Asparagina

La asparagina (símbolo Asn o N) es un α-aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas. Contiene un grupo α-amino (que está en el protonado −NH⁺
₃ en condiciones biológicas), un grupo de ácido α-carboxílico (que se encuentra en el −COO− en condiciones biológicas), y una carboxamida de cadena lateral, clasificándolo como un aminoácido alifático polar (a pH fisiológico). No es esencial en los humanos, lo que significa que el cuerpo puede sintetizarlo. Está codificado por los codones AAU y AAC.

Historia

La asparagina fue aislada por primera vez en 1806 en forma cristalina por los químicos franceses Louis Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet (entonces un joven asistente). Se aisló del jugo de espárragos, en el que es abundante, de ahí el nombre elegido. Fue el primer aminoácido en ser aislado.

Tres años más tarde, en 1809, Pierre Jean Robiquet identificó una sustancia de la raíz de regaliz con propiedades que calificó de muy similares a las de la asparagina, y que Plisson identificó en 1828 como la propia asparagina.

La determinación de la estructura de la asparagina requirió décadas de investigación. La fórmula empírica de la asparagina fue determinada por primera vez en 1833 por los químicos franceses Antoine François Boutron Charlard y Théophile-Jules Pelouze; en el mismo año, el químico alemán Justus Liebig proporcionó una fórmula más precisa. En 1846, el químico italiano Raffaele Piria trató la asparagina con ácido nitroso, que eliminó los grupos amina (–NH₂) de la molécula y transformó la asparagina en ácido málico. Esto reveló la estructura fundamental de la molécula: una cadena de cuatro átomos de carbono. Piria pensó que la asparagina era una diamida del ácido málico; sin embargo, en 1862 el químico alemán Hermann Kolbe demostró que esta suposición era incorrecta; en cambio, Kolbe concluyó que la asparagina era una amida de una amina de ácido succínico. En 1886, el químico italiano Arnaldo Piutti (1857–1928) descubrió una imagen especular o "enantiómero" de la forma natural de la asparagina, que compartía muchas de las propiedades de la asparagina, pero que también difería de ella. Dado que la estructura de la asparagina aún no se conocía por completo, la ubicación del grupo amina dentro de la molécula aún no estaba establecida, Piutti sintetizó asparagina y, por lo tanto, publicó su verdadera estructura en 1888.

Función estructural en proteínas

Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar interacciones de enlaces de hidrógeno con el esqueleto peptídico, los residuos de asparagina a menudo se encuentran cerca del comienzo de las hélices alfa como giros asx y motivos asx, y en motivos de giro similares, o como anillos de amida, en hojas beta. Su papel se puede pensar como "tope" las interacciones de enlaces de hidrógeno que de otro modo serían satisfechas por el esqueleto polipeptídico.

La asparagina también proporciona sitios clave para la glicosilación ligada a N, la modificación de la cadena de proteínas con la adición de cadenas de carbohidratos. Por lo general, un árbol de carbohidratos solo se puede agregar a un residuo de asparagina si este último está flanqueado en el lado C por X-serina o X-treonina, donde X es cualquier aminoácido con la excepción de la prolina.

La asparagina se puede hidroxilar en el factor de transcripción inducible por hipoxia HIF1. Esta modificación inhibe la activación génica mediada por HIF1.

Función

La asparagina es necesaria para el desarrollo y funcionamiento del cerebro. La disponibilidad de asparagina también es importante para la síntesis de proteínas durante la replicación de los poxvirus.