Quitinasa
Quitinasas (EC 3.2.1.14, quitodextrinasa, 1,4-β-poli-N-acetilglucosaminidasa, poli-β-glucosaminidasa, β-1,4-poli-N- acetil glucosamidinasa, poli[1,4-(N-acetil-β-D-glucosaminida)] glicanohidrolasa, (1→4)-2-acetamido-2-desoxi-β-D -glucano glicanohidrolasa; nombre sistemático (1→4)-2-acetamido-2-desoxi-β-D-glucano glicanohidrolasa) son enzimas hidrolíticas que descomponen los enlaces glucosídicos de la quitina. Catalizan la siguiente reacción:
- Endo-hidrolisis aleatoria de N-acetil-β-D-glucosaminide (1→4)-linkages beta en chitin y chitodextrins
Como la quitina es un componente de las paredes celulares de los hongos y los elementos del exoesqueleto de algunos animales (incluidos los moluscos y los artrópodos), las quitinasas generalmente se encuentran en organismos que necesitan remodelar su propia quitina o disolver y digerir la quitina de los hongos o animales
Distribución de especies
Los organismos quitinívoros incluyen muchas bacterias (Aeromonads, Bacillus, Vibrio, entre otras), que pueden ser patógenas o detritívoras. Atacan a los artrópodos vivos, zooplancton u hongos o pueden degradar los restos de estos organismos.
Los hongos, como Coccidioides immitis, también poseen quitinasas degradativas relacionadas con su papel como detritívoros y también con su potencial como patógenos artrópodos.
Las quitinasas también están presentes en las plantas, por ejemplo, la quitinasa de semilla de cebada: PDB: 1CNS, EC 3.2.1.14. Se encuentra que las semillas de cebada producen el clon 10 en Ignatius et al 1994(a). Encuentran el clon 10, una quitinasa de clase I, en la semilla de aleurona durante el desarrollo. Las hojas producen varias isoenzimas (así como varias de β-1,3-glucanasa). Ignatius et al 1994(b) los encuentran en las hojas, inducidos por mildiu polvoriento. Ignatius et al también encuentran que estos (isoenzimas de semillas y hojas) difieren entre sí. Algunas de estas son proteínas relacionadas con la patogénesis (PR) que se inducen como parte de la resistencia sistémica adquirida. La expresión está mediada por el gen NPR1 y la vía del ácido salicílico, ambos implicados en la resistencia al ataque de hongos e insectos. Se pueden requerir otras quitinasas de plantas para crear simbiosis fúngicas.
Aunque los mamíferos no producen quitina, tienen dos quitinasas funcionales, la quitotriosidasa (CHIT1) y la quitinasa ácida de mamíferos (AMCase), así como proteínas similares a la quitinasa (como YKL-40) que tienen una gran similitud de secuencia pero carecen de quitinasa. actividad.
Clasificación
- Endochitinases (EC 3.2.1.14) chitina aleatoriamente dividida en sitios internos del microfibril de chitina, formando productos multiméricos solubles y de baja masa molecular. Los productos multiméricos incluyen di-acetylchitobiose, chitotriose y chitotetraose, con el dimer siendo el producto predominante.
Endochitinase rompiendo el chitín en productos multiméricos. - Exochitinases have also been divided into two sub categories:
- Chitobiosidases (EC 3.2.1.29) actúan en el extremo no reductivo del microfibril de la chitina, liberando el dimer, di-acetylchitobiose, uno por uno de la cadena de la chitina. Por lo tanto, no hay liberación de monosacáridos o oligosacáridos en esta reacción.
- β-1,4- N-acetylglucosaminidases (EC 3.2.1.30) dividió los productos multiméricos, como di-acetylchitobiose, chitotriose y chitotetraose, en monómeros de N-acetylglucoseamina (GlcNAc).
Las quitinasas también se clasificaron según las secuencias de aminoácidos, ya que eso sería más útil para comprender las relaciones evolutivas de estas enzimas entre sí. Por lo tanto, las quitinasas se agruparon en tres familias: 18, 19 y 20. Ambas familias, la 18 y la 19, consisten en endoquitinasas de una variedad de organismos diferentes, incluidos virus, bacterias, hongos, insectos y plantas. Sin embargo, la familia 19 comprende principalmente quitinasas vegetales. La familia 20 incluye N-acetilglucosaminidasa y una enzima similar, N-acetilhexosaminidasa.
Y a medida que se conocían las secuencias de genes de las quitinasas, se clasificaron en seis clases según sus secuencias. Las características que determinaron las clases de quitinasas fueron la secuencia N-terminal, la localización de la enzima, el pH isoeléctrico, el péptido señal y los inductores.
Clase I las quitinasas tenían un N-terminal, péptido señal rico en leucina o valina y localización vacuolar. Y luego, las quitinasas de Clase I se subdividieron en función de su naturaleza ácida o básica en Clase Ia y Clase Ib, respectivamente. Se encontró que las quitinasas de clase 1 comprenden solo quitinasas de plantas y principalmente endoquitinasas.
Clase II las quitinasas no tenían la cisteína- rico en N-terminal pero tenía una secuencia similar a las quitinasas de Clase I. Las quitinasas de clase II se encontraron en plantas, hongos y bacterias y en su mayoría consistieron en exoquitinasas.
Clase III Las quitinasas no tenían secuencias similares a quitinasas de Clase I o Clase II.
