Ribulosa 1,5-bifosfato
La ribulosa 1,5-bisfosfato (RuBP) es una sustancia orgánica que participa en la fotosíntesis, en particular como principal aceptor de CO2 en las plantas. Es un anión incoloro, un éster doble fosfato de la cetopentosa (azúcar que contiene cetonas con cinco átomos de carbono) llamado ribulosa. Las sales de RuBP se pueden aislar, pero su función biológica crucial ocurre en solución. La RuBP ocurre no sólo en las plantas sino en todos los ámbitos de la vida, incluidas Archaea, Bacteria y Eukarya.
Historia
RuBP fue descubierta originalmente por Andrew Benson en 1951 mientras trabajaba en el laboratorio de Melvin Calvin en UC Berkeley. Calvin, que había estado fuera del laboratorio en el momento del descubrimiento y no figuraba como coautor, eliminó polémicamente el nombre completo de la molécula del título del artículo inicial, identificándola únicamente como "ribulosa". En ese momento, la molécula se conocía como ribulosa difosfato (RDP o RuDP), pero el prefijo di- se cambió a bis- para enfatizar la no adyacencia de los dos grupos fosfato.
Papel en la fotosíntesis y el ciclo de Calvin-Benson
La enzima ribulosa-1,5-bifosfato carboxilasa-oxigenasa (rubisco) cataliza la reacción entre RuBP y dióxido de carbono. El producto es el intermedio altamente inestable de seis carbonos conocido como 3-ceto-2-carboxyarabinitol 1,5-bifosfato o 2'-carboxi-3-ceto-D-arabinitol 1,5-bisfosfato (CKABP). Este intermedio β-cetoácido de seis carbonos se hidrata en otro intermedio de seis carbonos en forma de gemodiol. Luego, este intermediario se escinde en dos moléculas de 3-fosfoglicerato (3-PGA), que se utiliza en varias vías metabólicas y se convierte en glucosa.
En el ciclo de Calvin-Benson, RuBP es un producto de la fosforilación de ribulosa-5-fosfato (producida por gliceraldehído 3-fosfato) por ATP.
Interacciones con rubisco
RuBP actúa como inhibidor de la enzima rubisco, que regula la actividad neta de fijación de carbono. Cuando RuBP se une a un sitio activo de rubisco, la capacidad de activarse mediante carbamilación con CO2 y Mg2+ está bloqueado. La funcionalidad de la rubisco activasa implica eliminar RuBP y otras moléculas con enlaces inhibidores para volver a permitir la carbamilación en el sitio activo.
Papel en la fotorrespiración
Rubisco también cataliza RuBP con oxígeno (O
sub style="font-size:inherit;line-height:inherit;vertical-align:baseline">2) en una interacción llamada fotorrespiración, un proceso que es más frecuente en altas temperaturas. Durante la fotorrespiración, RuBP se combina con O
2 para convertirse en 3-PGA y ácido fosfoglicólico. Al igual que el ciclo de Calvin-Benson, la vía fotorrespiratoria se ha destacado por su ineficiencia enzimática, aunque esta caracterización de la cinética enzimática del rubisco ha sido cuestionada. Debido a una mayor carboxilación de RuBP y una disminución de la oxigenación de Rubisco derivada del aumento de la concentración de CO2 en la vaina del haz., las tasas de fotorrespiración disminuyen en las plantas C4. De manera similar, la fotorrespiración está limitada en la fotosíntesis CAM debido a retrasos cinéticos en la activación de la enzima, nuevamente derivados de la proporción de dióxido de carbono a oxígeno.
Medición
La RuBP se puede medir isotópicamente mediante la conversión de 14CO2 y RuBP en gliceraldehído 3-fosfato. Luego se puede medir el G3P utilizando un ensayo óptico enzimático. Dada la abundancia de RuBP en muestras biológicas, una dificultad adicional es distinguir reservorios particulares del sustrato, como la RuBP interna de un cloroplasto frente a la externa. Un enfoque para resolver esto es mediante inferencia sustractiva, o midiendo la RuBP total de un sistema, retirando un depósito (por ejemplo, mediante centrifugación), volviendo a medir la RuBP total y usando la diferencia para inferir la concentración en el depósito dado.