Reacción química que transfiere un grupo amino a un ketoacid
Reacción de aminotransferencia entre un aminoácido y un ácido alfa-ketoLa
Transaminación es una reacción química que transfiere un grupo amino a un cetoácido para formar nuevos aminoácidos. Esta vía es responsable de la desaminación de la mayoría de los aminoácidos. Esta es una de las principales vías de degradación que convierte los aminoácidos esenciales en aminoácidos no esenciales (aminoácidos que el organismo puede sintetizar de novo).
La transaminación en bioquímica se logra mediante enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas. El α-cetoglutarato actúa como aceptor de grupos amino predominante y produce glutamato como nuevo aminoácido.
La transaminación catalizada por la aminotransferasa se produce en dos etapas. En el primer paso, el grupo α amino de un aminoácido se transfiere a la enzima, produciendo el correspondiente α-cetoácido y la enzima aminada. Durante la segunda etapa, el grupo amino se transfiere al aceptor de cetoácido, formando el producto aminoácido mientras se regenera la enzima. La quiralidad de un aminoácido se determina durante la transaminación. Para que la reacción se complete, las aminotransferasas requieren la participación de un aldehído que contiene coenzima, piridoxal-5'-fosfato (PLP), un derivado de la piridoxina (vitamina B6). El grupo amino se acomoda mediante la conversión de esta coenzima en piridoxamina-5'-fosfato (PMP). El PLP está unido covalentemente a la enzima a través de un enlace de base de Schiff formado por la condensación de su grupo aldehído con el grupo ε-amino de un residuo enzimático Lys. La base de Schiff, que está conjugada con el anillo de piridinio de la enzima, es el foco de la actividad de la coenzima.
Ping Pong Bi Bi mechanism of PLP dependent enzima catalyzed transamination. La reacción aminotransferasa ocurre en dos etapas que consisten en tres pasos: Transimination, Tautomerisation e Hydolysis. En la primera etapa, el grupo alfa aminoácido del aminoácido se transfiere a PLP produciendo un alfa ketoácido y PMP. En la segunda etapa de la reacción, en la que el grupo amino de PMP se transfiere a un alfa Ketoacid diferente para producir un nuevo aminoácido alfa y PLP.El producto de reacciones de transaminación depende de la disponibilidad de ácidos α-keto. Los productos suelen ser alaninos, aspartados o glutamatos, ya que sus correspondientes ácidos alfa-keto se producen a través del metabolismo de los combustibles. Ser una importante vía aminoácida degradativa, lisina, prolina y troonina son los tres únicos aminoácidos que no siempre pasan por la transamación y más bien usan la deshidrogenasa respectiva.
Mecanismo alternativo
Un segundo tipo de reacción de transaminación se puede describir como una sustitución nucleófila de una amina o anión de amida en una sal de amina o amonio. Por ejemplo, el ataque de una amina primaria por un anión de amida primaria se puede utilizar para preparar minas secundarias:
RNH2 + R'NH− → RR'NH + NH2−
Las minas secundarias simétricas se pueden preparar utilizando níquel Raney (2RNH2 → R2NH + NH3). Y por último, las sales de amonio cuaternario pueden ser concebidas usando etanolmina:
R4N+ + NH2CH2CH2OH → R3N + RN+H2CH2CH2Oh.
Los aminonaftales también sufren transaminations.[2]
Tipos de aminotransferasa
La transaminación está mediada por varios tipos de enzimas aminotransferasas. Una aminotransferasa puede ser específica para un aminoácido individual, o puede ser capaz de procesar cualquier miembro de un grupo similar, por ejemplo, los aminoácidos de cadena ramificada, que comprenden valina, isoleucina y leucina. Los dos tipos comunes de aminotransferasas son la alanina aminotransferasa (ALT) y la aspartato aminotransferasa (AST).
