Receptor 2 del péptido formilo

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El receptor 2 del péptido N-formil (FPR2) es un receptor acoplado a proteína G (GPCR) localizado en la superficie de muchos tipos celulares de diversas especies animales. Esta proteína receptora humana está codificada por el gen FPR2 y se activa para regular la función celular mediante la unión a una amplia variedad de ligandos, incluyendo no solo ciertos oligopéptidos que contienen N-formilmetionina, como la N-formilmetionina-leucil-fenilalanina (FMLP), sino también el metabolito ácido graso poliinsaturado del ácido araquidónico, la lipoxina A4 (LXA4) y la ceramida de cadena larga. Debido a su interacción con la lipoxina A4, el FPR2 también se denomina comúnmente receptor ALX/FPR2 o simplemente receptor ALX.

Expresión

El receptor FPR2 se expresa en neutrófilos, eosinófilos, monocitos, macrófagos, células T, fibroblastos sinoviales y epitelio intestinal y respiratorio humano.

Función

Muchos oligopéptidos que poseen un residuo N-terminal de N-formilmetionina, como el tripéptido prototípico N-formilmetionina-leucil-fenilalanina (FMLP), son productos de la síntesis proteica bacteriana. Estos estimulan la migración direccional de los granulocitos (véase quimiotaxis) y participan activamente en la fagocitosis y la destrucción de bacterias, contribuyendo así a la defensa del huésped al dirigir la respuesta inmunitaria innata de la inflamación aguda hacia los focos de invasión bacteriana. Estudios preliminares sugirieron que estos formil oligopéptidos actuaban mediante un mecanismo bioquímico de receptores. En consecuencia, la línea celular de leucocitos humanos, promielocitos HL-60 (que no responden a FMLP), se diferenció deliberadamente a granulocitos (que sí responden a FMLP) y se usó para purificar y clonar parcialmente un gen que, al ser transfectado en células que no responden a FMLP, confirió capacidad de respuesta a este y otros oligopéptidos N-formil. Este receptor se denominó inicialmente receptor de péptidos formilo (es decir, FPR). Sin embargo, una serie de estudios posteriores clonaron dos genes que codificaban proteínas similares a receptores con secuencias de aminoácidos muy similares a la del FPR. Los tres receptores habían recibido varios nombres, pero ahora se denominan receptor de péptidos formilo 1 (es decir, FPR1) para el primer receptor definido, FPR2, y receptor de péptidos formilo 3 (es decir, FPR3). FPR2 y FPR3 se denominan receptores de péptidos formilo en base a las similitudes de sus secuencias de aminoácidos con la de FPR1 en lugar de cualquier preferencia por la unión de péptidos formilo. De hecho, FPR2 prefiere un conjunto de ligandos muy diferente y tiene funciones muy distintas a las de FPR1, mientras que FPR3 no se une a FMLP ni a muchos otros péptidos N-formilo que sí se unen a FPR1 o FPR2. Una función principal de FPR2 es unirse a ciertos mediadores pro-resolución especializados (SPM), como la lipoxina (Lx)A4 y AT-LxA4 (metabolitos del ácido araquidónico), así como a la resolvina D1 (RvD)1, RvD2 y AT-RvD1 (metabolitos del ácido docosahexaenoico), y, por lo tanto, mediar las actividades de estos metabolitos en la inhibición y resolución de la inflamación (véase Mediadores pro-resolución especializados). Sin embargo, FPR2 también media las respuestas a una amplia gama de polipéptidos y proteínas que pueden servir para promover la inflamación o regular actividades no directamente relacionadas con ella. La función de FPR3 no está clara.

Nomenclature

Confusamente, existen dos nomenclaturas "estándar" para los receptores FPR y sus genes: la primera se utiliza, FPR, FPR1 y FPR2, y su reemplazo, FPR1, FPR2 y FPR3. Esta última nomenclatura es recomendada por la Unión Internacional de Farmacología Básica y Clínica y se utiliza aquí. Otros nombres utilizados anteriormente para FPR1 son NFPR y FMLPR; para FPR2 son FPRH1, FPRL1, RFP, LXA4R, ALXR, FPR2/ALX, HM63, FMLPX y FPR2A; y para FPR3 son FPRH2, FPRL2 y FMLPY.

