Proteína rieske
proteínas Rieske son componentes de proteínas hierro-azufre (ISP) de los complejos del citocromo bc1 y del citocromo b6f y son responsables de la transferencia de electrones en algunos sistemas biológicos. John S. Rieske y sus colaboradores descubrieron por primera vez la proteína y en 1964 aislaron una forma acetilada de la proteína mitocondrial bovina. En 1979, el laboratorio de Trumpower aisló el "factor de oxidación" de mitocondrias bovinas y demostró que era una forma reconstitutivamente activa de la proteína hierro-azufre de Rieske
Es un grupo [2Fe-2S] único en el sentido de que uno de los dos átomos de Fe está coordinado por dos residuos de histidina en lugar de dos residuos de cisteína. Desde entonces se han encontrado en plantas, animales y bacterias con potenciales de reducción de electrones que varían ampliamente entre -150 y +400 mV.
Función biológica
La ubiquinol-citocromo-c reductasa (también conocida como complejo bc1 o complejo III) es un complejo enzimático de sistemas de fosforilación oxidativa bacteriana y mitocondrial. Cataliza la reacción de oxidación-reducción de los componentes móviles ubiquinol y citocromo c, contribuyendo a una diferencia de potencial electroquímico a través de la membrana bacteriana o interna mitocondrial, que está relacionada con la síntesis de ATP.
El complejo consta de tres subunidades en la mayoría de las bacterias y nueve en las mitocondrias: tanto el complejo bacteriano como el mitocondrial contienen subunidades de citocromo b y citocromo c1, y una unidad de hierro-azufre 'Rieske' subunidad, que contiene un grupo 2Fe-2S de alto potencial. La forma mitocondrial también incluye otras seis subunidades que no poseen centros redox. La plastoquinona-plastocianina reductasa (complejo b6f), presente en las cianobacterias y los cloroplastos de las plantas, cataliza la oxidorreducción del plastoquinol y el citocromo f. Este complejo, que es funcionalmente similar a la ubiquinol-citocromo c reductasa, comprende las subunidades de citocromo b6, citocromo f y Rieske.
La subunidad de Rieske actúa uniendo un anión ubiquinol o plastoquinol, transfiriendo un electrón al grupo 2Fe-2S y luego liberando el electrón al hierro hemo del citocromo c o del citocromo f. La reducción del centro de Rieske aumenta la afinidad de la subunidad en varios órdenes de magnitud, estabilizando el radical de semiquinona en el sitio Q(P). El dominio de Rieske tiene un centro [2Fe-2S]. Dos cisteínas conservadas coordinan un ion Fe mientras que el otro ion Fe está coordinado por dos histidinas conservadas. El grupo 2Fe-2S está unido a la región C-terminal altamente conservada de la subunidad de Rieske.
Familia de proteínas Rieske
Los homólogos de las proteínas Rieske incluyen componentes ISP del complejo citocromo b6f, dioxigenasas hidroxilantes de anillos aromáticos (ftalato dioxigenasa, benceno, naftaleno y tolueno 1,2-dioxigenasas) y arsenito oxidasa (EC 1.20.98.1). La comparación de secuencias de aminoácidos ha revelado la siguiente secuencia consenso:
- Cys-Xaa-His-(Xaa)15 a 17-Cys-Xaa-Xaa-His

Estructura 3D
Se conocen las estructuras cristalinas de varias proteínas de Rieske. El pliegue general, que comprende dos subdominios, está dominado por una estructura β antiparalela y contiene un número variable de hélices α. El grupo más pequeño de "unión de clústeres" Los subdominios en las proteínas mitocondriales y del cloroplasto son prácticamente idénticos, mientras que los subdominios grandes son sustancialmente diferentes a pesar de una topología de plegado común. Los subdominios de unión al clúster [Fe2S2] tienen la topología de un barril β antiparalelo incompleto. Un átomo de hierro del grupo de Rieske [Fe2S2] en el dominio está coordinado por dos residuos de cisteína y el otro está coordinado por dos residuos de histidina a través del Nδ átomos. Los ligandos que coordinan el grupo se originan a partir de dos bucles; cada bucle aporta una Cys y una His.
Subfamilias
- Proteína Rieske hierro-sulfur, C-terminal Inter Pro: IPR005805
- Arsenite oxidase, pequeña subunidad InterPro: IPR014067
Proteínas humanas que contienen este dominio
AIFM3; RFESD; UQCRFS1;
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