Constante de disociación

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Propiedad química

En química, bioquímica y farmacología, a disociación constante () $K_{D}$ ) es un tipo específico de constante de equilibrio que mide la propensión de un objeto más grande para separar (disociar) reversiblemente en componentes más pequeños, como cuando un complejo se separa en sus moléculas componentes, o cuando una sal se divide en sus iones componentes. La constante de disociación es el inverso de la constante asociación. En el caso especial de sales, la constante de disociación también se puede llamar una constante de ionización. Para una reacción general:

<math alttext="{displaystyle {ce {A_{mathit {x}}B_{mathit {y}}{mathit {x}}A{}+{mathit {y}}B}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">AxBSí.↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ xA+Sí.B{fnh} {fnh} {fnh}} {fnh}} {fnh} {fnh}} {fnh}}}}}} {fnh}}}}}}}<img alt="{displaystyle {ce {A_{mathit {x}}B_{mathit {y}}{mathit {x}}A{}+{mathit {y}}B}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/77866eea5fffe8550d6e7263d696c681079e8949" style="vertical-align: -1.005ex; width:18.501ex; height:3.343ex;"/>

en que un complejo ${displaystyle {ce {A}}_{x}{ce {B}}_{y}}$ descomposición xUna subunidad y Sí.B subunidades, la constante de disociación se define como

{displaystyle K_{D}={frac {[{ce {A}}]^{x}[{ce {B}}]^{y}}{[{ce {A}}_{x}{ce {B}}_{y}]}}}

donde [A], [B] y [A_x B_y] son el equilibrio concentraciones de A, B y el complejo A_x B_y, respectivamente.

Una razón para la popularidad de la constante de disociación en bioquímica y farmacología es que en el caso con frecuencia encontrado donde x = Sí. = 1, K_D tiene una simple interpretación física: cuando ${displaystyle [{ce {A}}]=K_{D}}$ , entonces ${displaystyle [{ce {B}}]=[{ce {AB}}]}$ o equivalente ${displaystyle {tfrac {[{ce {AB}}]}{{[{ce {B}}]}+[{ce {AB}}]}}={tfrac {1}{2}}}$ . Eso es, K._D, que tiene las dimensiones de la concentración, iguala la concentración de libre A a la que la mitad de las moléculas totales de B están asociadas con A. Esta simple interpretación no se aplica para valores superiores x o Sí.. También presume la ausencia de reacciones competitivas, aunque la derivación puede extenderse para permitir y describir explícitamente la unión competitiva. Es útil como una descripción rápida de la unión de una sustancia, de la misma manera que EC50 e IC50 describen las actividades biológicas de las sustancias.

Concentración de moléculas unidas

Moléculas con un sitio de unión

Experimentalmente, la concentración de la molécula compleja [AB] se obtiene indirectamente de la medición de la concentración de moléculas libres, ya sea [A] o [B]. En principio, se conocen las cantidades totales de molécula [A]₀ y [B]₀ añadidas a la reacción. Se separan en componentes libres y ligados según el principio de conservación de la masa:

{displaystyle {begin{aligned}{ce {[A]_0}}&={ce {{[A]}+ [AB]}}\{ce {[B]_0}}&={ce {{[B]}+ [AB]}}end{aligned}}}

Para rastrear la concentración del complejo [AB], se sustituye la concentración de las moléculas libres ([A] o [B]), de las respectivas ecuaciones de conservación, por la definición de la constante de disociación,

{displaystyle [{ce {A}}]_{0}=K_{D}{frac {[{ce {AB}}]}{[{ce {B}}]}}+[{ce {AB}}]}

Esto produce la concentración del complejo relacionada con la concentración de cualquiera de las moléculas libres

{displaystyle {ce {[AB]}}={frac {ce {[A]_{0}[B]}}{K_{D}+[{ce {B}}]}}={frac {ce {[B]_{0}[A]}}{K_{D}+[{ce {A}}]}}}

Macromoléculas con sitios de unión independientes idénticos

Muchas proteínas biológicas y enzimas pueden poseer más de un sitio de unión. Normalmente, cuando un ligando $L$ se une con una macromolécula $M$ , puede influir en los kinetics vinculantes de otros ligandos $L$ vinculante para la macromolécula. Se puede formular un mecanismo simplificado si la afinidad de todos los sitios vinculantes puede considerarse independiente del número de ligandos vinculados a la macromolécula. Esto es válido para macromoléculas compuestas de más de una, principalmente idéntica, subunidades. Se puede asumir entonces que cada uno de estos $n$ subunidades son idénticas, simétricas y que poseen sólo un solo sitio de unión. Luego, la concentración de ligandos ligados ${displaystyle {ce {[L]_{bound}}}}$ se convierte en

