Péptido

Los péptidos (del griego antiguo πεπτός (peptós) 'digerido', de πέσσειν (péssein) 'digerir') son cadenas cortas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las cadenas de menos de veinte aminoácidos se denominan oligopéptidos e incluyen dipéptidos, tripéptidos y tetrapéptidos.

Un polipéptido es una cadena peptídica más larga, continua y no ramificada. Por lo tanto, los péptidos pertenecen a las amplias clases químicas de polímeros y oligómeros biológicos, junto con los ácidos nucleicos, los oligosacáridos, los polisacáridos y otros.

Un polipéptido que contiene más de aproximadamente cincuenta aminoácidos se conoce como proteína. Las proteínas consisten en uno o más polipéptidos dispuestos de forma biológicamente funcional, a menudo unidos a ligandos como coenzimas y cofactores, o a otra proteína u otra macromolécula como ADN o ARN, o a conjuntos macromoleculares complejos.

Los aminoácidos que se han incorporado a los péptidos se denominan residuos. Se libera una molécula de agua durante la formación de cada enlace amida. Todos los péptidos, excepto los cíclicos, tienen un residuo N-terminal (grupo amina) y C-terminal (grupo carboxilo) al final del péptido (como se muestra para el tetrapéptido en la imagen).

Clases

Se conocen muchos tipos de péptidos. Se han clasificado o categorizado según sus fuentes y funciones. De acuerdo con el Manual de péptidos biológicamente activos, algunos grupos de péptidos incluyen péptidos vegetales, péptidos bacterianos/antibióticos, péptidos fúngicos, péptidos de invertebrados, péptidos de anfibios/piel, péptidos de veneno, péptidos de cáncer/anticancerígenos, péptidos de vacunas, péptidos inmunitarios/inflamatorios, péptidos cerebrales péptidos, péptidos endocrinos, péptidos ingestivos, péptidos gastrointestinales, péptidos cardiovasculares, péptidos renales, péptidos respiratorios, péptidos opiáceos, péptidos neurotróficos y péptidos hematoencefálicos.

Algunos péptidos ribosómicos están sujetos a proteólisis. Estos funcionan, típicamente en organismos superiores, como hormonas y moléculas de señalización. Algunos organismos producen péptidos como antibióticos, como microcinas y bacteriocinas.

Los péptidos frecuentemente tienen modificaciones postraduccionales tales como fosforilación, hidroxilación, sulfonación, palmitoilación, glicosilación y formación de disulfuro. En general, los péptidos son lineales, aunque se han observado estructuras en forma de lazo. Se producen manipulaciones más exóticas, como la racemización de L-aminoácidos a D-aminoácidos en el veneno de ornitorrinco.

Los péptidos no ribosómicos son ensamblados por enzimas, no por el ribosoma. Un péptido no ribosómico común es el glutatión, un componente de las defensas antioxidantes de la mayoría de los organismos aeróbicos. Otros péptidos no ribosómicos son más comunes en organismos unicelulares, plantas y hongos y son sintetizados por complejos enzimáticos modulares llamados péptido sintetasas no ribosómicos.

Estos complejos a menudo se presentan de manera similar y pueden contener muchos módulos diferentes para realizar un conjunto diverso de manipulaciones químicas en el producto en desarrollo. Estos péptidos suelen ser cíclicos y pueden tener estructuras cíclicas muy complejas, aunque también son comunes los péptidos no ribosómicos lineales. Dado que el sistema está estrechamente relacionado con la maquinaria para construir ácidos grasos y policétidos, a menudo se encuentran compuestos híbridos. La presencia de oxazoles o tiazoles a menudo indica que el compuesto se sintetizó de esta manera.

Las peptonas se derivan de la leche o carne animal digerida por proteólisis. Además de contener pequeños péptidos, el material resultante incluye grasas, metales, sales, vitaminas y muchos otros compuestos biológicos. Las peptonas se utilizan en medios nutritivos para el cultivo de bacterias y hongos.

Los fragmentos de péptidos se refieren a fragmentos de proteínas que se utilizan para identificar o cuantificar la proteína fuente. A menudo, estos son los productos de la degradación enzimática realizada en el laboratorio en una muestra controlada, pero también pueden ser muestras forenses o paleontológicas que han sido degradadas por efectos naturales.

