SOD3

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La superóxido dismutasa extracelular [Cu-Zn] es una enzima que, en los humanos, está codificada por el gen SOD3.

Este gen codifica un miembro de la familia de proteínas superóxido dismutasa (SOD). Las SOD son enzimas antioxidantes que catalizan la dismutación de dos radicales superóxido en peróxido de hidrógeno y oxígeno. Se cree que el producto de este gen protege el cerebro, los pulmones y otros tejidos del estrés oxidativo. La proteína se secreta al espacio extracelular y forma un homotetrámero glicosilado que se ancla a la matriz extracelular (MEC) y a las superficies celulares mediante la interacción con el proteoglicano heparán sulfato y el colágeno. Una fracción de la proteína se escinde cerca del extremo C-terminal antes de la secreción para generar tetrámeros circulantes que no interactúan con la MEC.Entre las hormigas negras de jardín (Lasius niger), la longevidad de las reinas es un orden de magnitud mayor que la de las obreras, a pesar de no existir una diferencia sistemática en la secuencia de nucleótidos entre ellas. Se descubrió que el gen SOD3 era el que presentaba una sobreexpresión más diferencial en el cerebro de las reinas y las obreras. Este hallazgo plantea la posibilidad de que la actividad antioxidante de la SOD3 desempeñe un papel clave en la notable longevidad de las reinas de insectos sociales.

Referencias

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000109610 – Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00072941 – Ensembl, May 2017
  3. ^ "Human PubMed Referencia:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Referencia:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ "Entrez Gene: SOD3 superóxido dismutase 3, extracelular".
  6. ^ a b Lucas ER, Keller L. Elevated expression of ageing and impunity genes in queens of the black garden ant. Exp Gerontol. 2018 jul 15;108:92-98. doi: 10.1016/j.exger.2018.03.020. Epub 2018 Apr 3. PMID: 29625209

