Partícula de ARN que reconoce señales

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Estructura secundaria del ARN humano del SRP. Los cálices están numerados de 2 a 8. Las secciones helicales en gris son nombradas con letras mayúsculas. Los residuos se numeran en incrementos de diez. Los 5′- y 3′-ends son indicados. Destacados son los dos bisagras y el dominio pequeño (Alu) y grande (S, "específica") del ARN SRP.

El ARN de partícula de reconocimiento de señales (también conocido como ARN 7SL, 6S, ffs o 4.5S) es parte del complejo ribonucleoproteico de partícula de reconocimiento de señales (SRP). La SRP reconoce el péptido señal y se une al ribosoma, deteniendo la síntesis de proteínas. El receptor de SRP es una proteína que está incrustada en una membrana y que contiene un poro transmembrana. Cuando el complejo SRP-ribosoma se une al receptor de SRP, la SRP libera el ribosoma y se aleja. El ribosoma reanuda la síntesis de proteínas, pero ahora la proteína se mueve a través del poro transmembrana del receptor de SRP.

De esta manera, la SRP dirige el movimiento de las proteínas dentro de la célula para unirse a un poro transmembrana que permite que la proteína cruce la membrana hasta donde se la necesita. Los componentes de ARN y proteína de este complejo están altamente conservados, pero varían entre los diferentes reinos de la vida.

La familia común SINE Alu probablemente se originó a partir de un gen de ARN 7SL después de la eliminación de una secuencia central.

El SRP eucariota consta de un ARN 7S de 300 nucleótidos y seis proteínas: SRP 72, 68, 54, 19, 14 y 9. El SRP arqueal consta de un ARN 7S y homólogos de las proteínas eucariotas SRP19 y SRP54. Los ARN 7S eucariotas y arqueales tienen estructuras secundarias muy similares.

En la mayoría de las bacterias, el SRP consiste en una molécula de ARN (4.5S) y la proteína Ffh (un homólogo de la proteína eucariota SRP54). Algunas bacterias Gram-positivas (p. ej., Bacillus subtilis) tienen un ARN SRP más largo, similar al eucariota, que incluye un dominio Alu.

En eucariotas y arqueas, ocho elementos helicoidales se pliegan en los dominios Alu y S, separados por una región de enlace larga. Se cree que el dominio Alu media la función de retardo de la elongación de la cadena peptídica del SRP. La hélice universalmente conservada que interactúa con el dominio M de SRP54 media el reconocimiento de la secuencia señal. Se cree que el complejo SRP19-hélice 6 está involucrado en el ensamblaje de SRP y estabiliza la hélice 8 para SRP54. Los humanos tienen tres genes de ARN SRP funcionales, convenientemente denominados RN7SL1, RN7SL2 y RN7SL3. Se sabe que el genoma humano en particular contiene una gran cantidad de secuencias relacionadas con el ARN SRP, incluidas las repeticiones Alu.

Discovery

El ARN SRP se detectó por primera vez en partículas de virus de ARN oncogénico (ocorna) aviar y murino. Posteriormente, se descubrió que el ARN SRP era un componente estable de células HeLa no infectadas, donde se asociaba con fracciones de membrana y polisoma. En 1980, los biólogos celulares purificaron a partir del páncreas canino una proteína de reconocimiento de señal 11S (afortunadamente también abreviada como SRP) que promovía la translocación de proteínas secretoras a través de la membrana del retículo endoplasmático. Luego se descubrió que SRP contenía un componente de ARN. La comparación de los genes de ARN SRP de diferentes especies reveló que la hélice 8 del ARN SRP estaba altamente conservada en todos los dominios de la vida. Las regiones cercanas a los extremos 5′ y 3′ del ARN SRP de mamíferos son similares a la familia dominante Alu de secuencias repetitivas medias del genoma humano. Actualmente se sabe que el ADN Alu se originó a partir del ARN SRP por escisión del fragmento central específico del ARN SRP (S), seguida de transcripción inversa e integración en múltiples sitios de los cromosomas humanos. También se han identificado ARN SRP en algunos orgánulos, por ejemplo, en los SRP plastídicos de muchos organismos fotosintéticos y en la región espaciadora transcrita interna del ribosoma nuclear de varios hongos ectomicorrízicos.

Transcripción y procesamiento

Los ARN SRP eucariotas se transcriben a partir del ADN por la ARN polimerasa III (Pol III). La ARN polimerasa III también transcribe los genes del ARN ribosómico 5S, ARNt, ARN 7SK y ARN espliceosómico U6. Los promotores de los genes del ARN SRP humano incluyen elementos ubicados aguas abajo del sitio de inicio de la transcripción. Los promotores del ARN SRP vegetal contienen un elemento estimulador aguas arriba (USE) y una caja TATA. Los genes del ARN SRP de levadura tienen una caja TATA y secuencias promotoras intragénicas adicionales (denominadas bloques A y B) que desempeñan un papel en la regulación de la transcripción del gen SRP por la Pol III. En las bacterias, los genes se organizan en operones y se transcriben por la ARN polimerasa. El extremo 5' del ARN SRP pequeño (4,5S) de muchas bacterias es cortado por la ARNasa P. Los extremos del ARN SRP de Bacillus subtilis son procesados por la ARNasa III. Hasta el momento, no se han observado intrones de ARN SRP.