Síntesis química

Síntesis de péptidos en fase sólida en una resina de amida de pista utilizando el aminoácido protegido con Fmoc-α-amina

Familias de ejemplo

Las familias de péptidos de esta sección son péptidos ribosómicos, normalmente con actividad hormonal. Todos estos péptidos son sintetizados por las células como "propéptidos" o "proproteínas" más largos y truncados antes de salir de la célula. Se liberan en el torrente sanguíneo donde realizan sus funciones de señalización.

Péptidos antimicrobianos

• familia magainin
• familia de las cecropinas
• familia de las catelicidinas
• familia defensina

Péptidos de taquiquinina

• Sustancia P
• Kassinín
• Neuroquinina A
• Eledoisín
• Neuroquinina B

Péptidos intestinales vasoactivos

• VIP ( péptido intestinal vasoactivo; PHM27)
• Péptido activador de adenilato ciclasa de hipófisis PACAP _ _ _
• Péptido PHI 27 ( Péptido Histidina I soleucina 27)
• GHRH 1-24 (Hormona liberadora de hormona de crecimiento 1-24)
• Glucagón
• secretina

Péptidos relacionados con polipéptidos pancreáticos

• NPY (N européptido Y) _ _
• PYY (péptido YY) _
• APP (polipéptido pancreático aviar) _ _
• PPY P éptido pancreático P ol Y

Péptidos opioides

• Péptidos de proopiomelanocortina (POMC)
• Pentapéptidos de encefalina
• Péptidos de prodinorfina

Péptidos de calcitonina

• calcitonina
• amilina
• AGG01

Péptidos de autoensamblaje

• Péptidos cortos aromáticos
• Péptidos biomiméticos
• Anfífilos peptídicos
• dendrímeros peptídicos

Otros péptidos

• Péptido natriurético tipo B (BNP): producido en el miocardio y útil en el diagnóstico médico
• Lactotripéptidos: los lactotripéptidos podrían reducir la presión arterial, aunque la evidencia es mixta.
• Componentes peptídicos de la medicina tradicional china Colla Corii Asini en hematopoyesis.

Terminología

Largo

Varios términos relacionados con los péptidos no tienen definiciones de longitud estrictas y, a menudo, se superponen en su uso.

• Un polipéptido es una cadena lineal única de muchos aminoácidos (cualquier longitud), unidos por enlaces amida.
• Una proteína consta de uno o más polipéptidos (más de aproximadamente 50 aminoácidos de largo).
• Un oligopéptido consta de solo unos pocos aminoácidos (entre dos y veinte).

Número de aminoácidos

Los péptidos de longitud definida se nombran utilizando los prefijos multiplicadores numéricos de la IUPAC.

• Un monopéptido tiene un aminoácido.
• Un dipéptido tiene dos aminoácidos.
• Un tripéptido tiene tres aminoácidos.
• Un tetrapéptido tiene cuatro aminoácidos.
• Un pentapéptido tiene cinco aminoácidos.
• Un hexapéptido tiene seis aminoácidos.
• Un heptapéptido tiene siete aminoácidos.
• Un octapéptido tiene ocho aminoácidos (p. ej., angiotensina II).
• Un nonapéptido tiene nueve aminoácidos (p. ej., oxitocina).
• Un decapéptido tiene diez aminoácidos (p. ej., hormona liberadora de gonadotropina y angiotensina I).

Función

• Un neuropéptido es un péptido que es activo en asociación con el tejido neural.
• Un lipopéptido es un péptido que tiene un lípido conectado a él, y las pepducinas son lipopéptidos que interactúan con los GPCR.
• Una hormona peptídica es un péptido que actúa como una hormona.
• Una proteosa es una mezcla de péptidos producidos por la hidrólisis de proteínas. El término es algo arcaico.
• Un agente peptidérgico (o fármaco) es una sustancia química que funciona para modular directamente los sistemas de péptidos en el cuerpo o el cerebro. Un ejemplo son los opioidérgicos, que son neuropeptidérgicos.
• El péptido de penetración celular es un péptido capaz de penetrar la membrana celular.