{displaystyle {ce {[L]}}_{text{bound}}={frac {n{ce {[M]}}_{0}{ce {[L]}}}{K_{D}+{ce {[L]}}}}}

En este caso, ${displaystyle {ce {[L]}}_{text{bound}}neq {ce {[LM]}}}$ , pero comprende todas las formas parcialmente saturadas de la macromolécula:

{displaystyle {ce {[L]}}_{text{bound}}={ce {[LM]}}+{ce {2[L_{2}M]}}+{ce {3[L_{3}M]}}+ldots +n{ce {[L_{mathit {n}}M]}}}

donde la saturación ocurre paso a paso

<math alttext="{displaystyle {begin{aligned}{ce {{[L]}+[M]}}&{ce {{}{[LM]}}}&K'_{1}&={frac {ce {[L][M]}}{[LM]}}&{ce {[LM]}}&={frac {ce {[L][M]}}{K'_{1}}}\{ce {{[L]}+[LM]}}&{ce {{}{[L2M]}}}&K'_{2}&={frac {ce {[L][LM]}}{[L_{2}M]}}&{ce {[L_{2}M]}}&={frac {ce {[L]^{2}[M]}}{K'_{1}K'_{2}}}\{ce {{[L]}+[L2M]}}&{ce {{}{[L3M]}}}&K'_{3}&={frac {ce {[L][L_{2}M]}}{[L_{3}M]}}&{ce {[L_{3}M]}}&={frac {ce {[L]^{3}[M]}}{K'_{1}K'_{2}K'_{3}}}\&vdots &&vdots &&vdots \{ce {{[L]}+[L_{mathit {n-1}}M]}}&{ce {{}{[L_{mathit {n}}M]}}}&K'_{n}&={frac {ce {[L][L_{n-1}M]}}{[L_{n}M]}}&[{ce {L}}_{n}{ce {M}}]&={frac {[{ce {L}}]^{n}[{ce {M}}]}{K'_{1}K'_{2}K'_{3}cdots K'_{n}}}end{aligned}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">[L]+[M]↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ [LM]K1.=[L][M][LM][LM]=[L][M]K1.[L]+[LM]↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ [L2M]K2.=[L][LM][L2M][L2M]=[L]2[M]K1.K2.[L]+[L2M]↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ [L3M]K3.=[L][L2M][L3M][L3M]=[L]3[M]K1.K2.K3.⋮ ⋮ ⋮ ⋮ ⋮ ⋮ [L]+[Ln− − 1M]↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ [LnM]Kn.=[L][Ln− − 1M][LnM][LnM]=[L]n[M]K1.K2.K3.⋯ ⋯ Kn.{displaystyle {begin{aligned}{ce {{[L]}+[M]} {fncip]} {fnK}} {fnMic {ce {fn] {} {} {} {fn]} {c}} {c}} {c}}} {fn]} {fn}}} {cccc}}}} {cccc}}}}}}}\\\\\\\\\\cc}}}}}}}}}}}}}}}}}\\\\\\\\\\\\\\\\\\\\\c}c}\\cc}\\c}\\c\\c}c}c}c}c}c}cc}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}} [L]}+[LM]} {ce {ce {} {} {=}}}}} {fn]} {fn]} {fncip]} {fnunci} {fnunci}}} {fnuncio}}} {fnuncio}}} {fnMincip]}} {fnun}}}}}}} {c}}}} {c}}}}}}}}}}} {c}}}}}}}}}} {c}}} {m}}}} {c}}}}} {c}}}}}}}}}}}} {c}}}}} {c}}}}}} {m}} {m}}}} {c}}}}} {cc}}}}}}}}}}}}}}} {cc}}}}}}}}}}}} {c}}} {m}} [L_{2}M]} {fnMic {fncip]} {fnK'_{1}} {fn}}\\cH00} {cH00}} {cH00}}} {cH00}}} {cH00}}} {ccH00}}}}}}} {\\\\\c}}}}}}}}}}}}} {\\\\\\\\\ccH00\ccH00\ccH00}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}} { {\\\\\\\\\\c}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}} {{[L]}+[L2M]} {} {fnK}} {fnK}}} {fnK}} {fn}} {fn} {fn}} {fn0}}}}}} {c}}}}}}} {fn}}}} {c}} {c}}}}}}}}}} {c}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}} {c}}}}}}}}}} {c}}}}}}}} {c}}}}}}}}}}} {c}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}} {c}}}}}}}}}}}}} {c} {c}}}}}}}}}}} {c}}}}}}}}}}}}}}}}}}} {c {[L_{3}M]} {fnMicroc {ce {fnh00} {K'_{1}K'_{2}K'_{3}}\\\\\\\\cH00} {cH00}+[L_{m]}m]} {cH00}}} {cH00} {cH00}}} {cH00} {ccH00}}} {cH00}cH00}cH00} {fn}}} {fn} {fn}} {fn}} {fn} {fn} {fn}} {fn}}} {fn}}} {fn}}}} {fnfn}}} {fnfn}}}}}} {fnfn}fnfn}}}fn}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}} {fn}}}}}}}}}}}}}}}}}}}} {fn}}}}}}}}}}}}}}} {c}} {fn}} {fn}} {fn}}} {fnfnfnfn}}fn}fn}fn}fn}fn}fnfn}fn}}}}}}}}} {fn} {fn} {fn}} {fn}} {fn}} {fn}} {fn} {fn} {fn}} {fn}} {fn}} {fn}}} {fn} {fn}}}}} {fn}}} {fn}}}}}} {f}}}}}}}}}}}}}}}}} {c}} {c}}}}} {c}}}} {c} {c} {c} {c}}}}}}}}}}}}} {c}}}}}}}} {c} {c} {c} {c}}}}}}} {c}}}}}}}}}c}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}} [{ce {fn} {fn} {fn} {fn}} {fn}} {fn} {fn} {fn}} {fn} {fn}}}} {fnfn}}}} {fnfn}}} {fnfn}}}}}} {\f}}}}}}}}}}}}}}\\\\\\c}}}}}}}}}}}}}}}\\\\\\c}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}\\\\\\\\\\\\\c}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}}} {M}} {K'_{2}K'_{3}cdots ¿Qué?<img alt="{displaystyle {begin{aligned}{ce {{[L]}+[M]}}&{ce {{}{[LM]}}}&K'_{1}&={frac {ce {[L][M]}}{[LM]}}&{ce {[LM]}}&={frac {ce {[L][M]}}{K'_{1}}}\{ce {{[L]}+[LM]}}&{ce {{}{[L2M]}}}&K'_{2}&={frac {ce {[L][LM]}}{[L_{2}M]}}&{ce {[L_{2}M]}}&={frac {ce {[L]^{2}[M]}}{K'_{1}K'_{2}}}\{ce {{[L]}+[L2M]}}&{ce {{}{[L3M]}}}&K'_{3}&={frac {ce {[L][L_{2}M]}}{[L_{3}M]}}&{ce {[L_{3}M]}}&={frac {ce {[L]^{3}[M]}}{K'_{1}K'_{2}K'_{3}}}\&vdots &&vdots &&vdots \{ce {{[L]}+[L_{mathit {n-1}}M]}}&{ce {{}{[L_{mathit {n}}M]}}}&K'_{n}&={frac {ce {[L][L_{n-1}M]}}{[L_{n}M]}}&[{ce {L}}_{n}{ce {M}}]&={frac {[{ce {L}}]^{n}[{ce {M}}]}{K'_{1}K'_{2}K'_{3}cdots K'_{n}}}end{aligned}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/0b8d8a0056fee40398183175c1057fb022dc18d9" style="vertical-align: -15.338ex; width:78.647ex; height:31.843ex;"/>

Para la derivación de la ecuación de unión general una función de saturación $r$ se define como el cociente de la porción de ligando atado al total cantidad de la macromolécula:

{displaystyle r={frac {ce {[L]_{bound}}}{ce {[M]_{0}}}}={frac {ce {{[LM]}+{2[L_{2}M]}+{3[L_{3}M]}+...+{mathit {n}}[L_{mathit {n}}M]}}{ce {{[M]}+{[LM]}+{[L_{2}M]}+{[L_{3}M]}+...+[L_{mathit {n}}M]}}}={frac {sum _{i=1}^{n}left({frac {i[{ce {L}}]^{i}}{prod _{j=1}^{i}K_{j}'}}right)}{1+sum _{i=1}^{n}left({frac {[{ce {L}}]^{i}}{prod _{j=1}^{i}K_{j}'}}right)}}}

