Flagelina

La flagelina es una proteína globular que se organiza en un cilindro hueco para formar el filamento en un flagelo bacteriano. Tiene una masa de alrededor de 30.000 a 60.000 daltons. La flagelina es el componente principal de los flagelos bacterianos y está presente en grandes cantidades en casi todas las bacterias flageladas.

Estructura

La estructura de la flagelina es responsable de la forma helicoidal del filamento flagelar, que es importante para su correcto funcionamiento. Se transporta a través del centro del filamento hasta la punta donde se polimerasa espontáneamente en una parte del filamento. Es desplegada por la chaperona de secreción flagelar FliS (P26608) durante el transporte. El filamento está formado por once "protofilamentos" más pequeños, nueve de los cuales contienen flagelina en forma de L y los otros dos en forma de R.

Los terminales N y C helicoidales de la flagelina forman el núcleo interno de la proteína flagelina y son responsables de la capacidad de la flagelina para polimerizarse en un filamento. Los residuos medios forman la superficie exterior del filamento flagelar. Si bien los extremos de la proteína son bastante similares entre todas las flagelinas bacterianas, la porción media es muy variable y puede estar ausente en algunas especies. Los dominios de flagelina están numerados desde el núcleo helicoidal (D0/D1) hacia el exterior (D2,...); cuando se ve desde la secuencia de aminoácidos, D0/D1 aparece en los dos extremos. Las proteínas estructurales similares a la flagelina se encuentran en otras partes del flagelo, como el gancho (flgE; P75937), la varilla en la base y la tapa en la parte superior.

La parte media de la flagelina de E. coli (y afines), D3, muestra un pliegue beta-folium y parece mantener la estabilidad flagelar.

Respuesta inmune

En mamíferos

Los mamíferos a menudo tienen respuestas inmunitarias adquiridas (respuestas de células T y de anticuerpos) frente a bacterias flageladas, que se producen con frecuencia frente a antígenos flagelares. También se ha demostrado que la flagelina interactúa directamente con TLR5 en las células T y TLR11. Algunas bacterias pueden cambiar entre múltiples genes de flagelina para evadir esta respuesta.

La propensión de la respuesta inmune a la flagelina puede explicarse por dos hechos:

• La flagelina es una proteína extremadamente abundante en las bacterias flageladas.
• Existe un receptor inmunitario innato específico que reconoce la flagelina, el receptor tipo Toll 5 (TLR5).

En las plantas

Además, se sabe que una secuencia de 22 aminoácidos (flg22) de la parte N-terminal conservada de la flagelina activa los mecanismos de defensa de las plantas. La percepción de flagelina en Arabidopsis thaliana funciona a través de la quinasa tipo receptor FLS2 (FLAGELLIN SENSING 2). Tras la detección de flg22, FLS2 se une rápidamente a BAK1 (quinasa 1 asociada a BRI1) para iniciar la señalización mediante la transfosforilación recíproca de sus dominios de quinasa. Tanto la flagelina como la UV-C actúan de manera similar para aumentar la recombinación homóloga, como lo demostraron Molinier et al 2006. Más allá de este efecto somático, descubrieron que esto se extiende a las generaciones posteriores de la planta.Las proteínas quinasas activadas por mitógenos (MAPK) actúan como compuestos de señalización posteriores, lo que en última instancia conduce a una inmunidad activada por PAMP en la que más de 900 genes se regulan hacia arriba o hacia abajo con el tratamiento con flg22.

La estimulación previa con un péptido flg22 sintético condujo a una mayor resistencia contra los invasores bacterianos.