Biomolécula

Una biomolécula o molécula biológica es un término que se utiliza de forma imprecisa para las moléculas presentes en los organismos que son esenciales para uno o más procesos típicamente biológicos, como la división celular, la morfogénesis o el desarrollo. Las biomoléculas incluyen macromoléculas grandes (o polianiones) como proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos, así como moléculas pequeñas como metabolitos primarios, metabolitos secundarios y productos naturales. Un nombre más general para esta clase de material es materiales biológicos. Las biomoléculas son un elemento importante de los organismos vivos, esas biomoléculas a menudo son endógenas, producidas dentro del organismo, pero los organismos generalmente necesitan biomoléculas exógenas, por ejemplo, ciertos nutrientes, para sobrevivir.

La biología y sus subcampos de bioquímica y biología molecular estudian las biomoléculas y sus reacciones. La mayoría de las biomoléculas son compuestos orgánicos, y solo cuatro elementos (oxígeno, carbono, hidrógeno y nitrógeno) constituyen el 96 % de la masa del cuerpo humano. Pero muchos otros elementos, como los diversos biometales, también están presentes en pequeñas cantidades.

La uniformidad de ambos tipos específicos de moléculas (las biomoléculas) y de ciertas rutas metabólicas son características invariantes entre la amplia diversidad de formas de vida; por lo tanto, estas biomoléculas y rutas metabólicas se denominan "universales bioquímicos" o "teoría de la unidad material de los seres vivos", un concepto unificador en biología, junto con la teoría celular y la teoría de la evolución.

Tipos de biomoléculas

Existe una amplia gama de biomoléculas, que incluyen:

• Moléculas pequeñas:
  • Lípidos, ácidos grasos, glicolípidos, esteroles, monosacáridos
  • vitaminas
  • hormonas, neurotransmisores
  • Metabolitos
• Monómeros, oligómeros y polímeros:

Biomonómeros	bio-oligo	Biopolímeros	Proceso de polimerización	Nombre del enlace covalente entre monómeros
Aminoácidos	Oligopéptidos	Polipéptidos, proteínas (hemoglobina...)	policondensación	Enlace peptídico
Monosacáridos	Oligosacáridos	Polisacáridos (celulosa...)	policondensación	Enlace glucosídico
isopreno	Terpenos	Politerpenos: caucho natural cis-1,4-poliisopreno y gutapercha trans-1,4-poliisopreno	poliadición
nucleótidos	oligonucleótidos	Polinucleótidos, ácidos nucleicos (ADN, ARN)		Enlace fosfodiéster

Nucleósidos y nucleótidos

Los nucleósidos son moléculas formadas al unir una nucleobase a un anillo de ribosa o desoxirribosa. Ejemplos de estos incluyen citidina (C), uridina (U), adenosina (A), guanosina (G) y timidina (T).

Los nucleósidos pueden ser fosforilados por quinasas específicas en la célula, produciendo nucleótidos. Tanto el ADN como el ARN son polímeros que consisten en moléculas largas y lineales ensambladas por enzimas polimerasas a partir de unidades estructurales repetitivas, o monómeros, de mononucleótidos. El ADN usa los desoxinucleótidos C, G, A y T, mientras que el ARN usa los ribonucleótidos (que tienen un grupo hidroxilo (OH) extra en el anillo de pentosa) C, G, A y U. Las bases modificadas son bastante comunes (como con grupos metilo en el anillo base), como se encuentra en el ARN ribosómico o en los ARN de transferencia o para discriminar las hebras de ADN nuevas de las viejas después de la replicación.

Cada nucleótido está formado por una base nitrogenada acíclica, una pentosa y de uno a tres grupos fosfato. Contienen carbono, nitrógeno, oxígeno, hidrógeno y fósforo. Sirven como fuentes de energía química (trifosfato de adenosina y trifosfato de guanosina), participan en la señalización celular (monofosfato de guanosina cíclica y monofosfato de adenosina cíclica) y se incorporan a importantes cofactores de reacciones enzimáticas (coenzima A, dinucleótido de flavina y adenina, mononucleótido de flavina y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato).

Estructura de ADN y ARN

La estructura del ADN está dominada por la bien conocida doble hélice formada por el emparejamiento de bases de C con G y A con T de Watson-Crick. Esto se conoce como ADN en forma B y es abrumadoramente el estado más favorable y común del ADN; su emparejamiento de bases altamente específico y estable es la base del almacenamiento confiable de información genética. En ocasiones, el ADN puede presentarse como cadenas sencillas (que a menudo necesitan ser estabilizadas por proteínas de unión de cadenas sencillas) o como hélices en forma de A o en forma de Z, y ocasionalmente en estructuras 3D más complejas, como el cruce en las uniones de Holliday durante la replicación del ADN.