Aunque todas las constantes de disociación microscópicas sean idénticas, difieren de las macroscópicas y existen diferencias entre cada paso de unión. La relación general entre ambos tipos de constantes de disociación para los sitios de unión n es

{displaystyle K_{i}'=K_{D}{frac {i}{n-i+1}}}

Por lo tanto, la proporción de ligando unido a macromoléculas se vuelve

{displaystyle r={frac {sum _{i=1}^{n}ileft(prod _{j=1}^{i}{frac {n-j+1}{j}}right)left({frac {{ce {[L]}}}{K_{D}}}right)^{i}}{1+sum _{i=1}^{n}left(prod _{j=1}^{i}{frac {n-j+1}{j}}right)left({frac {[L]}{K_{D}}}right)^{i}}}={frac {sum _{i=1}^{n}i{binom {n}{i}}left({frac {[L]}{K_{D}}}right)^{i}}{1+sum _{i=1}^{n}{binom {n}{i}}left({frac {{ce {[L]}}}{K_{D}}}right)^{i}}}}

Donde ${displaystyle {binom {n}{i}}={frac {n!}{(n-i)!i!}}}$ es el coeficiente binomio. Entonces, la primera ecuación es probada aplicando la regla binomial

{displaystyle r={frac {nleft({frac {ce {[L]}}{K_{D}}}right)left(1+{frac {ce {[L]}}{K_{D}}}right)^{n-1}}{left(1+{frac {ce {[L]}}{K_{D}}}right)^{n}}}={frac {nleft({frac {ce {[L]}}{K_{D}}}right)}{left(1+{frac {ce {[L]}}{K_{D}}}right)}}={frac {n[{ce {L}}]}{K_{D}+[{ce {L}}]}}={frac {ce {[L]_{bound}}}{ce {[M]_{0}}}}}

Unión proteína-ligando

La constante de disociación se utiliza comúnmente para describir la afinidad entre un ligand ${displaystyle {ce {L}}}$ (como una droga) y una proteína ${displaystyle {ce {P}}}$ ; es decir, cuán apretadamente un ligando se une a una proteína particular. Las afinidades de la ligand-proteína están influenciadas por intermoleculares no covalentes entre las dos moléculas como la unión de hidrógeno, las interacciones electrostáticas, las fuerzas hidrofóbicas y van der Waals. Las afinidades también pueden verse afectadas por altas concentraciones de otras macromoléculas, lo que causa el acecho macromolecular.

La formación de un complejo de ligand-proteína ${displaystyle {ce {LP}}}$ puede ser descrito por un proceso de dos estados

<math alttext="{displaystyle {ce {L + P LP}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">L+P↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ LP{displaystyle {ce {L + P = il}}<img alt="{displaystyle {ce {L + P LP}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/51d6f8c1549e90d2acf2d6a0c13cd14c18b3f7da" style="vertical-align: -0.505ex; width:13.56ex; height:2.843ex;"/>

se define la constante de disociación correspondiente

{displaystyle K_{D}={frac {left[{ce {L}}right]left[{ce {P}}right]}{left[{ce {LP}}right]}}}

Donde ${displaystyle {ce {[P], [L]}}}$ y ${displaystyle {ce {[LP]}}}$ representan concentraciones molares de la proteína, ligando y complejo, respectivamente.

La constante de disociación tiene unidades molares (M) y corresponde a la concentración de ligando ${displaystyle {ce {[L]}}}$ a la que la mitad de las proteínas están ocupadas en equilibrio, es decir, la concentración de ligando en la que la concentración de proteínas con ligando ${displaystyle {ce {[LP]}}}$ iguala la concentración de proteínas sin ligando ${displaystyle {ce {[P]}}}$ . Cuanto menor sea la constante de disociación, más apretada es el ligando, o mayor es la afinidad entre ligando y proteína. Por ejemplo, un ligando con una constante de disociación nanomolar (nM) se une más firmemente a una proteína particular que un ligando con una constante de disociación micromolar (μM).

Las constantes de disociación subpicomolares como resultado de interacciones de unión no covalente entre dos moléculas son raras. Sin embargo, hay algunas excepciones importantes. La biotina y la avidina se unen con una constante de disociación de aproximadamente 10⁻¹⁵ M = 1 fM = 0,000001 nM. Las proteínas inhibidoras de la ribonucleasa también pueden unirse a la ribonucleasa con una afinidad 10⁻¹⁵ M similar. La constante de disociación para una interacción ligando-proteína en particular puede cambiar significativamente con las condiciones de la solución (por ejemplo, temperatura, pH y concentración de sal). El efecto de diferentes condiciones de solución es modificar efectivamente la fuerza de cualquier interacción intermolecular que mantenga unido un complejo ligando-proteína particular.

