RAB11FIP5

format_list_bulleted Contenido keyboard_arrow_down
ImprimirCitar
La proteína 5 que interactúa con la familia Rab11 es una proteína que, en humanos, está codificada por el gen RAB11FIP5.

Interacciones

Se ha demostrado que RAB11FIP5 interactúa con RAB11A y RAB25.

Tráfico de vehículos

Rab11FIP5 es una de las muchas proteínas que han demostrado interactuar con la proteína Rab11. Las GTPasas Rab, como Rab11, son enzimas que participan en el tráfico vesicular. Rab11 desempeña un papel clave en el tráfico y reciclaje endocítico, guiando los endosomas tempranos hacia los complejos de reciclaje endosómico. Rab11FIP5, al igual que la mayoría de las demás proteínas Rab11FIP, interactúa con Rab11 actuando como proteína adaptadora. Esto provoca cambios posteriores en cuanto a qué proteínas pueden interactuar. Esto se debe a que las diversas proteínas Rab11FIP tienen diferentes parejas de unión. Este proceso permite la coordinación y organización del transporte endosómico y, en última instancia, confiere a Rab11 su versátil función en la célula. Se cree que Rab11 recluta proteínas Rab11FIP específicas a la superficie de las vesículas para determinar su comportamiento.Estudios han demostrado que Rab11FIP5 se localiza en los endosomas perinucleares, donde facilita la clasificación de vesículas hacia la ruta de reciclaje lento. Este proceso implica el transporte de proteínas de carga, como los receptores endocitados, a los complejos de reciclaje endosómico y, posteriormente, a la membrana plasmática. Esto contrasta con la ruta de reciclaje constitutivo rápido, que permite el transporte directo de la carga desde el endosoma hasta la membrana plasmática. Rab11FIP5 contribuye a este proceso de clasificación uniéndose a la kinesina II y formando un complejo proteico que regula el tráfico vesicular. Algunas de las proteínas reguladas a través del tráfico vesicular mediado por Rab11FIP5 son las proteínas de los microtúbulos y el receptor TfR. Esto vincula la funcionalidad de Rab11FIP5 con el citoesqueleto celular y la captación de hierro de una célula, respectivamente.

Otras funciones

Se ha demostrado que Rab11FIP5 desempeña un papel en el sistema nervioso, ya que funciona en las neuronas. Estudios sugieren que Rab11FIP5 participa en la regulación de la localización del receptor de glutamato postsináptico de tipo AMPA. El receptor AMPA es un receptor excitatorio que se encuentra en las membranas plasmáticas de las neuronas. Estudios han demostrado que ratones con el gen Rab11FIP5 inactivado presentan depresión neuronal grave a largo plazo. Sin la presencia de Rab11FIP5, se plantea la hipótesis de que los receptores AMPA internalizados no pueden reciclarse de nuevo en la membrana plasmática, ya que no pueden transportarse correctamente a los orgánulos intracelulares responsables del reciclaje.Rab11FIP5 también se ha implicado como proteína en la creación de la polaridad tisular durante el desarrollo. Se ha demostrado que Rab11FIP5 participa en el tráfico vesicular y la degradación de proteínas utilizadas para coordinar el desarrollo embrionario. Esto se lleva a cabo de una manera que ayuda a mantener la polaridad del ectodermo en la Drosophila embrionaria.También se sugiere que Rab11FIP5 participa en la adaptación de las células epiteliales salivales al pH extracelular. Se ha demostrado que la V-ATPasa, una proteína de bomba de protones, depende del tráfico vesicular mediado por Rab11FIP5. Cuando Rab11FIP5 se inhibe, las células salivales no pueden translocar correctamente la V-ATPasa a la membrana plasmática en respuesta a la acidosis extracelular. Si bien esta vía sigue siendo en gran parte desconocida, estos resultados sugieren una relación entre la función de Rab11FIP5 y el mantenimiento de la capacidad tampón de la saliva.Rab11FIP5 también es necesario para la exocitosis regulada en células neuroendocrinas. La inhibición de Rab11FIP5 inhibió la exocitosis de vesículas de núcleo denso (VCD) estimulada por calcio en células BON de una línea celular neuroendocrina. Las proteínas de membrana de las VCD se pierden en la membrana plasmática durante la exocitosis y se reciclan al Golgi a través de la vía de tráfico retrógrado. El requerimiento de Rab11FIP5 para la exocitosis regulada de las VCD puede atribuirse a su papel en el tráfico retrógrado mediado por endosomas.