Clase IV Las quitinasas tenían características similares, incluida la propiedades inmunológicas, como quitinasas de Clase I. Sin embargo, las quitinasas de clase IV tenían un tamaño significativamente menor en comparación con las quitinasas de clase I.
Clase V y Clase VI Las quitinasas no están bien caracterizadas. Sin embargo, un ejemplo de quitinasa de clase V mostró dos dominios de unión a quitina en tándem y, según la secuencia del gen, el terminal N rico en cisteína parecía haberse perdido durante la evolución, probablemente debido a una menor presión de selección que hizo que el dominio catalítico perdiera su función.
Función
Al igual que la celulosa, la quitina es un biopolímero abundante que es relativamente resistente a la degradación. Muchos mamíferos pueden digerir la quitina y los niveles específicos de quitinasa en las especies de vertebrados se adaptan a sus comportamientos alimentarios. Ciertos peces pueden digerir la quitina. Las quitinasas se han aislado de los estómagos de los mamíferos, incluidos los humanos.
La actividad de la quitinasa también se puede detectar en la sangre humana y posiblemente en el cartílago. Como en las quitinasas de las plantas, esto puede estar relacionado con la resistencia a los patógenos.
Importancia clínica
La producción de quitinasas en el cuerpo humano (conocidas como "quitinasas humanas") puede ser en respuesta a alergias, y el asma se ha relacionado con niveles elevados de expresión de quitinasa.
Las quitinasas humanas pueden explicar el vínculo entre algunas de las alergias más comunes (ácaros del polvo, esporas de moho, que contienen quitina) y las infecciones por gusanos (helmintos), como parte de una versión de la hipótesis de la higiene (los gusanos tienen piezas bucales quitinosas para sujetar la pared intestinal). Finalmente, el vínculo entre las quitinasas y el ácido salicílico en las plantas está bien establecido, pero existe un vínculo hipotético entre el ácido salicílico y las alergias en los humanos.
Se puede usar para monitorear la suplementación con enzimoterapia en la enfermedad de Gaucher.[1]
Regulación en hongos
La regulación varía de una especie a otra, y dentro de un organismo, las quitinasas con diferentes funciones fisiológicas estarían bajo diferentes mecanismos de regulación. Por ejemplo, las quitinasas que intervienen en el mantenimiento, como la remodelación de la pared celular, se expresan de forma constitutiva. Sin embargo, las quitinasas que tienen funciones especializadas, como degradar la quitina exógena o participar en la división celular, necesitan una regulación espacio-temporal de la actividad de la quitinasa.
La regulación de una endoquitinasa en Trichoderma atroviride depende de una N-acetilglucosaminidasa, y los datos indican un circuito de retroalimentación donde la descomposición de la quitina produce N-acetilglucosamina, que posiblemente se absorba y desencadene la sobrerregulación de las quitinbiosidasas.
En Saccharomyces cerevisiae y la regulación de ScCts1p (S. cerevisiae quitinasa 1), una de las quitinasas implicadas en la separación celular tras la citocinesis al degradar la quitina del primario pulpa. Como estos tipos de quitinasas son importantes en la división celular, debe haber una regulación y activación estrictas. Específicamente, la expresión de Cts1 tiene que activarse en las células hijas durante la mitosis tardía y la proteína tiene que localizarse en el sitio hijo del tabique. Y para ello debe haber coordinación con otras redes que controlan las diferentes fases de la célula, como Cdc14 Early Anaphase Release (FEAR), red de salida mitótica (MEN) y regulación de Ace2p (factor de transcripción) y morfogénesis celular (RAM) redes de señalización. En general, la integración de las diferentes redes reguladoras permite que la quitinasa que degrada la pared celular funcione dependiendo de la etapa de la célula en el ciclo celular y en ubicaciones específicas entre las células hijas.
Presencia en alimentos
Las quitinasas se encuentran naturalmente en muchos alimentos comunes. Phaseoleus vulgaris, plátanos, castañas, kiwis, aguacates, papayas y tomates, por ejemplo, contienen niveles significativos de quitinasa, como defensa contra el ataque de hongos e invertebrados. El estrés, o señales ambientales como el gas etileno, pueden estimular una mayor producción de quitinasa.
Algunas partes de las moléculas de quitinasa, que tienen una estructura casi idéntica a la heveína u otras proteínas del látex de caucho debido a su función similar en la defensa de las plantas, pueden desencadenar una reacción alérgica cruzada conocida como síndrome látex-fruta.
Aplicaciones
Las quitinasas tienen una gran cantidad de aplicaciones, algunas de las cuales ya han sido realizadas por la industria. Esto incluye la bioconversión de quitina en productos útiles como fertilizantes, la producción de materiales no alergénicos, no tóxicos, biocompatibles y biodegradables (ya se están produciendo lentes de contacto, piel artificial y suturas con estas cualidades) y la mejora de insecticidas. y fungicidas. La quitinasa de Phaseolus vulgaris - quitinasa de frijol, BCH - se ha insertado transgénicamente como un disuasivo de plagas en cultivos completamente no relacionados.
Las posibles aplicaciones futuras de las quitinasas son como aditivos alimentarios para aumentar la vida útil, agente terapéutico para el asma y la rinosinusitis crónica, como remedio antifúngico, fármaco antitumoral y como ingrediente general para su uso en la ingeniería de proteínas.
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