Los medicamentos pueden producir efectos secundarios nocivos a través de interacciones con proteínas para las que no estaban destinados o diseñados para interactuar. Por lo tanto, gran parte de la investigación farmacéutica tiene como objetivo diseñar fármacos que se unan solo a sus proteínas diana (diseño negativo) con alta afinidad (típicamente 0,1-10 nM) o mejorar la afinidad entre un fármaco en particular y su in-vivo proteína diana (Diseño Positivo).

Anticuerpos

En el caso específico de anticuerpos (Ab) que se unen a antígeno (Ag), generalmente el término constante de afinidad se refiere a la constante de asociación.

<math alttext="{displaystyle {ce {Ab + Ag AbAg}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">Ab+Ag↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ AbAg{fnMicrosoft {fnMicrosoft {fnMicrosoft {fnMicrosoft {fnMicrosoft {f}\fnMicrosoft {\\fnMicrosoft {fnMicrosoft {fnMicrosoft {\fnMicrosoft {\fnMicrosoft\\fnMicrosoft {\\\fnMicrosoft}\\\\\fnMicrosoft\\\\\\\\\\fnMicrosoft\\\\\\\\\\\\\\fnMicrosoft\\\\\\\\\\\\\\\\\\\\fnMicrosoft\\\\\\\\\\\\\ {Ab + Ag = {}}<img alt="{displaystyle {ce {Ab + Ag AbAg}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/e78c7360bd3d29cc2b8e707cc4561578e3c7f36f" style="vertical-align: -0.671ex; width:19.371ex; height:3.009ex;"/>

{displaystyle K_{A}={frac {left[{ce {AbAg}}right]}{left[{ce {Ab}}right]left[{ce {Ag}}right]}}={frac {1}{K_{D}}}}

Este equilibrio químico es también la relación entre la tasa de encendido (k_adelante) o (k_a) y la tasa de apagado (k_atrás) o (k_d) constantes. Dos anticuerpos pueden tener la misma afinidad, pero uno puede tener una constante de velocidad de activación y desactivación alta, mientras que el otro puede tener una constante de velocidad de activación y desactivación baja.

{displaystyle K_{A}={frac {k_{text{forward}}}{k_{text{back}}}}={frac {mbox{on-rate}}{mbox{off-rate}}}}

Reacciones ácido-base

Para la desprotonación de ácidos, K se conoce como K_a, la constante de disociación ácida. Los ácidos más fuertes, por ejemplo, el ácido sulfúrico o fosfórico, tienen constantes de disociación mayores; los ácidos más débiles, como el ácido acético, tienen constantes de disociación más pequeñas.

(El símbolo $K_{a}$ , utilizado para la constante de disociación de ácido, puede llevar a confusión con la constante de asociación y puede ser necesario ver la reacción o la expresión de equilibrio para saber cuál es el significado.)

Las constantes de disociación ácida a veces se expresan por ${displaystyle pK_{a}}$ , que se define como:

{displaystyle {text{p}}K_{a}=-log _{10}{K_{a}}}

Esto $mathrm{p}K$ La notación también se ve en otros contextos; se utiliza principalmente para disociaciones covalente (es decir, reacciones en las que se hacen o se rompen los vínculos químicos) ya que tales constantes de disociación pueden variar mucho.

Una molécula puede tener varias constantes de disociación de ácido. En este sentido, es decir, dependiendo del número de protones que puedan ceder, definimos ácidos monopróticos, dipróticos y tripróticos. Los primeros (p. ej., ácido acético o amonio) tienen un solo grupo disociable, los segundos (ácido carbónico, bicarbonato, glicina) tienen dos grupos disociables y los terceros (p. ej., ácido fosfórico) tienen tres grupos disociables. En el caso de múltiples valores de pK, se designan mediante índices: pK₁, pK₂, pK₃ y así sucesivamente. Para los aminoácidos, la constante pK₁ se refiere a su grupo carboxilo (-COOH), pK₂ se refiere a su grupo amino (-NH₂) y el pK₃ es el valor pK de su cadena lateral.

