Estructura terciaria de las proteínas

La estructura terciaria de la proteína es la forma tridimensional de una proteína. La estructura terciaria tendrá una "columna vertebral" de cadena polipeptídica única con una o más estructuras secundarias de proteína, los dominios de proteína. Las cadenas laterales de aminoácidos pueden interactuar y unirse de varias maneras. Las interacciones y enlaces de las cadenas laterales dentro de una proteína particular determinan su estructura terciaria. La estructura terciaria de la proteína se define por sus coordenadas atómicas. Estas coordenadas pueden referirse a un dominio de proteína oa toda la estructura terciaria. Varias estructuras terciarias pueden plegarse en una estructura cuaternaria.

La ciencia de la estructura terciaria de las proteínas ha progresado de una hipótesis a una definición detallada. Aunque Emil Fischer había sugerido que las proteínas estaban hechas de cadenas polipeptídicas y cadenas laterales de aminoácidos, fue Dorothy Maud Wrinch quien incorporó la geometría en la predicción de las estructuras de las proteínas. Wrinch demostró esto con el modelo Cyclol, la primera predicción de la estructura de una proteína globular. Los métodos contemporáneos pueden determinar, sin predicción, estructuras terciarias dentro de 5 Å (0,5 nm) para proteínas pequeñas (<120 residuos) y, en condiciones favorables, predicciones seguras de estructuras secundarias.

Una proteína plegada en su estado nativo o conformación nativa normalmente tiene una energía libre de Gibbs más baja (una combinación de entalpía y entropía) que la conformación desplegada. Una proteína tenderá hacia conformaciones de baja energía, lo que determinará el plegamiento de la proteína en el entorno celular. Debido a que muchas conformaciones similares tendrán energías similares, las estructuras de las proteínas son dinámicas y fluctúan entre estas estructuras similares.

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