Preniltransferasa
Las preniltransferasas (PT) son una clase de enzimas que transfieren grupos prenilo alílicos a moléculas aceptoras. Las preniltransferasas se refieren comúnmente a las síntesis de difosfato de isoprenilo (IPPS). Las preniltransferasas son una categoría funcional e incluyen varios grupos de enzimas que son evolutivamente independientes.
Las preniltransferasas se dividen comúnmente en dos clases, cis (o Z) y trans (o E), dependiendo de la estereoquímica de los productos resultantes. Los ejemplos de trans-preniltransferasas incluyen la dimetilaliltranstransferasa y la geranilgeranilo pirofosfato sintasa. Las cis-preniltransferasas incluyen la deshidrodolicol difosfato sintasa (involucrada en la producción de un precursor del dolicol). Las trans- y cis-preniltransferasas no están relacionadas evolutivamente entre sí y no existe similitud secuencial ni estructural.
La subunidad beta de las farnesiltransferasas es responsable de la unión de péptidos. La escualeno-hopeno ciclasa es una enzima bacteriana que cataliza la ciclización del escualeno en hopeno, un paso clave en el metabolismo de los hopanoides (triterpenoides). La lanosterol sintasa (EC 5.4.99.7) (oxidoscualeno-lanosterol ciclasa) cataliza la ciclización del (S)-2,3-epoxiescualeno en lanosterol, el precursor inicial del colesterol, las hormonas esteroides y la vitamina D en vertebrados y del ergosterol en hongos. La cicloartenol sintasa (EC 5.4.99.8) (2,3-epoxiescualeno-cicloartenol ciclasa) es una enzima vegetal que cataliza la ciclización del (S)-2,3-epoxiescualeno en cicloartenol.
Proteínas humanas que contienen este dominio
FNTB; LSS; PGGT1B; RABGGTB
Véase también
- Cis-trans isomerism
- Notación E-Z
Referencias
- ^ a b Wendt KU, Poralla K, Schulz GE (1997). "Strutura y función de una ciclosa de escualeno". Ciencia. 277 (5333): 1811–1815. doi:10.1126/science.277.5333.1811. PMID 9295270.
- ^ Takahashi S, Koyama T (2006). "Strutura y función de enzimas alargadas de cadena de cis-prenilo". The Chemical Record. 6 4): 194–205. doi:10.1002/tcr.20083. PMID 16900467.
- ^ Liang, Po-Huang; Ko, Tzu-Ping; Wang, Andrew H.-J (julio de 2002). " Estructura, mecanismo y función de prenyltransferases: Estructura, mecanismo y función de prenyltransferases". European Journal of Biochemistry. 269 (14): 3339 –3354. doi:10.1046/j.1432-1033.2002.03014.x. PMID 12135472.
- ^ Prestwich GD, Poralla K, Hewelt A, Abe I, Reipen I, Sprenger G (1994). "Repetición específica de aminoácidos en ciclos de escualeno y óxidosqualene". Tendencias Biochem. Sci. 19 4): 157–158. doi:10.1016/0968-0004(94)90276-3. PMID 8016864.
Enlaces externos
- Prenyltransferase en la Biblioteca Nacional de Medicina de EE.UU.
- Proteína prenyltransferases subunidad alfa repetir en PROSITE
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