Proteína de hierro y azufre de alto potencial

Las proteínas de hierro-azufre de alto potencial (HIPIP) son una clase de proteínas de hierro-azufre. Son ferredoxinas que participan en la transferencia de electrones en bacterias fotosintéticas, así como en Paracoccus denitrificans.Las HiPIP son proteínas pequeñas que suelen contener entre 63 y 85 residuos de aminoácidos. Las secuencias presentan una variación significativa. Como se muestra en la siguiente representación esquemática, el grupo hierro-azufre está unido por cuatro residuos de cisteína conservados.

 [grupo 4Fe-4S]
Silencio .
xxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxCxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxx

C: residuo de cisteína conservado que participa en la unión del núcleo 4Fe-4S.Los cúmulos [Fe₄S₄] son cofactores abundantes de las metaloproteínas. Participan en secuencias de transferencia electrónica. La estructura central del cúmulo [Fe₄S₄] es un cubo con vértices de Fe y S alternados. Estos cúmulos existen en dos estados de oxidación con un pequeño cambio estructural. Se conocen dos familias de cúmulos [Fe₄S₄]: la familia de la ferredoxina (Fd) y la familia de la proteína hierro-azufre de alto potencial (HiPIP). Tanto la HiPIP como el Fd comparten el mismo estado de reposo: [Fe₄S₄]²⁺, que presenta las mismas características geométricas y espectroscópicas. Las diferencias surgen en cuanto a su estado activo: el HiPIP se forma por oxidación a [Fe₄S₄]³⁺, y el Fd se forma por reducción a [Fe₄S₄]⁺.

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Los diferentes estados de oxidación se explican por las proteínas que se combinaron con el grupo [Fe₄S₄]. El análisis de datos cristalográficos sugiere que HiPIP es capaz de preservar su mayor estado de oxidación al formar menos enlaces de hidrógeno con el agua. El pliegue característico de las proteínas envuelve el grupo [Fe₄S₄] en un núcleo hidrofóbico, pudiendo formar solo unos cinco enlaces de hidrógeno conservados con los ligandos del grupo desde la estructura principal. Por el contrario, la proteína asociada con los Fd permite que estos grupos entren en contacto con el disolvente, lo que resulta en ocho interacciones proteicas de enlace de hidrógeno. La proteína se une al Fd mediante la estructura conservada CysXXCysXXCys (X representa cualquier aminoácido). Además, la estructura proteica única y las interacciones dipolares del péptido y el agua intermolecular contribuyen a proteger el grupo [Fe₄S₄]³⁺ del ataque de donantes de electrones externos aleatorios, lo que lo protege de la hidrólisis.Los análogos de HiPIP pueden sintetizarse mediante reacciones de intercambio de ligando de [Fe₄S₄{N(SiMe₃)₂}₄]⁻ con 4 equivalentes de tioles (HSR), como se indica a continuación:

[Fe₄S₄{N(SiMe₃)₂}₄]⁻ + 4RSH → [Fe₄S₄(SR)₄]⁻ + 4 HN(SiMe₃)₂

El grupo precursor [Fe₄S₄{N(SiMe₃)₂}₄]⁻ puede sintetizarse mediante una reacción en un solo recipiente de FeCl₃, NaN(SiMe₃)₂ y NaSH. La síntesis de análogos de HiPIP puede ayudar a comprender los factores que causan la variedad de reacciones redox de HiPIP.Las HiPIP participan en numerosas reacciones oxidativas en los seres vivos, y son especialmente conocidas en bacterias anaeróbicas fotosintéticas, como Chromatium y Ectothiorhodospira. Las HiPIP son proteínas periplásmicas en las bacterias fotosintéticas. Desempeñan la función de transportadores de electrones en el flujo cíclico de electrones entre el centro de reacción fotosintético y el complejo citocromo bc1. Otras reacciones de oxidación en las que participan las HiPIP incluyen la catálisis de la oxidación de Fe(II), ser donante de electrones para la reductasa y aceptor de electrones para algunas enzimas oxidantes de tiosulfato.

• PDOC00515 - Proteínas de alto potencial de hierro-sulfur en PROSITE

• Nogi T, Fathir I, Kobayashi M, Nozawa T, Miki K (2000). "Crystal structures of photosynthetic reaction center and high-potential iron-sulfur protein from Thermochromatium tepidum: Thermostability and electron transfer". Actas de la Academia Nacional de Ciencias. 97 (25): 13561–13566. Bibcode:2000PNAS...9713561N. doi:10.1073/pnas.240224997. PMC 17615. PMID 11095707.