Más lectura

  • Zelko IN, Mariani TJ, Folz RJ (agosto de 2002). "Superoxide dismutase multigene family: a comparison of the CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), and EC-SOD (SOD3) gene structures, evolution, and expression". Biología Radical Libre & Medicina. 33 3): 337 –49. doi:10.1016/S0891-5849(02)00905-X. PMID 12126755.
  • Faraci FM, Didion SP (agosto de 2004). "Protección vascular: superoxide dismutase isoforms in the vessel wall". Arteriosclerosis, trombosis y biología vascular. 24 (8): 1367–73. doi:10.1161/01.ATV.0000133604.20182.cf. PMID 15166009.
  • Adachi T, Ohta H, Yamada H, Futenma A, Kato K, Hirano K (noviembre de 1992). "Análisis cuantitativo de dismutasa extracelular-superóxido en suero y orina por ELISA con anticuerpo monoclonal". Clinica Chimica Acta; Revista Internacional de Química Clínica. 212 3): 89 –102. doi:10.1016/0009-8981(92)90176-Q. PMID 1477980.
  • Adachi T, Ohta H, Hayashi K, Hirano K, Marklund SL (septiembre de 1992). "El sitio de la glicación no enzimática de humanos extracelular-superóxido dismutase in vitro". Biología Radical Libre & Medicina. 13 3): 205–10. doi:10.1016/0891-5849(92)90016-A. PMID 1505778.
  • Marklund SL (febrero de 1990). "Expresión de superóxido extracelular dismutase por líneas celulares humanas". The Biochemical Journal. 266 1): 213–9. doi:10.1042/bj2660213. PMC 1131117. PMID 2106874.
  • Hendrickson DJ, Fisher JH, Jones C, Ho YS (diciembre de 1990). "La localización regional del gen de superóxido dismutase extracelular humano a 4pter-q21". Genómica. 8 4): 736 –8. doi:10.1016/0888-7543(90)90264-U. PMID 2276747.
  • Hjalmarsson K, Marklund SL, Engström A, Edlund T (septiembre de 1987). "Isolación y secuencia de la codificación de ADN complementario superóxido extracelular humano dismutase". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América. 84 (18): 6340 –4. Bibcode:1987PNAS...84.6340H. doi:10.1073/pnas.84.18.6340. PMC 299071. PMID 3476950.
  • Marklund SL (octubre de 1984). "Superóxido extracelular dismutase en tejidos humanos y líneas celulares humanas". The Journal of Clinical Investigation. 74 4): 1398 –403. doi:10.1172/JCI111550. PMC 425307. PMID 6541229.
  • Yamada H, Yamada Y, Adachi T, Goto H, Ogasawara N, Futenma A, Kitano M, Hirano K, Kato K (junio de 1995). "Análisis molecular del gen dismutase extracelular-superóxido asociado con alto nivel en suero". The Japanese Journal of Human Genetics. 40 2): 177 –84. doi:10.1007/BF01883574. PMID 7662997.
  • Folz RJ, Crapo JD (julio de 1994). "Extracelular superoxide dismutase (SOD3): expresión específica del tejido, caracterización genómica y análisis de secuencia asistido por computadora del gen humano EC SOD". Genómica. 22 1): 162 –71. doi:10.1006/geno.1994.1357. PMID 7959763.
  • Sandström J, Nilsson P, Karlsson K, Marklund SL (julio de 1994). "El aumento de 10 veces en el contenido de superóxido de dismutase extracelular de plasma humano causado por una mutación en el dominio de unión heparina". El Diario de Química Biológica. 269 (29): 19163–6. doi:10.1016/S0021-9258(17)32289-5. PMID 8034674.
  • Adachi T, Yamada H, Yamada Y, Morihara N, Yamazaki N, Murakami T, Futenma A, Kato K, Hirano K (enero de 1996). "La sustitución de la glicina para la arginina-213 en la dismutase extracelular-superóxido perjudica la afinidad para la heparina y la superficie celular endotelial". The Biochemical Journal. 313 (Pt 1): 235 –9. doi:10.1042/bj3130235. PMC 1216888. PMID 8546689.
  • Oury TD, Crapo JD, Valnickova Z, Enghild JJ (Julio de 1996). "Human extracellular superoxide dismutase es un tetramer compuesto de dos desulphide-linked dimers: una purificación simplificada y de alto rendimiento de superóxido extracelular dismutase". The Biochemical Journal. 317 (Pt 1): 51 –7. doi:10.1042/bj3170051. PMC 1217485. PMID 8694786.
  • Adachi T, Morihara N, Yamazaki N, Yamada H, Futenma A, Kato K, Hirano K (julio de 1996). "Una arginina-213 a mutación glicina en la dismutase extracelular-superóxido humano reduce la susceptibilidad a las proteínas como la trippsia". Journal of Biochemistry. 120 1): 184 –8. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021383. PMID 8864862.
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (septiembre de 1996). "Normalización y resta: dos enfoques para facilitar el descubrimiento de genes". Genome Research. 6 (9): 791 –806. doi:10.1101/gr.6.9.791. PMID 8889548.
  • Enghild JJ, Thogersen IB, Oury TD, Valnickova Z, Hojrup P, Crapo JD (mayo de 1999). "El dominio de la heparina de la superoxida dismutase extracelular se procesa proteolíticamente intracelularmente durante la biosíntesis". El Diario de Química Biológica. 274 (21): 14818–22. doi:10.1074/jbc.274.21.14818. PMID 10329680.
  • Bowler RP, Nicks M, Olsen DA, Thøgersen IB, Valnickova Z, Højrup P, Franzusoff A, Enghild JJ, Crapo JD (mayo de 2002). "Furin proteolytically processes the heparin-binding region of extracellular superoxide dismutase". El Diario de Química Biológica. 277 (19): 16505–11. doi:10.1074/jbc.M105409200. PMID 11861638.
  • Yamamoto M, Hara H, Adachi T (agosto de 2002). "La expresión de dismutase extracelular-superóxido se incrementa por lysofosfatilcolina en células humanas monocíticas U937". Aterosclerosis. 163 2): 223 –8. doi:10.1016/S0021-9150(02)00007-2. PMID 12052468.
  • Serra V, von Zglinicki T, Lorenz M, Saretzki G (febrero de 2003). "La superoxida dismutase extracelular es un antioxidante importante en los fibroblastos humanos y retrasa el acortamiento de telomere". El Diario de Química Biológica. 278 (9): 6824 –30. doi:10.1074/jbc.M207939200. PMID 12475988.
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