Protooncogén tirosina-proteína quinasa Src

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El protooncogén tirosina-proteína quinasa Src, también conocido como protooncogén c-Src o simplemente c-Src (Src celular; se pronuncia "sarc", abreviatura de sarcoma), es una proteína tirosina quinasa no receptora que, en humanos, está codificada por el gen SRC. Pertenece a una familia de quinasas Src y es similar al gen v-Src (Src viral) del virus del sarcoma de Rous. Incluye un dominio SH2, un dominio SH3 y un dominio de tirosina quinasa. Se han encontrado dos variantes de transcripción que codifican la misma proteína para este gen.La c-Src fosforila residuos específicos de tirosina en otras tirosina quinasas. Participa en la regulación del desarrollo embrionario y el crecimiento celular. Se sugiere que un nivel elevado de actividad de c-Src está vinculado a la progresión del cáncer al promover otras señales. Las mutaciones en c-Src podrían estar implicadas en la progresión maligna del cáncer de colon. La c-Src no debe confundirse con la CSK (quinasa Src C-terminal), una enzima que fosforila c-Src en su extremo C-terminal y proporciona una regulación negativa de la actividad enzimática de Src.El c-Src fue descubierto originalmente por los científicos estadounidenses J. Michael Bishop y Harold E. Varmus, por lo que recibieron el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1989.

Discovery

En 1979, J. Michael Bishop y Harold E. Varmus descubrieron que los pollos normales poseen un gen estructuralmente estrechamente relacionado con v-Src. El gen celular normal se denominó c-src (cellular-src). Este descubrimiento cambió la perspectiva actual sobre el cáncer, pasando de un modelo en el que el cáncer es causado por una sustancia extraña (un gen viral) a uno en el que un gen normalmente presente en la célula puede causar cáncer. Se cree que, en algún momento, un virus ancestral incorporó por error el gen c-Src de su huésped celular. Finalmente, este gen normal mutó en un oncogén con función anormal dentro del virus del sarcoma de Rous. Una vez que el oncogén se transfecta de nuevo en un pollo, puede provocar cáncer.

Estructura

La familia de quinasas Src está formada por 9 miembros: c-Src, Yes, Fyn, Fgr, Yrk, Lyn, Blk, Hck y Lck. La expresión de estos miembros de la familia Src varía en todos los tejidos y tipos celulares. Src, Fyn y Yes se expresan de forma ubicua en todos los tipos celulares, mientras que las demás se encuentran generalmente en las células hematopoyéticas.C-Src se compone de seis regiones funcionales: dominio de homología de Src 4 (dominio SH4), región única, dominio SH3, dominio SH2, dominio catalítico y cola reguladora corta. Cuando Src está inactiva, el grupo tirosina fosforilado en la posición 527 interactúa con el dominio SH2, lo que ayuda a este a interactuar con el dominio enlazador flexible, manteniendo así la unidad inactiva firmemente unida. La activación de c-Src provoca la desfosforilación de la tirosina 527. Esto induce alosterio de largo alcance mediante la dinámica de los dominios proteicos, provocando la desestabilización de la estructura, lo que resulta en la apertura de los dominios SH3, SH2 y quinasa, y la autofosforilación del residuo tirosina 416.La c-Src puede ser activada por numerosas proteínas transmembrana, entre ellas: receptores de adhesión, receptores de tirosina quinasas, receptores acoplados a proteína G y receptores de citocinas. La mayoría de los estudios se han centrado en los receptores de tirosina quinasas, y ejemplos de estos son la vía del receptor del factor de crecimiento derivado de plaquetas (PDGFR) y el receptor del factor de crecimiento epidérmico (EGFR).

Src contiene al menos tres dominios proteicos flexibles que, junto con la miristoilación, pueden mediar la adhesión a las membranas y determinar la localización subcelular.

