Treonina

Treonina (símbolo Thr o T) es un aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas. Contiene un grupo α-amino (que está en el protonado −NH⁺
₃ en condiciones biológicas), un grupo carboxilo (que se encuentra en el −COO^{− desprotonado} en condiciones biológicas) y una cadena lateral que contiene un grupo hidroxilo, lo que lo convierte en un aminoácido polar sin carga. Es esencial en el ser humano, es decir, el cuerpo no puede sintetizarlo: debe obtenerse de la dieta. La treonina se sintetiza a partir del aspartato en bacterias como E. coli. Está codificado por todos los codones que comienzan con AC (ACU, ACC, ACA y ACG).

Las cadenas laterales de treonina suelen estar unidas por enlaces de hidrógeno; los motivos pequeños más comunes que se forman se basan en interacciones con la serina: giros ST, motivos ST (a menudo al comienzo de las hélices alfa) y grapas ST (generalmente en el medio de las hélices alfa).

Modificaciones

El residuo de treonina es susceptible a numerosas modificaciones postraduccionales. La cadena lateral de hidroxilo puede sufrir glicosilación ligada a O. Además, los residuos de treonina se fosforilan mediante la acción de una treonina quinasa. En su forma fosforilada, puede denominarse fosfotreonina. La fosfotreonina tiene tres sitios de coordinación potenciales (carboxilo, amina y grupo fosfato) y la determinación del modo de coordinación entre los ligandos fosforilados y los iones metálicos que se producen en un organismo es importante para explicar la función de la fosfotreonina en los procesos biológicos.

Historia

La treonina fue el último de los 20 aminoácidos proteinogénicos comunes que se descubrió. Fue descubierto en 1936 por William Cumming Rose, en colaboración con Curtis Meyer. El aminoácido se denominó treonina porque tenía una estructura similar al ácido treónico, un monosacárido de cuatro carbonos con fórmula molecular C₄H₈O₅

Estereoisómeros

L-Threonine (2)S,3R) y D-Threonine (2)R,3S)

L-Allothreonine (2S,3S) y D-Allothreonine (2R,3R)

La treonina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos con dos centros estereogénicos, siendo el otro la isoleucina. La treonina puede existir en cuatro posibles estereoisómeros con las siguientes configuraciones: (2S,3R), (2R,3S ), (2S,3S) y (2R,3R). Sin embargo, el nombre L-treonina se usa para un solo estereoisómero, (2S,3R)-2-amino-3-hidroxibutanoico ácido. El segundo estereoisómero (2S,3S), que rara vez está presente en la naturaleza, se llama L-alotreonina. Los dos estereoisómeros (2R,3S)- y (2R,3R)-2- ácido amino-3-hidroxibutanoico son sólo de menor importancia.

Biosíntesis

Como aminoácido esencial, la treonina no se sintetiza en humanos y debe estar presente en las proteínas de la dieta. Los humanos adultos requieren alrededor de 20 mg/kg de peso corporal/día. En plantas y microorganismos, la treonina se sintetiza a partir del ácido aspártico a través de α-aspartil-semialdehído y homoserina. La homoserina sufre una fosforilación O; este éster de fosfato sufre hidrólisis concomitante con la reubicación del grupo OH. Las enzimas involucradas en una biosíntesis típica de treonina incluyen:

1. Aspartokinase
2. β-aspartate semialdehyde dehydrogenase
3. homoserine dehydrogenase
4. homoserine kinase
5. sintetiza trionina.

Biosíntesis de garganta

Metabolismo

La treonina se metaboliza al menos de tres formas:

• En muchos animales se convierte en piruvato a través de la trionina deshidrogenasa. Un intermediario en este camino puede someterse a la tiolisis con CoA para producir acetil-CoA y glicina.
• En los seres humanos el gen de la deshidrogenasa threonina es un pseudogeno inactivo, por lo que la threonina se convierte en α-ketobutyrate. El mecanismo del primer paso es análogo a aquel catalizado por serine dehydratase, y las reacciones de serina y trionina de la deshidratación probablemente estén catalizadas por la misma enzima.
• En muchos organismos es ofosforilada por un kinase preparatorio para el metabolismo posterior. Esto es especialmente importante en las bacterias como parte de la biosíntesis de cobalamina (Vitamin B12), ya que el producto se convierte en (R)-1-aminopropan-2-ol para su incorporación en la cadena lateral de la vitamina.
• La tronina se utiliza para sintetizar la glicina durante la producción endógena de L-carnitina en el cerebro y el hígado de ratas.