Subunidades alfa/beta de la ATP sintasa

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Las subunidades alfa y beta (o A y B) se encuentran en los complejos F1, V1 y A1 de las ATPasas F, V y A, respectivamente, así como en la ATPasa flagelar (T3SS) y el factor de terminación Rho. Las subunidades forman un anillo que contiene el núcleo catalítico que hidroliza (o produce) ATP. Las ATPasas F (o ATPasas F1Fo), las ATPasas V (o ATPasas V1Vo) y las A (o ATPasas A1Ao) están compuestas por dos complejos enlazados: el complejo F1, V1 o A1 que sintetiza/hidroliza ATP, y el complejo Fo, Vo o Ao que forma el poro que atraviesa la membrana. Las ATPasas F, V y A contienen motores rotatorios: uno que impulsa la translocación de protones a través de la membrana y otro que impulsa la síntesis/hidrólisis de ATP.Las ATPasas (o ATP sintasas) son complejos enzimáticos/transportadores de iones unidos a la membrana que combinan la síntesis o hidrólisis de ATP con el transporte de protones a través de la membrana. Las ATPasas pueden aprovechar la energía de un gradiente de protones, utilizando el flujo de iones a través de la membrana mediante el canal de protones de la ATPasa para impulsar la síntesis de ATP. Algunas ATPasas funcionan a la inversa, utilizando la energía de la hidrólisis del ATP para crear un gradiente de protones.Existen diferentes tipos de ATPasas, que difieren en su función (síntesis y/o hidrólisis de ATP), estructura (las ATPasas F, V y A contienen motores rotatorios) y en el tipo de iones que transportan. Los tipos con este dominio incluyen:

F-ATPases (F1Fo ATPases) se encuentran en mitocondria, cloroplastos y membranas plasmáticas bacterianas son los principales productores de ATP, utilizando el gradiente protón generado por la fosforilación oxidativa (mitocondria) o fotosíntesis (cloroplastos).
V-ATPases (V1Vo ATPases) se encuentran principalmente en vacuoles eucariotas, catalizando la hidrolisis ATP para transportar solutos y pH inferior en organelles.
A-ATPases (A1Ao ATPases) se encuentran en Archaea y funcionan como F-ATPases.
T3SS / flagellum ATPases, que son homologosos a ambas partes de los ATPases rotativos A/F/V: fuertemente en la parte "1" y débilmente en la parte "O".
Helicas de ADN en forma de anillo como el factor Rho, donde el anillo es homologo a las subunidades α/β.

En las F-ATPasas, existen tres copias de cada una de las subunidades alfa y beta que forman el núcleo catalítico del complejo F1, mientras que las subunidades F1 restantes (gamma, delta, épsilon) forman parte de los tallos. Cada subunidad alfa y beta posee un sitio de unión al sustrato; las subunidades beta son catalíticas, mientras que las subunidades alfa son reguladoras. Las subunidades alfa y beta forman un cilindro unido al tallo central. Las subunidades alfa/beta experimentan una secuencia de cambios conformacionales que conducen a la formación de ATP a partir de ADP, inducidos por la rotación de la subunidad gamma, impulsada a su vez por el movimiento de protones a través de la subunidad C del complejo Fo.En las ATPasas V y A, las subunidades alfa/A y beta/B del complejo V1 o A1 son homólogas a las subunidades alfa y beta del complejo F1 de las ATPasas F, excepto que la subunidad alfa es catalítica y la subunidad beta es reguladora.Las subunidades alfa/A y beta/B pueden dividirse en tres regiones, o dominios, centradas en el bolsillo de unión del ATP y basadas en su estructura y función. El dominio central contiene los residuos de unión de nucleótidos que entran en contacto directo con la molécula de ADP/ATP.

Proteínas humanas que contienen este dominio

ATP5A1; ATP5B; ATP6V1A; ATP6V1B7; ATP6V1B4;

Referencias

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