Leghemoglobina
tercera leghemoglobina (también leghemoglobina o legoglobina) es una fitoglobina transportadora de oxígeno que se encuentra en los nódulos de las raíces fijadoras de nitrógeno de las plantas leguminosas. Lo producen estas plantas en respuesta a la colonización de las raíces por bacterias fijadoras de nitrógeno, denominadas rizobios, como parte de la interacción simbiótica entre la planta y la bacteria: las raíces no colonizadas por Rhizobium no sintetizan leghemoglobina. La leghemoglobina tiene similitudes químicas y estructurales cercanas a la hemoglobina y, al igual que la hemoglobina, es de color rojo. Originalmente se pensó que el grupo prostético hemo para la leghemoglobina vegetal lo proporcionaba el simbionte bacteriano dentro de los nódulos radiculares simbióticos. Sin embargo, el trabajo posterior muestra que la planta huésped expresa fuertemente genes de biosíntesis de hemo dentro de los nódulos, y que la activación de esos genes se correlaciona con la expresión del gen de la leghemoglobina en los nódulos en desarrollo.
En plantas colonizadas por Rhizobium, como la alfalfa o la soja, la presencia de oxígeno en los nódulos de la raíz reduciría la actividad de la nitrogenasa sensible al oxígeno, que es una enzima responsable de la fijación de nitrógeno atmosférico. Se ha demostrado que la leghemoglobina amortigua la concentración de oxígeno libre en el citoplasma de las células vegetales infectadas para garantizar el funcionamiento adecuado de los nódulos de la raíz. Dicho esto, la fijación de nitrógeno es un proceso extremadamente costoso desde el punto de vista energético, por lo que la respiración aeróbica, que requiere una alta concentración de oxígeno, es necesaria en las células del nódulo de la raíz. La leghemoglobina mantiene una concentración de oxígeno libre que es lo suficientemente baja para permitir que la nitrogenasa funcione, pero una concentración de oxígeno total (libre y unida a la leghemoglobina) lo suficientemente alta para la respiración aeróbica.
Otras plantas, como Casuarina spp., que son plantas actinorícicas, producen una hemoglobina en sus nódulos radiculares simbióticos.
Estructura
Las leghemoglobinas son proteínas monoméricas con una masa de alrededor de 16 kDa y son estructuralmente similares a la mioglobina. Una proteína leghemoglobina consta de un hemo unido a un hierro y una cadena polipeptídica (la globina). Al igual que la mioglobina y la hemoglobina, el hierro del hemo se encuentra en su estado ferroso in vivo y es la fracción que se une al oxígeno. A pesar de las similitudes en el mecanismo de unión de oxígeno entre la leghemoglobina y la hemoglobina animal, y el hecho de que la leghemoglobina y la hemoglobina animal evolucionaron a partir de un ancestro común, existe una diferencia en la secuencia de aminoácidos entre estas proteínas en aproximadamente el 80% de las posiciones.
Las afinidades de unión al oxígeno de las leghemoglobinas son entre 11 y 24 veces más altas que las afinidades de unión al oxígeno de la mioglobina de cachalote. Las diferencias en las afinidades se deben a tasas diferenciales de asociación entre los dos tipos de proteínas. Una explicación de este fenómeno es que en la mioglobina, una molécula de agua unida se estabiliza en un bolsillo que rodea al grupo hemo. Este grupo de agua debe ser desplazado para que el oxígeno se una. Tal agua no se une en el bolsillo análogo de la leghemoglobina, por lo que es más fácil que una molécula de oxígeno se acerque al hemo de la leghemoglobina. La leghemoglobina tiene una tasa de disociación de oxígeno lenta, similar a la mioglobina. Al igual que la mioglobina y la hemoglobina, la leghemoglobina tiene una gran afinidad por el monóxido de carbono.
Los grupos hemo son los mismos en todas las leghemoglobinas conocidas, pero la secuencia de aminoácidos de la globina difiere ligeramente según la cepa bacteriana y la especie de leguminosa. Incluso dentro de una planta leguminosa, pueden existir múltiples isoformas de leghemoglobinas. Estos a menudo difieren en la afinidad por el oxígeno y ayudan a satisfacer las necesidades de una célula en un entorno particular dentro del nódulo.
Debate sobre la función principal
Los resultados de un estudio de 1995 sugirieron que la baja concentración de oxígeno libre en las células de los nódulos de la raíz se debe en realidad a la baja permeabilidad al oxígeno de las células de los nódulos de la raíz. De ello se deduce que el propósito principal de la leghemoglobina es eliminar el oxígeno libre limitado en la célula y entregarlo a las mitocondrias para la respiración. Pero, los científicos de un artículo posterior de 2005 sugieren que la leghemoglobina es responsable tanto de amortiguar la concentración de oxígeno como del suministro de oxígeno a las mitocondrias. Sus estudios de desactivación de leghemoglobina mostraron que la leghemoglobina en realidad reduce significativamente la concentración de oxígeno libre en las células de los nódulos de la raíz, y que la expresión de nitrogenasa se eliminó en los mutantes de desactivación de leghemoglobina, presumiblemente debido a la degradación de la nitrogenasa con una alta concentración de oxígeno libre. Su estudio también mostró una relación ATP/ADP más alta en células de nódulos de raíz de tipo salvaje con leghemoglobina activa, lo que sugiere que la leghemoglobina también ayuda con el suministro de oxígeno para la respiración.
Otras hemoglobinas vegetales
Desde entonces, las globinas se han identificado como una proteína común a muchos taxones de plantas, no restringida a los simbióticos. A la luz de este descubrimiento, se ha propuesto que se utilice el término fitoglobinas para referirse a las globinas vegetales en general.
Las fitoglobinas se pueden dividir en dos clados. El tipo 3/3 contiene las Clases I y II de fitoglobinas de angiospermas, y es común a todos los eucariotas (HGT de una flavohemoglobina bacteriana). La leghemoglobina sensu stricto es una fitoglobina de clase II. El 2/2 pliegue "TrHb2" El tipo contiene la clase III en la nomenclatura de angiospermas y parece haber sido adquirido de Chloroflexota (anteriormente Chloroflexi) por el ancestro de las plantas terrestres.
Uso comercial
Impossible Foods solicitó a la FDA estadounidense su aprobación para usar leghemoglobina de soya en los alimentos como un análogo de la hemoglobina derivada de la carne. La aprobación de la FDA llegó en julio de 2019, fue impugnada y luego confirmada, el 3 de mayo de 2021, por un tribunal federal de apelaciones de San Francisco. Actualmente se está utilizando en sus productos para imitar el color, el sabor y la textura de la carne.
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