciendo uso de grandes superficies de unión con redundancia intrínseca y explotando la plasticidad conformacional de la cadena lateral.