Función

Este protooncogén podría desempeñar un papel en la regulación del desarrollo embrionario y el crecimiento celular.Cuando se activa la src, promueve la supervivencia, la angiogénesis, la proliferación y las vías de invasión. También regula los factores angiogénicos y la permeabilidad vascular tras la isquemia-reperfusión cerebral focal, y regula la actividad de la metaloproteinasa de matriz-9 tras una hemorragia intracerebral.

Papel en el cáncer

La activación de la vía c-Src se ha observado en aproximadamente el 50% de los tumores de colon, hígado, pulmón, mama y páncreas. Dado que la activación de c-Src promueve la supervivencia, la angiogénesis, la proliferación y las vías de invasión, se observa el crecimiento aberrante de tumores en cánceres. Un mecanismo común es la existencia de mutaciones genéticas que resultan en el aumento de la actividad o la sobreexpresión de c-Src, lo que conlleva su activación constante.

Cáncer de colon

La actividad de c-Src se ha caracterizado mejor en el cáncer de colon. Los investigadores han demostrado que la expresión de Src es de 5 a 8 veces mayor en pólipos premalignos que en la mucosa normal. También se ha demostrado que los niveles elevados de c-Src se correlacionan con los estadios avanzados del tumor, su tamaño y su potencial metastásico.

Cáncer de mama

El EGFR activa c-Src, mientras que el EGF también aumenta su actividad. Además, la sobreexpresión de c-Src aumenta la respuesta a los procesos mediados por el EGFR. Por lo tanto, tanto el EGFR como el c-Src potencian sus efectos mutuos. Se encontraron niveles elevados de expresión de c-Src en tejidos de cáncer de mama humano en comparación con tejidos normales.La sobreexpresión del receptor del factor de crecimiento epidérmico humano 2 (HER2), también conocido como erbB2, se correlaciona con un peor pronóstico del cáncer de mama. Por lo tanto, c-Src desempeña un papel clave en la progresión tumoral del cáncer de mama.

Cáncer de próstata

Los miembros de la familia Src, quinasas Src, Lyn y Fgr, presentan una alta expresión en células prostáticas malignas en comparación con las células prostáticas normales. Cuando las células prostáticas primarias se tratan con KRX-123, un inhibidor de Lyn, se reduce la proliferación, la migración y el potencial invasivo de las células in vitro. Por lo tanto, el uso de un inhibidor de la tirosina quinasa es una posible vía para reducir la progresión del cáncer de próstata.

Como objetivo de drogas

Se han desarrollado varios inhibidores de la tirosina quinasa que actúan sobre la tirosina quinasa c-Src (así como sobre tirosina quinasas relacionadas) para uso terapéutico. Un ejemplo notable es el dasatinib, aprobado para el tratamiento de la leucemia mieloide crónica (LMC) y la leucemia linfocítica aguda (LLA) con cromosoma Filadelfia positivo (PH+). El dasatinib también se encuentra en ensayos clínicos para su uso en linfoma no Hodgkin, cáncer de mama metastásico y cáncer de próstata. Otros inhibidores de la tirosina quinasa que se encuentran en ensayos clínicos incluyen bosutinib, bafetinib, Saracatinib (AZD-0530), XL1-999, KX01 y XL228. Se ha descrito que el inhibidor de HSP90, NVP-BEP800, afecta la estabilidad de la tirosina quinasa Src y el crecimiento de leucemias linfoblásticas agudas de células T y B.

Interacciones

Se ha demostrado que el gen Src interactúa con las siguientes vías de señalización:

Supervivencia

  • PI3K
  • Akt
  • IKK
  • NFkB
  • Caspase 9

Angiogenesis

  • STAT3
  • p38 MAPK
  • VEGF
  • IL-8

Proliferación

  • Shc
  • Grb2/SOS
  • Ras
  • Raf
  • MEK1 / MEK2
  • Erk1/2

Motilidad

  • FAK
  • p190Rho/GAP
  • Paxillin
  • p130CAS
  • RhoA
  • JNK
  • c-jun
  • MLCK
  • Myosin

