P50 (presión)

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En bioquímica, p50 representa la presión parcial de un gas necesaria para alcanzar el 50% de saturación de una proteína en particular. sitios de unión. Los valores de p50 se correlacionan negativamente con la afinidad del sustrato; los valores más bajos corresponden a una mayor afinidad y viceversa. El término es análogo a la constante de Michaelis-Menten (KM), que identifica la concentración de sustrato requerida para que una enzima alcance el 50% de su velocidad máxima de reacción.

El concepto de p50 se deriva de considerar la saturación fraccionaria de una proteína por un gas. Imaginemos la mioglobina, una proteína que es capaz de unirse a una única molécula de oxígeno, según la siguiente reacción reversible, cuya constante de equilibrio K (que también es una constante de disociación, ya que describe una asociación-disociación reversible evento) es igual al producto de las concentraciones (en equilibrio) de mioglobina libre y oxígeno libre, dividido por la concentración del complejo mioglobina-oxígeno.

La saturación fraccional YO2 de la mioglobina es la proporción de la concentración total de mioglobina que se compone de mioglobina unida a oxígeno, que se puede reorganizar como la concentración de oxígeno libre sobre la suma de esa concentración y la constante de disociación K. Dado que el oxígeno diatómico es un gas, su concentración en solución puede considerarse como una presión parcial.

De definir el p50 como la presión parcial a la que la saturación fraccionaria es del 50%, podemos deducir que de hecho es igual a la constante de disociación K.

Por ejemplo, el p50 de la mioglobina para el O2 es de 130 pascales, mientras que el P50 para adultos la hemoglobina es de 3,5 kPa. Por tanto, cuando la presión parcial de O2 es baja, el O2 unido a la hemoglobina se transfiere más fácilmente a la mioglobina. La mioglobina, que se encuentra en altas concentraciones en el tejido muscular, puede luego transferir oxígeno a las fibras musculares del tejido muscular, donde se utilizará en la generación de energía para alimentar la contracción muscular. Otro ejemplo es el de la hemoglobina fetal humana, que tiene una mayor afinidad (menor P50) que la hemoglobina adulta y, por lo tanto, permite la captación de oxígeno a través de la barrera de difusión placentaria.

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