Peroxidasa de manganeso

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En enzimología, una peroxidasa de manganeso (EC 1.11.1.13) es una enzima que cataliza la reacción química.
2 Mn(II) + 2 H+ + H2O2 2 Mn(III) + 2 H2O
Los tres sustratos de esta enzima son Mn(II), H+ y H2O2, mientras que sus dos productos son Mn(III) y H2O.

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan sobre un peróxido como aceptor (peroxidasas). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es Mn(II): oxidorreductasa de peróxido de hidrógeno. Otros nombres comunes incluyen peroxidasa-M2 y peroxidasa dependiente de Mn (oxidante de NADH). Utiliza un cofactor, el hemo. Esta enzima necesita Ca2+ para su actividad.Los hongos de podredumbre blanca secretan esta enzima para facilitar la degradación de la lignina.

Descubrimiento y caracterización

La peroxidasa de manganeso (comúnmente conocida como MnP) fue descubierta en 1985 simultáneamente por los grupos de investigación de Michael H. Gold y Ronald Crawford en el hongo Phanerochaete chrysosporium. La proteína fue secuenciada genéticamente en P. chrysoporium en 1989. Se cree que la enzima es exclusiva de los basidiomicetos, ya que aún no se ha encontrado ninguna especie de bacteria, levadura o moho que la produzca de forma natural.

Mecanismo de reacción

Esqueje de mecanismo de peróxido de manganeso que muestra el estado inicial, el complejo de peróxido de hierro y los compuestos I y II. Aquí, el cofactor heme está representado a través de un complejo de hierro-ntrógeno. El Fe(IV) oxo-porfirina radical resona a lo largo del comino.
La

catálisis MNP ocurre en una serie de reacciones de reducción de oxidación irreversible (redox) que siguen un mecanismo de ping-pong con cinética de segundo orden. En el primer paso del ciclo catalítico, H2O2, o un peróxido orgánico, ingresa al sitio activo de MNP. Allí, el oxígeno en H 2 o 2 se une a un ion Fe (III) en el cofactor hemo para formar un complejo de peróxido de hierro. Dos electrones se transfieren de Fe 3+ a peróxido, rompiendo el enlace de oxígeno-peróxido para formar H 2 O y un complejo radical oxoporfirina oxoporfirina. Este intermedio oxidado se conoce como compuesto MNP I. El compuesto MNP I luego se une a un ion Mn (II) monocelado, que dona un electrón para enfrentar el radical y la forma Mn (III) y el compuesto MNP II, un complejo de oxo-porfirina Fe (IV). El compuesto de MNP II oxida otro ion Mn (II) a Mn (III) y se reduce por la reacción de dos iones H+ y el oxígeno unido al hierro. Esto reforma el ion Fe (III) en el hemo y libera una segunda molécula de agua. Hay muchas desviaciones de este ciclo catalítico tradicional. Compuesto MNP I Se puede usar para oxidar MN (II) libre, ferrocianuro, así como fenólicos y otros compuestos aromáticos.

Chelators

Mn (III) es inestable en medios acuosos, por lo tanto, MNP lo libera como un quelato de ácido carboxílico Mn (III). Hay una variedad de quelantes de ácido carboxílico que incluyen oxalato, malonato, tartrato y lactato, sin embargo, el oxalato es el más común. La estructura de peroxidasa favorece Mn (III) -quelatos sobre iones Mn (III) libres. El quelato MN (III) interactúa con el sitio activo para facilitar la liberación del producto de la enzima. El quelante puede tener un efecto sobre la velocidad cinética e incluso la reacción catalizada. Si el sustrato Mn (II) está quelado con lactato, MNP en su lugar cataliza la evolución de O2. Sin embargo, esta reacción secundaria tiene poco impacto en la actividad enzimática porque sigue la cinética de tercer orden más lenta.

Estudios estructurales

Estructura de peróxido de manganeso. Los iones de manganeso y calcio son resaltados en púrpura y rosa, respectivamente.

A finales de 2007, se han resuelto 6 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1MN1, 1MN2, 1YYD, 1YYG, 1YZP y 1YZR.

Aunque MNP, como otras peroxidasas de lignina, es una peroxidasa de Clase II, tiene una estructura terciaria similar a las peroxidasas de clase I procariotas, pero contiene puentes disulfuro como las peroxidasas de clase III en las plantas. MNP tiene una estructura globular que contiene 11-12 hélices α, dependiendo de la especie en la que se produce. Se estabiliza por 10 residuos de aminoácidos de cistina que forman 5 puentes disulfuro, uno de los cuales está cerca del área C-terminal. El sitio activo contiene un cofactor hemo que está unido por dos iones Ca 2+, uno arriba y otro debajo del hemo. Cerca del propionato del hemo interno hay tres residuos ácidos que se utilizan para estabilizar Mn (II) o Mn (III) cuando está unido a la enzima. Los residuos específicos varían entre las especies, pero su número y su ubicación relativa en la proteína plegada se conservan. Hay un total de 357 residuos de aminoácidos en el MNP de P. Crisosoporio , y un número similar en las enzimas producidas por otros basidiomicetos.

Significado bioquímico

La función principal de los iones Mn (III) producidos por MNP es la oxidación y la degradación de la lignina. Para este propósito, los basidiomicetes secretan MNP, en lugar de Mn (III), y las funciones enzimáticas fuera de la célula fúngica. Los iones Mn (III) de MNP pueden oxidar los compuestos fenólicos en la lignina directamente, pero también pueden oxidar algunos compuestos de azufre orgánicos y ácidos grasos insaturados. Esta oxidación forma radicales de tiilo y peroxilo, que en presencia de O 2 , pueden oxidar la lignina o reaccionar con agua para formar H 2 o 2 . El ion Mn 3+ en sí puede degradar la lignina catalizando las escisiones de alquil-aril y la oxidación α-carbono en los fenoles.

Reglamento

La

actividad MNP se controla mediante regulación transcripcional. MNP está regulado por aumentos en las concentraciones extracelulares de Mn (II) y H 2 o 2 . Se ha encontrado que el aumento de la concentración de O 2 y el estrés por calor también activan MNP.

Referencias

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Más lectura

  • Glenn JK, Akileswaran L, Gold MH (1986). "Mn(II) oxidación es la función principal de la extracelular Mn-peroxidase de Phanerochaete chrysosporium". Arch. Biochem. Biophys. 251 2): 688 –96. doi:10.1016/0003-9861(86)90378-4. PMID 3800395.
  • Paszczynski A, Huynh VB, Crawford R (1986). "Comparison of ligninase-I and peroxidase-M2 from the white-rot fungus Phanerochaete chrysosporium". Arch. Biochem. Biophys. 244 2): 750–65. doi:10.1016/0003-9861(86)90644-2. PMID 3080953.
  • Wariishi H, Akileswaran L, Gold MH (1988). "Manganese peroxidase from the basidiomycete Phanerochaete chrysosporium: caracterización espectral de los estados oxidados y el ciclo catalítico". Bioquímica. 27 (14): 5365 –5370. doi:10.1021/bi00414a061. PMID 3167051.
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