Referencias

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000135631 – Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00051343 – Ensembl, mayo 2017
  3. ^ "Human PubMed Referencia:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Referencia:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Nagase T, Ishikawa K, Suyama M, Kikuno R, Hirosawa M, Miyajima N, Tanaka A, Kotani H, Nomura N, Ohara O (diciembre de 1998). "Predicción de las secuencias de codificación de genes humanos no identificados. XII. Las secuencias completas de 100 nuevos clones de cDNA del cerebro que código para proteínas grandes in vitro". Investigación de ADN. 5 (6): 355–64. doi:10.1093/dnares/5.6.355. PMID 100485.
  6. ^ a b Prekeris R, Klumperman J, Scheller RH (diciembre de 2000). "Un complejo de proteína Rab11/Rip11 regula el tráfico de membrana apical a través de endosomas de reciclaje". Celda molecular. 6 (6): 1437 –48. doi:10.1016/S1097-2765(00)00140-4. PMID 11163216.
  7. ^ "Entrez Gene: RAB11FIP5 RAB11 familia interacting protein 5 (clase I)".
  8. ^ a b c Hales CM, Griner R, Hobdy-Henderson KC, Dorn MC, Hardy D, Kumar R, Navarre J, Chan EK, Lapierre LA, Goldenring JR (octubre de 2001). "Identificación y caracterización de una familia de proteínas de acción Rab11". El Diario de Química Biológica. 276 (42): 39067 –75. doi:10.1074/jbc.M104831200. PMID 11495908.
  9. ^ a b Prekeris R, Davies JM, Scheller RH (octubre de 2001). "Identificación de un nuevo dominio vinculante Rab11/25 presente en proteínas Eferin y Rip". El Diario de Química Biológica. 276 (42): 38966–70. doi:10.1074/jbc.M106133200. PMID 11481332.
  10. ^ a b Grant BD, Donaldson JG (2009). "Pathways and mechanisms of endocytic recycling". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 10 (9): 597 –608. doi:10.1038/nrm2755. PMC 3038567. PMID 19696797.
  11. ^ a b c d Schonteich E, Wilson GM, Burden J, Hopkins CR, Anderson K, Goldenring JR, Prekeris R (noviembre de 2008). "El complejo Rip11/Rab11-FIP5 y kinesin II regula el reciclaje de proteínas endocéticas". Journal of Cell Science. 121 (Pt 22): 3824 –33. doi:10.1242/jcs.032441. PMC 4365997. PMID 18957512.
  12. ^ Bacaj T, Ahmad M, Jurado S, Malenka RC, Südhof TC (mayo de 2015). "Función síntica de Rab11Fip5: Requisición selectiva para la depresión a largo plazo Hippocampal". The Journal of Neuroscience. 35 (19): 7460 –74. doi:10.1523/JNEUROSCI.1581-14.2015. PMC 4429152. PMID 25972173.
  13. ^ Calero-Cuenca FJ, Sotillos S (septiembre 2016). "Nuf y Rip11 requieren el reciclaje determinante de polaridad durante el desarrollo de Drosophila". Pequeñas GTPas. 9 4): 352 –359. doi:10.1080/21541248.2016.1235386. PMC 5997155. PMID 27687567.
  14. ^ Oehlke O, Martin HW, Osterberg N, Roussa E (marzo de 2011). "Rab11b y su efector Rip11 regulan el tráfico inducido por acidosis de V-ATPase en conductos salivarios". Journal of Cellular Physiology. 226 3): 638 –51. doi:10.1002/jcp.22388. PMID 20717956. S2CID 10428914.
  15. ^ Zhang X, Jiang S, Mitok KA, Li L, Attie AD, Martin TFJ (Julio 2017). "BAIAP3, una proteína Munc13 de dominio C2, controla el destino de vesículas densas en células neuroendocrinas". The Journal of Cell Biology. 216 (7): 2151 –2166. doi:10.1083/jcb.201702099. PMC 5496627. PMID 28626000.

