Péptido opioide
péptidos opioides o péptidos opioides son péptidos que se unen a los receptores opioides en el cerebro; Los opiáceos y opioides imitan el efecto de estos péptidos. Estos péptidos pueden ser producidos por el propio cuerpo, por ejemplo, las endorfinas. Los efectos de estos péptidos varían, pero todos se parecen a los de los opiáceos. Se sabe que los sistemas de péptidos opioides cerebrales desempeñan un papel importante en la motivación, las emociones, el comportamiento de apego, la respuesta al estrés y al dolor, el control de la ingesta de alimentos y los efectos gratificantes del alcohol y la nicotina.
Los péptidos similares a los opioides también pueden absorberse de alimentos parcialmente digeridos (casomorfinas, exorfinas y rubiscolinas). Los péptidos opioides de los alimentos suelen tener una longitud de entre 4 y 8 aminoácidos. Los opioides endógenos generalmente duran mucho más.
Los péptidos opioides se liberan mediante escisión proteolítica postraduccional de proteínas precursoras. Los precursores constan de los siguientes componentes: una secuencia señal que precede a una región conservada de aproximadamente 50 residuos; una región de longitud variable; y la secuencia de los propios neuropéptidos. El análisis de secuencia revela que la región N-terminal conservada de los precursores contiene 6 cisteínas, que probablemente estén involucradas en la formación de enlaces disulfuro. Se especula que esta región podría ser importante para el procesamiento de neuropéptidos.
Endógeno
El genoma humano contiene varios genes homólogos que se sabe que codifican péptidos opioides endógenos.
- La secuencia nucleótido del gen humano para proopiomelanocortina (POMC) se caracterizó en 1980. Los códigos gen POMC para opioides endógenos como β-endorfina y γ-endorfina.
- El gen humano de las encefalinas fue aislado y su secuencia descrita en 1982.
- El gen humano de las disnorfinas (originalmente llamado el gen "Enkephalin B" debido a la semejanza secuencial con el gen enkephalin) fue aislado y su secuencia descrita en 1983.
- La prepronociceptina de codificación del gen PNOC, que se clea en nociceptina y potencialmente dos neuropeptidos adicionales.
- Adrenorfina, amidorfina y leumorfina fueron descubiertos en los años 80.
- Las endomorfinas fueron descubiertas en el decenio de 1990.
- Los inhibidores de la encefalinasa (es decir, prevenir el metabolismo de las encefalinas).
- Hemorfinas, péptidos de opioides de hemoglobina, incluyendo hemorfina-4, valorfin y espórfino, entre otros.
Aunque no son péptidos, el cuerpo humano también produce codeína y morfina.
| Péptidos opioides | Secuencia de aminoácidos | Objetivo(s) del receptor opioides | Referencias |
|---|---|---|---|
| Enkephalins | |||
| Leu-enkephalin | YGFL | Receptor δ-opioide†, receptor de μ-opioide† | |
| Met-enkephalin | YGGFM | Receptor δ-opioide†, receptor de μ-opioide† | |
| Metorfamida | YGGFMRRV-NH2 | receptor δ-opioide, receptor μ-opioide | |
| Peptide E | YGGFMRRVGRPEWMDYQKRYGFL | receptor μ-opioide, receptor κ-opioide | |
| Endorphins | |||
| α-Endorphin | YGFMTSEKSQTPLVT | receptor μ-opioide, afinidad desconocida para otros receptores de opioides | |
| β-Endorphin | YGFMTSEKSQTPLVTLFKNAIIKNAYKGE | Receptor μ-opioide†, receptor de δ-opioide† | |
| γ-Endorphin | YGFMTSEKSQTPL | receptor μ-opioide, afinidad desconocida para otros receptores de opioides | |
| Dynorphins | |||
| Dynorphin A | YGGFLRRIRPKLKWDNQ | Receptor κ-opioide† | |
| Dynorphin A1-8 | YGGFLRRI | receptor κ-opioide, receptor μ-opioide (agonista parcial en el receptor δ-opioide) | |
| Dynorphin B | YGGFLRRQFKVT | Receptor κ-opioide | |
| Big dynorphin | YGGFLRRIRPKLKWDNQKRYGFLRRQFKVT | Receptor κ-opioide† | |
| Leumorfina | YGGFLRRQFKVTRSQEDPNAYYEELFDV | Receptor κ-opioide | |
| α-Neoendorphin | YGGFLRKYPK | Receptor κ-opioide | |
| β-Neoendorphin | YGGFLRKYP | Receptor κ-opioide | |
| Nociceptin | |||
| Nociceptin | FGGFTGARKSARKLANQ | receptor de nociceptina† | |
| Endomorfinas | |||
| Endomorfina-1 | YPWF-NH2 | Receptor μ-opioide | |
| Endomorfina-2 | YPFF-NH2 | Receptor μ-opioide | |
| † Este símbolo junto a un receptor indica que el péptido correspondiente es un agonista endógeno principal del receptor en humanos. . Este símbolo junto a un receptor indica que el péptido correspondiente es el ligando endógeno con la potencia más alta conocida para el receptor en humanos. | |||
Exógena
(feminine)Las sustancias opioides exógenas se denominan exorfinas, a diferencia de endorfinas. Las exorfinas incluyen péptidos alimentarios opioides, como la exorfina del gluten y los péptidos alimentarios opioides, y suelen estar contenidas en los cereales y la leche animal. Las exorfinas imitan las acciones de las endorfinas uniéndose y activando los receptores opioides en el cerebro.
Las exorfinas comunes incluyen:
- Casomorfina (de la caseína encontrada en leche de mamíferos, incluyendo vacas)
- Exorfino de gluten (de gluten encontrado en trigo de cereales, centeno, cebada)
- Gliadorfina/gluteomorfina (de gluten encontrado en cereales trigo, centeno, cebada)
- Soymorfina-5 (de soja)
- Rubiscolina (de espinacas)
Anfibio
- Deltorphin
- Deltorphin I
- Deltorphin II
- Dermorfina
Sintético
- Zyklophin - antagonista KOR semisintético derivado de dynorphin A