Función

La función clásica del SRP en traducción-translocación. Una membrana separa el citosol del reticulum endoplasmático. Un ribosoma (gray liviano con sitios A, P y E) sintetiza una proteína con un péptido de señal (verde) codificado por RNA mensajero (indicado por una línea con 5′- y 3′-ends). El SRP alargado (azul), con sus dominios grandes (LD) y pequeños (SD), forma un complejo con el receptor SRP residente en la membrana (SR). Cuando el SRP se separa, la proteína cruza la membrana a través de un canal o translocon. El péptido de señal puede ser eliminado por péptidos de señal (SP) y la proteína modificada por oligosaccharyl transferase (OT).

Translocación co-translacional

El ARN SRP es una parte integral del dominio pequeño y del dominio grande del SRP. La función del dominio pequeño es retrasar la traducción de la proteína hasta que el SRP unido al ribosoma tenga la oportunidad de asociarse con el receptor SRP residente en la membrana (SR). Dentro del dominio grande, el ARN SRP del SRP cargado con péptido señal promueve la hidrólisis de dos moléculas de guanosina trifosfato (GTP). Esta reacción libera el SRP del receptor SRP y del ribosoma, lo que permite que la traducción continúe y que la proteína ingrese al translocón. La proteína atraviesa la membrana de manera co-traduccional (durante la traducción) y entra en otro compartimento celular o en el espacio extracelular. En los eucariotas, el objetivo es la membrana del retículo endoplasmático (RE). En Archaea, el SRP entrega proteínas a la membrana plasmática. En las bacterias, el SRP incorpora principalmente proteínas en la membrana interna.

Transporte posterior a la traducción

El SRP también participa en la clasificación de proteínas una vez que se ha completado su síntesis (clasificación de proteínas postraduccional). En los eucariotas, las proteínas ancladas a la cola que poseen una secuencia de inserción hidrofóbica en su extremo C son enviadas al retículo endoplasmático (RE) por el SRP. De manera similar, el SRP ayuda postraduccionalmente en la importación de proteínas codificadas en el núcleo a la membrana tilacoide de los cloroplastos.

Estructura

Características y nomenclatura de ARN SRP. La estructura secundaria del SRP humano se describe en gris claro, y se indican los 5 "- y 3"-ends. Los motivos conservados se muestran en gris oscuro. Los cálices están numerados de 1 a 12, las secciones helicoidales son designadas por letras mayúsculas inferiores, y las inserciones helix por números dotados. Interacciones terciarias entre los lazos apicales de los helices 3 y 4, y entre los helices 6 y 8 se indican líneas punteadas.

En 2005, una nomenclatura para todos los ARN SRP propuso un sistema de numeración de 12 hélices. Las secciones de la hélice se nombran con un sufijo de letra minúscula (p. ej., 5a). Las inserciones, o "ramas" de la hélice, se numeran con puntos (p. ej., 9.1 y 12.1).

El ARN SRP abarca un amplio espectro filogenético en cuanto a tamaño y número de sus características estructurales (consulte los ejemplos de estructura secundaria del ARN SRP, a continuación). Los ARN SRP funcionales más pequeños se han encontrado en micoplasmas y especies relacionadas. El ARN SRP de Escherichia coli (también llamado ARN 4.5S) está compuesto por 114 residuos de nucleótidos y forma un tallo-bucle de ARN. La bacteria grampositiva Bacillus subtilis codifica un ARN SRP 6S más grande que se parece a los homólogos Archaeal pero carece de la hélice 6 del ARN SRP. Los ARN SRP Archaeal poseen las hélices 1 a 8, carecen de la hélice 7 y se caracterizan por una estructura terciaria que involucra los bucles apicales de la hélice 3 y la hélice 4. Los ARN SRP eucariotas carecen de la hélice 1 y contienen una hélice 7 de tamaño variable. Algunos ARN SRP de protozoos tienen hélices 3 y 4 reducidas. Los ARN SRP de ascomicetos tienen un dominio pequeño totalmente reducido y carecen de las hélices 3 y 4. Los ARN SRP más grandes conocidos hasta la fecha se encuentran en las levaduras (Saccharomycetes) que adquirieron las hélices 9 a 12 como inserciones en la hélice 5, así como una hélice 7 extendida. Las plantas con semillas expresan numerosos ARN SRP altamente divergentes.

Motifs

Se han identificado cuatro características conservadas (motivos) (mostrados en la Figura en gris oscuro): (1) el motivo de unión SRP54, (2) el motivo tetraloop Helix 6 GNAR, (3) el motivo 5e y (4) el motivo UGU(NR).