El ARN, por el contrario, forma estructuras terciarias 3D grandes y complejas que recuerdan a las proteínas, así como las hebras simples sueltas con regiones plegadas localmente que constituyen moléculas de ARN mensajero. Esas estructuras de ARN contienen muchos tramos de doble hélice en forma de A, conectados en arreglos 3D definidos por bucles, protuberancias y uniones monocatenarias. Los ejemplos son tRNA, ribosomas, ribozimas y riboconmutadores. Estas estructuras complejas se ven facilitadas por el hecho de que el esqueleto del ARN tiene menos flexibilidad local que el ADN pero un gran conjunto de conformaciones distintas, aparentemente debido a las interacciones tanto positivas como negativas del OH adicional en la ribosa.Las moléculas de ARN estructurado pueden unirse de forma muy específica a otras moléculas y pueden reconocerse específicamente; además, pueden realizar catálisis enzimática (cuando se conocen como "ribozimas", como descubrieron inicialmente Tom Cech y sus colegas).

Sacáridos

Los monosacáridos son la forma más simple de carbohidratos con un solo azúcar simple. Contienen esencialmente un grupo aldehído o cetona en su estructura. La presencia de un grupo aldehído en un monosacárido se indica con el prefijo aldo-. De manera similar, un grupo cetona se denota con el prefijo ceto-. Ejemplos de monosacáridos son las hexosas, glucosa, fructosa, triosas, tetrosas, heptosas, galactosa, pentosas, ribosa y desoxirribosa. La fructosa y la glucosa consumidas tienen diferentes tasas de vaciado gástrico, se absorben de manera diferente y tienen diferentes destinos metabólicos, lo que brinda múltiples oportunidades para que 2 sacáridos diferentes afecten de manera diferente la ingesta de alimentos.La mayoría de los sacáridos finalmente proporcionan combustible para la respiración celular.

Los disacáridos se forman cuando dos monosacáridos, o dos azúcares simples simples, forman un enlace con la eliminación del agua. Se pueden hidrolizar para producir sus componentes básicos de sacarina hirviéndolos con ácido diluido o haciéndolos reaccionar con enzimas apropiadas. Los ejemplos de disacáridos incluyen sacarosa, maltosa y lactosa.

Los polisacáridos son monosacáridos polimerizados o carbohidratos complejos. Tienen múltiples azúcares simples. Algunos ejemplos son el almidón, la celulosa y el glucógeno. Por lo general, son grandes y, a menudo, tienen una conectividad ramificada compleja. Debido a su tamaño, los polisacáridos no son solubles en agua, pero sus muchos grupos hidroxi se hidratan individualmente cuando se exponen al agua, y algunos polisacáridos forman dispersiones coloidales espesas cuando se calientan en agua. Los polisacáridos más cortos, con 3 a 10 monómeros, se denominan oligosacáridos. Se desarrolló un sensor de impresión molecular de desplazamiento de indicador fluorescente para discriminar sacáridos. Discriminó con éxito tres marcas de bebidas de jugo de naranja.El cambio en la intensidad de la fluorescencia de las películas de detección resultantes está directamente relacionado con la concentración de sacáridos.

Lignina

La lignina es una macromolécula polifenólica compleja compuesta principalmente por enlaces beta-O4-arilo. Después de la celulosa, la lignina es el segundo biopolímero más abundante y es uno de los principales componentes estructurales de la mayoría de las plantas. Contiene subunidades derivadas del alcohol p -cumarílico, alcohol coniferílico y alcohol sinapílico y es inusual entre las biomoléculas porque es racémica. La falta de actividad óptica se debe a la polimerización de la lignina que se produce a través de reacciones de acoplamiento de radicales libres en las que no hay preferencia por ninguna configuración en un centro quiral.

Lípido

Los lípidos (oleaginosos) son principalmente ésteres de ácidos grasos y son los componentes básicos de las membranas biológicas. Otro papel biológico es el almacenamiento de energía (p. ej., triglicéridos). La mayoría de los lípidos consisten en una cabeza polar o hidrófila (típicamente glicerol) y de una a tres colas de ácidos grasos no polares o hidrófobas, y por lo tanto son anfifílicos. Los ácidos grasos consisten en cadenas no ramificadas de átomos de carbono que están conectados solo por enlaces simples ( ácidos grasos saturados ) o por enlaces simples y dobles ( ácidos grasos insaturados). Las cadenas suelen tener una longitud de 14 a 24 grupos de carbono, pero siempre es un número par.

Para los lípidos presentes en las membranas biológicas, la cabeza hidrófila pertenece a una de tres clases:

• Glicolípidos, cuyas cabezas contienen un oligosacárido con 1-15 residuos de sacárido.
• Fosfolípidos, cuyas cabezas contienen un grupo cargado positivamente que está unido a la cola por un grupo fosfato cargado negativamente.
• Esteroles, cuyas cabezas contienen un anillo esteroide plano, por ejemplo, colesterol.

Otros lípidos incluyen prostaglandinas y leucotrienos, que son unidades de acilo graso de 20 carbonos sintetizadas a partir del ácido araquidónico. También se conocen como ácidos grasos.