Genes

Human

El gen humano FPR2 codifica el receptor de 351 aminoácidos, FPR2, dentro de un marco de lectura abierto sin intrones. Forma un grupo con los genes FPR1 y FPR3 en el cromosoma 19q.13.3, en el orden FPR1, FPR2 y FPR3. Este grupo también incluye los genes de otros dos receptores de factores quimiotácticos: el receptor C5a acoplado a proteína G (también denominado CD88) y un segundo receptor C5a, GPR77 (es decir, C5a2 o C5L2), que tiene la estructura de los receptores de proteína G, pero aparentemente no se acopla a proteínas G y su función es incierta. Los parálogos FPR1, FPR2 y FPR3, según el análisis filogenético, se originaron a partir de un ancestro común con una duplicación temprana de FPR1 y una división de FPR2/FPR3, y FPR3 se originó a partir del último evento de duplicación cerca del origen de los primates.

Mouse

Los ratones tienen no menos de 7 receptores FPR codificados por 7 genes que se localizan en el cromosoma 17A3.2 en el siguiente orden: Fpr1, Fpr-rs2 (o fpr2), Fpr-rs1 (o LXA4R), Fpr-rs4, Fpr-rs7, Fpr-rs7, Fpr-rs6 y Fpr-rs3; Este locus también contiene los pseudogenes ψFpr-rs2 y ψFpr-rs3 (o ψFpr-rs5), que se encuentran justo después de Fpr-rs2 y Fpr-rs1, respectivamente. Los siete receptores FPR murinos presentan una identidad de secuencia de aminoácidos ≥50% entre sí, así como con los tres receptores FPR humanos. Fpr2 y mFpr-rs1 se unen con alta afinidad y responden a las lipoxinas, pero presentan poca o ninguna afinidad y sensibilidad a los péptidos formílicos; por lo tanto, comparten propiedades clave con el FPR2 humano.

Gene knockout studies

El gran número de receptores FPR murinos, en comparación con los humanos, dificulta la extrapolación de las funciones de los FPR humanos basándose en la genética (p. ej., la inactivación génica o la sobreexpresión forzada) u otras manipulaciones experimentales de los receptores FPR en ratones. En cualquier caso, la alteración combinada de los genes Fpr2 y Fpr3 provoca que los ratones presenten respuestas inflamatorias agudas intensificadas, como se evidencia en tres modelos: inflamación intestinal causada por isquemia-reperfusión de la arteria mesentérica, hinchazón de la pata causada por la inyección de carragenina y artritis causada por la inyección intraoperatoria de suero inductor de artritis. Dado que los ratones con la inactivación del gen Fpr2 presentan una respuesta inmunitaria innata deficiente a la inyección intravenosa de Listeria monocytogenes, estos resultados sugieren que el receptor FPR2 humano y el receptor Fpr3 murino tienen funciones equivalentes en la atenuación de al menos cierta respuesta inflamatoria.

Otras especies

Las ratas expresan un ortólogo de FPR2 (74 % de identidad de secuencia de aminoácidos) con alta afinidad por la lipoxina A4.