SRP54 binding

El bucle asimétrico entre las secciones helicoidales 8a y 8b y la sección 8b con pares de bases adyacentes son una propiedad destacada de cada ARN SRP. La sección helicoidal 8b contiene pares de bases que no son de Watson-Crick, lo que contribuye a la formación de un surco menor aplanado en el ARN adecuado para la unión de la proteína SRP54 (llamada Ffh en las bacterias). El bucle apical de la hélice 8 contiene cuatro, cinco o seis residuos, según la especie. Tiene una guanosina altamente conservada como el primer residuo del bucle y una adenosina como el último. Esta característica es necesaria para la interacción con el tercer residuo de adenosina del motivo tetraloop GNAR de la hélice 6.

Helix 6 GNAR tetraloop

Los ARN SRP de eucariotas y arqueas tienen un tetraloop GNAR (N es para cualquier nucleótido, R es para una purina) en la hélice 6. Su residuo de adenosina conservado es importante para la unión de la proteína SRP19. Esta adenosina realiza una interacción terciaria con otro residuo de adenosina ubicado en el bucle apical de la hélice 8.

5e

Los 11 nucleótidos del motivo 5e forman cuatro pares de bases que están interrumpidos por un bucle de tres nucleótidos. En los eucariotas, el primer nucleótido del bucle es una adenosina, necesaria para la unión de la proteína SRP72.

UGU(NR)

El motivo UGU(NR) conecta las hélices 3 y 4 en el dominio SRP pequeño (Alu). Los ARN SRP fúngicos que carecen de las hélices 3 y 4 contienen el motivo dentro del bucle de la hélice 2. Es importante en la unión del heterodímero de la proteína SRP9/14 como parte de un giro en U del ARN.

Secundaria

Ejemplos de estructuras secundarias del RNA del SRP
  • Bacterial SRP RNA (4.5S RNA) from E. coli
    ARN de SRP bacteriano (4,5S RNA) E. coli
  • Bacterial SRP RNA (6S RNA) from Bacillus subtilis
    ARN de SRP bacteriano (6S RNA) Bacillus subtilis
  • Archaeal SRP RNA Archaeoglobus fulgidus
    ARN Arqueal SRP Archaeoglobus fulgidus
  • Eukaryotic protist SRP RNA from Trypanosoma brucei
    RNA protista de Eukaryotic Trypanosoma brucei
  • Eukaryotic yeast SRP RNA from Saccharomyces cerevisiae
    RNA de la levadura Eukaryotic Saccharomyces cerevisiae

terciario

Se han utilizado la cristalografía de rayos X, la resonancia magnética nuclear (RMN) y la criomicroscopía electrónica (crio-EM) para determinar la estructura molecular de porciones de los ARN SRP de varias especies. Las estructuras PDB disponibles muestran la molécula de ARN libre o unida a una o más proteínas SRP.

Estructuras cristalográficas de los RRP representativos
  • SRP19-7S.S SRP RNA complex from M. jannaschii
    Complejo SRP19-7S.S M. jannaschii
  • S-domain of human SRP
    S-domain of human SRP

Proteínas vinculantes

Una o más proteínas SRP se unen al ARN SRP para ensamblar el SRP funcional. Las proteínas SRP se nombran de acuerdo con su masa molecular aproximada medida en kilodalton. La mayoría de las SRP bacterianas están compuestas de ARN SRP y SRP54 (también llamado Ffh por "cincuenta y cuatrohomolog"). El SRP arqueal contiene las proteínas SRP54 y SRP19. En eucariotas, el ARN SRP se combina con las proteínas SRP importadas SRP9/14, SRP19 y SRP68/72 en una región del nucléolo. Este pre-SRP se transporta al citosol donde se une a la proteína SRP54. Las estructuras moleculares de las proteínas SRP9/14, SRP19 o SRP54 libres o unidas al ARN SRP se conocen con alta resolución.

SRP9 y SRP14

SRP9 y SRP14 están estructuralmente relacionados y forman el heterodímero SRP9/14 que se une al ARN SRP del dominio pequeño (Alu). El SRP de levadura carece de SRP9 y contiene la proteína de unión estructuralmente relacionada SRP21. El SRP14 de levadura forma homodímeros en cristal y no se une a Alu. SRP9/14 está ausente en el SRP del tripanosoma que, en cambio, posee una molécula similar al ARNt.

SRP19

La SRP19 se encuentra en la SRP de eucariotas y arqueas. Su función principal es preparar el ARN de la SRP para la unión de SRP54, SRP68 y SRP72 mediante la disposición adecuada de las hélices 6 y 8 del ARN de la SRP. La SRP de levadura contiene Sec65p, un homólogo más grande de la SRP19.

SRP54

La proteína SRP54 (denominada Ffh en las bacterias) es un componente esencial de cada SRP. Está compuesta por tres dominios funcionales: el dominio N-terminal (N), el dominio GTPasa (G) y el dominio rico en metionina (M).

SRP68 y SRP72

Las proteínas SRP68 y SRP72 son constituyentes estructuralmente no relacionados del dominio grande del SRP eucariota. Forman un heterodímero SRP68/72 estable. Se ha demostrado que aproximadamente un tercio de la proteína SRP68 humana se une al ARN del SRP. Una región relativamente pequeña ubicada cerca del extremo C de SRP72 se une al motivo 5e del ARN del SRP.

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Más lectura

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  • Entrada Rfam para la partícula de reconocimiento de señal tipo Metazoan RNA
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