Imágenes adicionales

Resúmenes de las vías de transducción de señales involucradas en la apoptosis.
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Primera fila: Región beta-

strand Hidrogen bonded turn Región helicoidal

sitio 2 2 lípidos de unión
sitio 17 17 Fosfoserina
sitio 35 35 Fosfoserina
sitio 69 69 Fosfoserina
sitio 74 74 Phosphothreonine
sitio 75 75 fósforo; por CDK5
región 87 93 Región beta-strand
región 88 143 SH3
sitio 88 88 Interfaz de dimer intercambiada [conjunción de polypeptide]
sitio 93 93 peptide ligand binding site [polypeptide binding]
región 99 102 Región beta-strand
región 110 114 Región beta-strand
región 117 117 Variante de rociado
región 118 126 Región beta-strand
región 127 129 Hidrogen bonded turn
región 132 136 Región beta-strand
región 137 139 Región helicoidal
región 140 142 Región beta-strand
región 146 148 Región helicoidal
región 147 247 SH2
región 152 154 Región beta-strand
sitio 158 158 sitio autoinhibidor [polipeptide binding]
sitio 158 158 bolsillo de unión de fosfotilrosina [objetivo de polipéptidos]
región 158 165 Región helicoidal
región 167 170 Región beta-strand
región 174 179 Región beta-strand
región 176 176 Variante
región 181 183 Región beta-strand
región 187 195 Región beta-strand
sitio 187 187 fosfotilrosina (Por similitud)
región 196 198 Hidrogen bonded turn
región 199 209 Región beta-strand
sitio 205 205 bolsillo de unión hidrofóbica [encuadernación de polipéptidos]
región 211 213 Región beta-strand
región 215 218 Región beta-strand
región 221 225 Región beta-strand
región 226 233 Región helicoidal
región 237 237 Variante
región 240 242 Región beta-strand
región 256 259 Región beta-strand
región 267 269 Región helicoidal
región 270 519 Tyrosine kinase
región 270 278 Región beta-strand
sitio 276 276 Sitio activo (ATP binding)
región 283 289 Región beta-strand
sitio 290 290 Interfaz de dominio SH3/SH2 [conjunción de polipéptidos]
región 290 292 Hidrogen bonded turn
región 293 299 Región beta-strand
sitio 298 298 ATP
región 302 304 Hidrogen bonded turn
región 307 319 Región helicoidal
región 328 332 Región beta-strand
región 334 336 Región beta-strand
región 338 341 Región beta-strand
región 349 353 Región helicoidal
región 355 358 Región helicoidal
región 363 382 Región helicoidal
sitio 389 389 Aceptador Proton
región 392 394 Región helicoidal
región 395 397 Región beta-strand
región 399 401 Región helicoidal
región 403 405 Región beta-strand
sitio 406 406 loop de activación (A-loop)
región 410 413 Región helicoidal
región 417 420 Región helicoidal
sitio 419 419 fosfotilrosina; por autocatalisis; alternativa
sitio 419 419 Phosphotyrosine; por FAK2; alterna (Por similitud)
región 423 426 Hidrogen bonded turn
región 429 431 Región helicoidal
región 434 439 Región helicoidal
sitio 439 439 fosfotilrosina
región 444 459 Región helicoidal
región 460 462 Hidrogen bonded turn
región 471 479 Región helicoidal
región 492 501 Región helicoidal
sitio 501 501 S-nitrosocysteine (Por similitud)
región 506 508 Región helicoidal
sitio 511 511 Phosphothreonine
región 512 520 Región helicoidal
región 521 523 Hidrogen bonded turn
sitio 522 522 fosfotilrosina
sitio 530 530 Phosphotyrosine; por CSK

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  • Proteopedia SRC - Modelo 3D interactivo de la estructura de SRC
  • Vega geneview
  • Src Info con enlaces en el portal de migración celular Archived 2014-12-11 en la máquina Wayback
  • Reseña de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt: P12931 (Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src) en el PDBe-KB.
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