Aminoácidos

Los aminoácidos contienen grupos funcionales de ácido carboxílico y amino. (En bioquímica, el término aminoácido se usa para referirse a aquellos aminoácidos en los que las funcionalidades amino y carboxilato están unidas al mismo carbono, más la prolina que en realidad no es un aminoácido).

A veces se observan aminoácidos modificados en las proteínas; esto suele ser el resultado de una modificación enzimática después de la traducción (síntesis de proteínas). Por ejemplo, la fosforilación de serina por quinasas y la desfosforilación por fosfatasas es un mecanismo de control importante en el ciclo celular. Se sabe que solo dos aminoácidos distintos de los veinte estándar se incorporan a las proteínas durante la traducción, en ciertos organismos:

• La selenocisteína se incorpora a algunas proteínas en un codón UGA, que normalmente es un codón de parada.
• La pirrolisina se incorpora a algunas proteínas en un codón UAG. Por ejemplo, en algunos metanógenos en enzimas que se utilizan para producir metano.

Además de los utilizados en la síntesis de proteínas, otros aminoácidos biológicamente importantes incluyen carnitina (utilizada en el transporte de lípidos dentro de una célula), ornitina, GABA y taurina.

Estructura de la proteína

La serie particular de aminoácidos que forman una proteína se conoce como la estructura primaria de esa proteína. Esta secuencia está determinada por la composición genética del individuo. Especifica el orden de los grupos de la cadena lateral a lo largo del "esqueleto" del polipéptido lineal.

Las proteínas tienen dos tipos de elementos de estructura local bien clasificados y frecuentes definidos por un patrón particular de enlaces de hidrógeno a lo largo de la columna vertebral: hélice alfa y lámina beta. Su número y disposición se denomina estructura secundaria de la proteína. Las hélices alfa son espirales regulares estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre el grupo CO principal (carbonilo) de un residuo de aminoácido y el grupo NH principal (amida) del residuo i+4. La espiral tiene alrededor de 3,6 aminoácidos por vuelta y las cadenas laterales de aminoácidos sobresalen del cilindro de la hélice. Las láminas plegadas beta están formadas por enlaces de hidrógeno de la columna vertebral entre hebras beta individuales, cada una de las cuales está en una conformación "extendida" o completamente estirada. Las hebras pueden estar paralelas o antiparalelas entre sí, y la dirección de la cadena lateral alterna por encima y por debajo de la hoja. La hemoglobina contiene solo hélices, la seda natural está formada por láminas plegadas beta y muchas enzimas tienen un patrón de hélices y hebras beta alternas. Los elementos de la estructura secundaria están conectados por regiones de "bucle" o "espiral" de conformación no repetitiva, que a veces son bastante móviles o desordenadas, pero generalmente adoptan una disposición estable y bien definida.

La estructura 3D, compacta y global de una proteína se denomina estructura terciaria o su "pliegue". Se forma como resultado de varias fuerzas atractivas como enlaces de hidrógeno, puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas, interacciones hidrofílicas, fuerza de van der Waals, etc.

Cuando dos o más cadenas polipeptídicas (ya sea de secuencia idéntica o diferente) se agrupan para formar una proteína, se forma una estructura cuaternaria de proteína. La estructura cuaternaria es un atributo de proteínas poliméricas (cadenas de la misma secuencia) o heteroméricas (cadenas de secuencia diferente) como la hemoglobina, que consta de dos cadenas polipeptídicas "alfa" y dos "beta".

Apoenzimas

Una apoenzima (o, en general, una apoproteína) es la proteína sin ningún cofactor, sustrato o inhibidor de molécula pequeña unido. A menudo es importante como forma inactiva de almacenamiento, transporte o secreción de una proteína. Esto es necesario, por ejemplo, para proteger la célula secretora de la actividad de esa proteína. Las apoenzimas se convierten en enzimas activas al agregar un cofactor. Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos (p. ej., iones metálicos y grupos de hierro y azufre) o compuestos orgánicos (p. ej., [grupo flavina|flavina] y hemo). Los cofactores orgánicos pueden ser grupos prostéticos, que están estrechamente unidos a una enzima, o coenzimas, que se liberan del sitio activo de la enzima durante la reacción.

Isoenzimas

Las isoenzimas, o isoenzimas, son formas múltiples de una enzima, con secuencias de proteínas ligeramente diferentes y funciones muy similares pero por lo general no idénticas. O bien son productos de genes diferentes, o son productos diferentes de corte y empalme alternativo. Se pueden producir en diferentes órganos o tipos de células para realizar la misma función, o se pueden producir varias isoenzimas en el mismo tipo de célula bajo regulación diferencial para adaptarse a las necesidades de un desarrollo o un entorno cambiantes. La LDH (lactato deshidrogenasa) tiene múltiples isoenzimas, mientras que la hemoglobina fetal es un ejemplo de una isoforma regulada por el desarrollo de una proteína no enzimática. Los niveles relativos de isoenzimas en la sangre pueden usarse para diagnosticar problemas en el órgano de secreción.