<math alttext="{displaystyle {begin{aligned}{ce {H3B}}&{ce {{}{H+}+{H2B^{-}}}}&K_{1}&={ce {[H+].[H2B^{-}] over [H3B]}}&mathrm {p} K_{1}&=-log K_{1}\{ce {H2B^{-}}}&{ce {{}{H+}+{HB^{-2}}}}&K_{2}&={ce {[H+].[HB^{-2}] over [H2B^{-}]}}&mathrm {p} K_{2}&=-log K_{2}\{ce {HB^{-2}}}&{ce {{}{H+}+{B^{-3}}}}&K_{3}&={ce {[H+].[B^{-3}] over [HB^{-2}]}}&mathrm {p} K_{3}&=-log K_{3}end{aligned}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">H3B↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ H++H2B− − K1=[H+]⋅ ⋅ [H2B− − ][H3B]pK1=− − log⁡ ⁡ K1H2B− − ↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ H++HB− − 2K2=[H+]⋅ ⋅ [HB− − 2][H2B− − ]pK2=− − log⁡ ⁡ K2HB− − 2↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ H++B− − 3K3=[H+]⋅ ⋅ [B− − 3][HB− − 2]pK3=− − log⁡ ⁡ K3{displaystyle {begin{aligned}{ce {H3B} {{} {} {}} {}} ¿Qué? {cH2B} {cH2B} {cH0}} {cH2B}} {cc}} {{} {} {} H+{ [HB^{-2}}} {2} {={ce {H+].[HB^{-2}] over [H2B^{-}}}} {p} K_{2} {=-log K_{2}\{ce {HB^{-2}} {c}} {c}}} {cHB}}} {c}}} {c}} {c}}} {c}}} {c}}}} {c}}}}}} {c}}} {c}}} {c}}}}}}} {c}}}}}}}}}}}}}}}}}} {c}}}}}}}}}} {c}}}}}}}}}} {c}}}}}}}}}}}} {cc}}}}}}}}} {c}}}}}}}}}}}} {c}}}}}}}}}}}}}}}}}} {cccccccc}}}}}}}}}}}}}}}}}}} {cc}}}}}}}}}}}}}}} {{} {} {}} {}} {}} {}}}} {}= {c} {c}}} {c}} {c}}}} {c} {}}} {}}} {}}} {}}}} {}}} {}}} {}}}} {}}}} {}}}}}} {}}}}}}} {}}}}}}}}} {}}}}}}}}}} {}}}}}}}}}}}}} {}}}}}}}}}}} {}}}}}}}}}} {}}}}}}}}}}}} {}}}}}}}}}}}}}}}}} {}}}}}}}}}}}}}}}}} {}}}}}}}}}}}}}}} {}}}}}}}}}}}}}}}}} {}}}}}}}}}}}}}}}} K_{3}end{aligned}}<img alt="{displaystyle {begin{aligned}{ce {H3B}}&{ce {{}{H+}+{H2B^{-}}}}&K_{1}&={ce {[H+].[H2B^{-}] over [H3B]}}&mathrm {p} K_{1}&=-log K_{1}\{ce {H2B^{-}}}&{ce {{}{H+}+{HB^{-2}}}}&K_{2}&={ce {[H+].[HB^{-2}] over [H2B^{-}]}}&mathrm {p} K_{2}&=-log K_{2}\{ce {HB^{-2}}}&{ce {{}{H+}+{B^{-3}}}}&K_{3}&={ce {[H+].[B^{-3}] over [HB^{-2}]}}&mathrm {p} K_{3}&=-log K_{3}end{aligned}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/8e3bd986d2966c3121c319a35fca3875725b1253" style="vertical-align: -9.818ex; margin-bottom: -0.187ex; width:69.127ex; height:21.176ex;"/>

Constante de disociación del agua

La constante de disociación del agua se denota K_w:

{displaystyle K_{mathrm {w} }=[{ce {H}}^{+}][{ce {OH}}^{-}]}

La concentración de agua, [H₂O], se omite por convención, lo que significa que el valor de K_w difiere de el valor de K_eq que se calcularía usando esa concentración.

El valor de K_w varía con la temperatura, como se muestra en la siguiente tabla. Esta variación debe tenerse en cuenta al realizar mediciones precisas de cantidades como el pH.

Temperatura del agua	K_w	pK_w
000 °C	00.112×10⁻¹⁴	14.95
025 °C	01.023×10⁻¹⁴	13.99
050 °C	05.495×10⁻¹⁴	13.26
075 °C	19.950×10⁻¹⁴	12.70
100 °C	56.230×10⁻¹⁴	12.25

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