Proteína básica principal

proteína básica principal de los eosinófilos, a menudo abreviada como proteína básica principal (MBP; también llamada proteoglicano 2 (PRG2)), está codificada en humanos por el gen PRG2.

Función

La proteína codificada por este gen es el constituyente predominante del núcleo cristalino del gránulo de eosinófilos. También están presentes niveles elevados de la proforma de esta proteína en la placenta y el suero del embarazo, donde existe como un complejo con varias otras proteínas, incluida la proteína plasmática A asociada al embarazo (PAPPA), el angiotensinógeno (AGT) y C3dg. Esta proteína puede estar involucrada en mecanismos de defensa antiparasitaria como citotoxina y helmintotoxina, y en reacciones de hipersensibilidad inmune. Está directamente implicado en el daño de las células epiteliales, la exfoliación y el broncoespasmo en las enfermedades alérgicas.

PRG2 es una proteína de 117 residuos que predomina en los gránulos de eosinófilos. Es una potente enzima contra los helmintos y es tóxica para las bacterias y las células de mamíferos in vitro. La proteína básica principal de los eosinófilos también provoca la liberación de histamina de los mastocitos y basófilos, y activa los neutrófilos y los macrófagos alveolares.

Estructura

Estructuralmente, la proteína básica principal (MBP) es similar a las lectinas (proteínas de unión a azúcar) y tiene un pliegue similar al observado en las lectinas de tipo C. Sin embargo, a diferencia de otras lectinas de tipo C (las que se unen a varios carbohidratos en presencia de calcio), MBP no se une ni al calcio ni a ninguno de los otros carbohidratos que reconoce esta familia.

En cambio, MBP reconoce los proteoglicanos de heparán sulfato. Se han determinado dos estructuras cristalográficas de MBP.

Interacciones

Se ha demostrado que una proteína básica importante interactúa con la proteína plasmática A asociada al embarazo.