Más lectura

  • Wang D, Buyon JP, Zhu W, Chan EK (noviembre de 1999). "Definir una novela de fosfoproteína de 75 kDa asociada a SS-A/Ro e identificación de autoanticuerpos humanos distintos". The Journal of Clinical Investigation. 104 (9): 1265–75. doi:10.1172/JCI8003. 409828. PMID 10545525.
  • Chen D, Xu W, He P, Medrano EE, Whiteheart SW (abril de 2001). "Gaf-1, una proteína de unión gamma -SNAP asociada a la mitocondria". El Diario de Química Biológica. 276 (16): 13127–35. doi:10.1074/jbc.M009424200. PMID 11278501.
  • Prekeris R, Davies JM, Scheller RH (octubre de 2001). "Identificación de un nuevo dominio vinculante Rab11/25 presente en proteínas Eferin y Rip". El Diario de Química Biológica. 276 (42): 38966–70. doi:10.1074/jbc.M106133200. PMID 11481332.
  • Hales CM, Griner R, Hobdy-Henderson KC, Dorn MC, Hardy D, Kumar R, Navarre J, Chan EK, Lapierre LA, Goldenring JR (octubre de 2001). "Identificación y caracterización de una familia de proteínas de acción Rab11". El Diario de Química Biológica. 276 (42): 39067 –75. doi:10.1074/jbc.M104831200. PMID 11495908.
  • Wallace DM, Lindsay AJ, Hendrick AG, McCaffrey MW (diciembre de 2002). "Rab11-FIP4 interactúa con Rab11 de una manera dependiente de GTP y su sobreexpresión condensa el compartimento positivo Rab11 en células HeLa". Biochemical and Biophysical Research Communications. 299 5): 770 –9. doi:10.1016/S0006-291X(02)02720-1. PMID 12470645.
  • Tani K, Shibata M, Kawase K, Kawashima H, Hatsuzawa K, Nagahama M, Tagaya M (abril de 2003). "Mapping of functional domains of gamma-SNAP". El Diario de Química Biológica. 278 (15): 13531–8. doi:10.1074/jbc.M213205200. PMID 12554740.
  • Kawase K, Shibata M, Kawashima H, Hatsuzawa K, Nagahama M, Tagaya M, Tani K (abril de 2003). "Gaf-1b es una variante de empalme alternativo de Gaf-1/Rip11". Biochemical and Biophysical Research Communications. 303 4): 1042 –6. doi:10.1016/S0006-291X(03)00486-8. PMID 12684040.
  • Brill LM, Salomon AR, Ficarro SB, Mukherji M, Stettler-Gill M, Peters EC (mayo de 2004). "Robust fosfoproteomic profiling of tyrosine phosphorylation sites from human T cells using immobilized metal affinity chromatography and tandem mass spectrometry". Química Analítica. 76 (10): 2763 –72. doi:10.1021/ac035352d. PMID 15144186.
  • Jin J, Smith FD, Stark C, Wells CD, Fawcett JP, Kulkarni S, Metalnikov P, O'Donnell P, Taylor P, Taylor L, Zougman A, Woodgett JR, Langeberg LK, Scott JD, Pawson T (agosto de 2004). "Análisis proteomico, funcional y basado en dominios de proteínas vinculantes in vivo 14-3-3 implicadas en regulación citoesquelética y organización celular". Biología actual. 14 (16): 1436 –50. Bibcode:2004CBio...14.1436J. doi:10.1016/j.cub.2004.07.051PMID 15324660. S2CID 2371325.
  • Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M (noviembre de 2006). "Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks". Celular. 127 3): 635 –48. doi:10.1016/j.cell.2006.09.026PMID 17081983. S2CID 7827573.
  • Schwenk RW, Luiken JJ, Eckel J (noviembre de 2007). "FIP2 y Rip11 especifican la distribución celular mediada por Rab11a de GLUT4 y FAT/CD36 en células H9c2-hIR". Biochemical and Biophysical Research Communications. 363 1): 119 –25. doi:10.1016/j.bbrc.2007.08.111. PMID 17854769.
Más resultados...
Te puede interesar
Tamaño del texto:
undoredo
format_boldformat_italicformat_underlinedstrikethrough_ssuperscriptsubscriptlink
save
cancelcheck_circle