Receptor de partículas de reconocimiento de señales
El receptor de partícula de reconocimiento de señal (SRP), también llamado proteína de acoplamiento, es un dímero compuesto por 2 subunidades diferentes que se asocian exclusivamente con el RE rugoso en las células de los mamíferos. Su función principal es identificar las unidades SRP. La SRP (partícula de reconocimiento de señal) es una molécula que ayuda a los complejos ribosoma-ARNm-polipéptido a asentarse en la membrana del retículo endoplasmático.
El receptor SRP eucariota (denominado SR) es un heterodímero de SR-alfa (70 kDa; SRPRA) y SR-beta (25 kDa; SRPRB), ambos con un dominio de unión a GTP, mientras que el receptor SRP procariota comprende únicamente el homólogo monomérico de SR-alfa poco asociado a la membrana FtsY (P10121).
dominio SRX
SR-alfa regula la orientación de los complejos SRP-ribosoma-polipéptido naciente al translocón. SR-alfa se une a la subunidad SRP54 del complejo SRP. La subunidad SR-beta es una GTPasa transmembrana que ancla la subunidad SR-alfa (una GTPasa de membrana periférica) a la membrana del RE. SR-beta interactúa con el dominio SRX N-terminal de SR-alfa, que no está presente en el homólogo bacteriano FtsY. SR-beta también funciona en el reclutamiento del polipéptido naciente SRP al canal conductor de proteínas.
La familia SRX representa homólogos eucariotas de la subunidad alfa del receptor SR. Los miembros de esta entrada consisten en una lámina beta antiparalela central de seis cadenas, intercalada por la hélice alfa1 en un lado y las hélices alfa2-alfa4 en el otro. Interactúan con la pequeña GTPasa SR-beta, formando un complejo que coincide con una clase de complejos pequeños de proteína G-efector, que incluyen Rap-Raf, Ras-PI3K(gamma), Ras-RalGDS y Arl2-PDE(delta). En el extremo C-terminal de SR-alfa y FtsY se encuentra el dominio NG similar a SRP54.
Dominio NG
El receptor se une a SPR54/Ffh mediante el dominio NG, una combinación de un dominio N de 4 hélices (InterPro: IPR013822) y un dominio GTPasa G (InterPro: IPR000897), compartido por ambas proteínas. La estructura unida es un heterodímero cuasi-simétrico denominado complejo de orientación.
Partícula de reconocimiento de signos (RP)
La partícula de reconocimiento de señal (SRP) es una proteína multimérica que, junto con su receptor conjugado (SR), participa en la orientación de las proteínas secretoras hacia la membrana del retículo endoplasmático rugoso (RER) en eucariotas, o hacia la membrana plasmática en procariotas. La SRP reconoce la secuencia de señal del polipéptido naciente en el ribosoma, retarda su elongación y acopla el complejo SRP-ribosoma-polipéptido a la membrana del RER a través del receptor SR. La SRP consta de seis polipéptidos (SRP9, SRP14, SRP19, SRP54, SRP68 y SRP72) y una única molécula de ARN 7S de 300 nucleótidos. El componente de ARN cataliza la interacción de la SRP con su receptor SR. En eucariotas superiores, el complejo SRP consta del dominio Alu y el dominio S unidos por el ARN de la SRP. El dominio Alu consiste en un heterodímero de SRP9 y SRP14 unido a las secuencias terminales 5' y 3' del ARN SRP. Este dominio es necesario para retardar la elongación de la cadena polipeptídica naciente, lo que le da tiempo a SRP para acoplar el complejo ribosoma-polipéptido a la membrana del RER.
Referencias
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