Distribución celular y tejido

FPL2 se coexpresa a menudo con FPR1. Se expresa ampliamente en neutrófilos, eosinófilos, basófilos y monocitos circulantes en sangre; linfocitos T y B; mastocitos tisulares, macrófagos, fibroblastos y células dendríticas inmaduras; células endoteliales vasculares; células gliales del tejido nervioso, astrocitos y células de neuroblastoma; hepatocitos hepáticos; diversos tipos de células epiteliales; y diversos tipos de tejidos multicelulares.
El FPR2 también se conoce como receptor LXA4 o ALX/FPR2, según estudios que demuestran su alta afinidad por el metabolito del ácido araquidónico, la lipoxina A4 (LXA4), y posteriormente por un metabolito relacionado, la epilipoxina, la lipoxina A4 activada por aspirina (es decir, ATL, 15-epi-LXA4) y un metabolito del ácido docosahexaenoico, la resolvina D1 (es decir, RvD1). Estos tres metabolitos de ácidos grasos derivados de células inhiben y resuelven las respuestas inflamatorias. Anteriormente, este receptor se conocía como receptor huérfano, denominado RFP, obtenido mediante el cribado de bibliotecas derivadas de células mieloides con una sonda similar a FMLP. Además de LXA4, LTA, RvD1 y FMLP, el FPR2 se une a una amplia gama de polipéptidos, proteínas y productos derivados de estos. Uno o más de estos diversos ligandos podrían estar involucrados no solo en la regulación de la inflamación, sino también en el desarrollo de la obesidad, el deterioro cognitivo, la reproducción, la neuroprotección y el cáncer. Sin embargo, la función más estudiada y aceptada de los receptores FPR2 es la mediación de las acciones de las lipoxinas y resolvinas mencionadas para atenuar y resolver una amplia gama de reacciones inflamatorias (véase lipoxina, epilipoxina y resolvina).A continuación, se presenta una lista de ligandos FPR2/ALX y, entre paréntesis, sus acciones proinflamatorias o antiinflamatorias sugeridas, basadas en estudios in vitro y en modelos animales: a) péptidos N-formil bacterianos y mitocondriales, como FMLP (proinflamatorios, pero quizás menos significativos o insignificantes en comparación con las acciones de LXA4, ATL y RvD1 sobre FPR2);B) Hp(2-20), un péptido no formílico derivado de Helicobacter pylori (proinflamatorio al promover respuestas inflamatorias contra este patógeno causante de úlceras estomacales);C) T21/DP107 y N36, que son polipéptidos N-acetilados derivados de la proteína de envoltura gp41 del virus VIH-1, el péptido F, derivado de la proteína gp120 de la cepa Bru del virus VIH-1, y el péptido V3, derivado de una secuencia lineal de la región V3 de la cepa MN del virus VIH-1 (se desconoce su efecto sobre la inflamación y la infección por VIH);D) la forma truncada en el extremo N de la quimiocina quimiotáctica CCL23, denominada variante de empalme CCL23β (aminoácidos 22-137) y SHAAGtide, producto de la escisión de CCL23β por proteasas proinflamatorias (proinflamatoria); e) dos péptidos N-acetil, Ac2-26 y Ac9-25 de la anexina A1 (ANXA1 o lipocortina 1), que a altas concentraciones estimulan completamente las funciones de los neutrófilos, pero a concentraciones más bajas los desensibilizan (es decir, no responden) a la quimiocina IL-8 (CXCL8) (proinflamatoria y antiinflamatoria, respectivamente, lo que destaca la dualidad de las funciones de FPR2/ALX en la inflamación);F) Fragmento de amiloide beta(1-42) y fragmento de proteína priónica PrP(106-126) (proinflamatorio, lo que sugiere un papel de FPR2/ALX en los componentes inflamatorios de diversas enfermedades de base amiloide, como la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Parkinson, la enfermedad de Huntington, enfermedades de base priónica como la encefalopatía espongiforme transmisible, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y el kuru), y numerosas otras enfermedades neurológicas y no neurológicas [véase amiloide]);G) el péptido neuroprotector Humanina (antiinflamatorio al inhibir los efectos proinflamatorios de la beta-amalioide (1-42) en la promoción de la inflamación relacionada con la enfermedad de Alzheimer);H) dos fragmentos solubles escindidos de UPARAP, que es el receptor del activador del plasminógeno de tipo uroquinasa (uPAR), D2D3(88-274) y uPAR(84-95) (proinflamatorio);I) LL-37 y CRAMP, que son productos de la escisión enzimática de péptidos antimicrobianos relacionados con las catelicidinas humanas y de rata, respectivamente; numerosas pleurocidinas, que son una familia de péptidos antimicrobianos catiónicos presentes en peces y otros vertebrados, estructural y funcionalmente similares a las catelicidinas; y la Temporina A, que es un péptido antimicrobiano derivado de la rana (productos proinflamatorios derivados de proteínas antimicrobianas del huésped); yJ) Polipéptido 27 activador de la adenilato ciclasa hipofisaria (proinflamatorio).K) Las ceramidas de cadena larga (C14-C20) se unen a FPR2 en adipositos beige y marrón para inhibir la termogénesis.

Véase también

  • Receptor eicosanoide
  • Receptor de péptidos de formal
  • Lipoxin
  • Resolvin
  • Receptor de péptidos de formal 1
  • Receptor de péptidos de formal 3

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Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos, que es de dominio público.

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