Nitrito reductasa
nitrito reductasa se refiere a cualquiera de varias clases de enzimas que catalizan la reducción del nitrito. Hay dos clases de NIR ' s. Una enzima múltiple hemt reduce el NO
Base de hierro
Hay varios tipos de enzimas a base de hierro. CD de citocromo 1 , o pseudomonas citocromo oxidasa contiene dos hemes de tipo C y dos D con dos cadenas de polipéptidos. Diferentes formas de esta reductasa catalizan la formación de óxido nítrico o óxido nitroso. Una versión de este compuesto se llamaba originalmente [Ferrocychochrome C-551: oxidorreductasa]. Inicialmente se consideró una oxidasa. Cataliza la reducción de NO 2
citocromo c nitrito reductasa (CCNIR) es una enzima multiheme que convierte el nitrito en amoníaco en cada sitio activo. El hierro del sitio activo está unido a un anillo de protoporfirina IX que está vinculado covalentemente a las proteínas de la enzima.
Mecanismo propuesto
La proteína CCNIR usa seis electrones y siete hidrógenos para reducir el nitrito a la amoníaco. El sitio activo de la enzima contiene un hierro en un estado de oxidación de +2. El nivel de oxidación permite que el nitrito se une con más fuerza que al estado +3 debido al aumento del retroceso de PI. Este efecto electrónico transfiere la densidad de electrones al orbital antibondante de nitrito entre el nitrógeno y el oxígeno. La ocupación del LUMO disminuye la fuerza del enlace N-O. Un segundo efecto electrónico es la unión de hidrógeno de ambos oxígenos a los aminoácidos cercanos. Estos ácidos son a menudo arginina e histidina. Las interacciones alargan los enlaces N-O y facilitan la escisión de un oxígeno del nitrógeno.
El enlace Fe-No es lineal y tiene seis electrones de valencia compartidos. Este no es un estado estable para un bono Fe-no. Sin embargo, una configuración de electrones doblado siete es demasiado estable para sufrir una reacción adicional sin una entrada de energía considerable. Para compensar esta barrera, dos reducciones rápidas, consecutivas y de electrones individuales forman ocho complejos de electrones. La transferencia de electrones se produce antes de un cambio de geometría de una geometría lineal a doblada.
Dos protonaciones del nitrógeno conducen a una mayor distancia de enlace N-O. El intermedio resultante es una hidroxilamina. Una protonación adicional de la hidroxilamina conduce a la rotura del enlace N-O para formar agua. La oxidación del hierro de Fe
Copper basado
Hasta la fecha, se han descubierto varios tipos de reductasas de nitrito de cobre. Estos cunir se encuentran en muchos hongos y bacterias diferentes; Por ejemplo, los géneros bacterianos pseudomonas , bordetella , alcaligenes y achromobacter todos contienen cunir. Lo que es común a todos los cunir es la presencia de al menos un centro de cobre tipo 1 en la proteína. Estos centros son similares a la azurina en su estructura de unión. Cada CU tipo 1 está fuertemente unido a un azufre tiolato a partir de una cisteína, dos nitógenos de imidazol de diferentes residuos de histidina y un átomo de azufre de un ligando de metionina axial. Esto induce una geometría molecular tetraédrica distorsionada.
La cisteína ligada al centro de Cu tipo 1 se encuentra directamente al lado de una histidina en la estructura primaria de los aminoácidos. Esta histidina está unida al centro de Cu tipo 2 responsable de unir y reducir el nitrito. Este puente Cys-His juega un papel importante en la facilitación de la transferencia rápida de electrones desde el centro tipo 1 al tipo 2.
Mecanismo propuesto
El centro de cobre tipo 2 de una nitrito reductasa de cobre es el sitio activo de la enzima. El Cu está unido por nitógenos de dos histidinas de un monómero, y unido por una histidina de otro monómero; El puente Cys-His al Tipo 1 CU. Esto le da a la molécula una geometría tetraédrica distorsionada. En el estado de reposo, el Cu también está uniendo una molécula de agua que está desplazada por el nitrito.
Como el nitrito desplaza el agua, Cu está obligado por ambos oxígenos de manera bidentada. Un residuo de ácido aspártico cercano se une a uno de los ligandos de oxígeno recién formados. Un electrón entrante reduce el Cu del estado de oxidación (ii) a (i). Este cambio facilita un cambio en la unión de nitrito para que el nitrógeno esté unido a Cu, y un oxígeno tiene una longitud de enlace extendido debido a la unión de hidrógeno. Un segundo enlace de hidrógeno se forma de histidina o una molécula de agua cercana y conduce a la escisión del enlace N-O. La CU ahora es cinco coordenadas unidas al óxido nítrico y al agua. El óxido nítrico se libera a medida que Cu se oxida al estado (II) y vuelve a la configuración de reposo.
Assimilatory
La nitrato reductasa asimilatoria es una enzima del metabolismo asimilativo involucrado en la reducción de nitrato a nitrito. El nitrito se reduce inmediatamente al amoníaco (probablemente a través de la hidroxilamina) por la actividad de la nitrito reductasa.
El término asimilatorio se refiere al hecho de que el producto de la actividad enzimática permanece en el organismo. En este caso, el producto es amoníaco que tiene un efecto inhibitivo sobre la nitrato reductasa asimilatoria, asegurando así que el organismo produce el amoníaco de acuerdo con sus requisitos.
Véase también
- Nitrite oxidoreductasa
- Ferredoxin—nitrite reductase (NiR) involved in the assimilation of nitrates by plants
Referencias
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Más lectura
- Clark, David; Madigan, Michael T.; Martinko, John M.; Stahl, David C. (2010). Biología Brock de Microorganismos (13a Edición). Benjamin Cummings. ISBN 0-321-64963-X.
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