Microcompartimento bacteriano

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La primera estructura de una cáscara bacteriana de microcompartamento, determinada por la cristalografía de rayos X y la microscopía crioeléctrica contiene representantes de cada uno de los tipos de proteínas de cáscara: BMC-P, BMC-H y BMC-T, tanto en su trímero (derecho superior) como en el dimer del trímero (derecha inferior), formas.
Los microcompartimentos bacterianos (BMC) son estructuras similares a orgánulos que se encuentran en las bacterias. Consisten en una envoltura proteica que encierra enzimas y otras proteínas. Los BMC suelen tener un diámetro de entre 40 y 200 nanómetros y están compuestos completamente de proteínas. La envoltura funciona como una membrana, ya que es selectivamente permeable. Otros compartimentos proteicos presentes en bacterias y arqueas incluyen nanocompartimentos de encapsulina y grandes vesículas de gas.

Discovery

Las primeras BMC se observaron en la década de 1950 en micrografías electrónicas de cianobacterias y posteriormente se denominaron carboxisomas tras establecerse su función en la fijación del carbono. Hasta la década de 1990, se creía que los carboxisomas eran una rareza limitada a ciertas bacterias autótrofas. Sin embargo, posteriormente se identificaron genes que codifican proteínas homólogas a las de la envoltura del carboxisoma en los operones pdu (utilización de propanodiol) y eut (utilización de etanolamina). Posteriormente, las micrografías electrónicas de transmisión de células de Salmonella cultivadas con propanodiol o etanolamina mostraron la presencia de cuerpos poliédricos similares a los carboxisomas. El término metabolosoma se utiliza para referirse a estas BMC catabólicas (a diferencia del carboxisoma autótrofo).Aunque las BMC carboxisomas, que utilizan propanodiol (PDU) y que utilizan etanolamina (EUT) encapsulan enzimas diferentes y, por lo tanto, tienen funciones distintas, los genes que codifican las proteínas de la cubierta son muy similares. La mayoría de los genes (que codifican las proteínas de la cubierta y las enzimas encapsuladas) de las BMC caracterizadas experimentalmente se encuentran cerca unos de otros en loci genéticos u operones distintos. Actualmente se han secuenciado más de 20 000 genomas bacterianos, y se pueden utilizar métodos bioinformáticos para encontrar todos los genes de la cubierta de las BMC y analizar qué otros genes se encuentran en las proximidades, generando así una lista de posibles BMC. En 2014, un estudio exhaustivo identificó 23 loci diferentes que codificaban hasta 10 BMC funcionalmente distintas en 23 filos bacterianos. En 2021, en un análisis de más de 40.000 secuencias de proteínas de capa, se demostró que al menos 45 filos tienen miembros que codifican BMC, y el número de tipos y subtipos funcionales ha aumentado a 68. El papel de las BMC en el microbioma humano también se está aclarando.

Shells

Familias proteínas formando la concha

La capa de BMC presenta una estructura icosaédrica o cuasi-icosaédrica, formada por subunidades proteicas (pseudo)hexámeras y pentaméricas. Se han determinado las estructuras de capas intactas para tres tipos de BMC funcionalmente distintos: carboxisomas, los orgánulos GRM2 involucrados en el catabolismo de la colina y un metabolosoma de función desconocida. En conjunto, estas estructuras demuestran que los principios básicos del ensamblaje de capas se conservan universalmente en BMC funcionalmente distintos.

La familia de proteínas de cáscara BMC

Los principales componentes de la cubierta del BMC son proteínas que contienen el/los dominio(s) Pfam00936. Estas proteínas forman oligómeros hexagonales que forman las facetas de la cubierta.

Proteínas de un solo dominio (BMC-H)

Las proteínas BMC-H, que contienen una sola copia del dominio Pfam00936, son el componente más abundante de las facetas de la capa. Se han determinado las estructuras cristalinas de varias de estas proteínas, mostrando que se ensamblan en hexámeros cíclicos, típicamente con un pequeño poro en el centro. Se propone que esta abertura participa en el transporte selectivo de los metabolitos pequeños a través de la capa. La mayoría de las BMC contienen múltiples tipos distintos de proteínas BMC-H (parálogos) que se unen para formar las facetas, lo que probablemente refleja la variedad de metabolitos que deben entrar y salir de la capa.

Proteínas de dominio tándem (BMC-T)

Un subconjunto de proteínas de envoltura se compone de copias en tándem (fusionadas) del dominio Pfam00936 (proteínas BMC-T). Este evento evolutivo se ha recreado en el laboratorio mediante la construcción de una proteína BMC-T sintética. Las proteínas BMC-T, caracterizadas estructuralmente, forman trímeros con forma pseudohexamérica. Algunas estructuras cristalinas de BMC-T muestran que los trímeros pueden apilarse cara a cara. En estas estructuras, un poro de un trímero presenta una conformación "abierta", mientras que el otro está cerrado, lo que sugiere la posible existencia de un mecanismo similar a una esclusa de aire que modula la permeabilidad de algunas envolturas de BMC. Esta activación parece estar coordinada a lo largo de la superficie de la envoltura. Otro subconjunto de proteínas BMC-T contiene un grupo [4Fe-4S] y podría estar involucrado en el transporte de electrones a través de la envoltura de BMC. También se han incorporado centros metálicos en las proteínas BMC-T para la conducción de electrones.

Familia EutN/CcmL (BMC-P)

Se necesitan doce unidades pentagonales para cubrir los vértices de una capa icosaédrica. Se han resuelto las estructuras cristalinas de las proteínas de la familia EutN/CcmL (Pfam03319) y suelen formar pentámeros (BMC-P). La importancia de las proteínas BMC-P en la formación de la capa parece variar entre las diferentes BMC. Se demostró que son necesarias para la formación de la capa de la BMC PDU, ya que los mutantes en los que se eliminó el gen de la proteína BMC-P no pueden formar capas, pero no así para el alfa-carboxisoma: sin las proteínas BMC-P, los carboxisomas se ensamblan y muchos se elongan; estos carboxisomas mutantes parecen presentar fugas.

Evolution of BMCs and relation to viral capsids

Si bien la cubierta de la BMC es arquitectónicamente similar a la de muchas cápsides virales, no se ha encontrado homología estructural ni de secuencia entre las proteínas de la cubierta y las proteínas de la cápside. En cambio, las comparaciones estructurales y de secuencia sugieren que tanto la BMC-H (y la BMC-T) como la BMC-P probablemente evolucionaron a partir de proteínas celulares auténticas, a saber, la proteína de señalización PII y la proteína que contiene el dominio de plegamiento OB, respectivamente.

Permeabilidad del proyectil

Está bien establecido que las enzimas se encuentran empaquetadas dentro de la membrana celular de la corteza prefrontal (CMP) y que debe ocurrir cierto grado de secuestro de metabolitos y cofactores. Sin embargo, otros metabolitos y cofactores también deben atravesar la membrana para que las CMP funcionen. Por ejemplo, en los carboxisomas, la ribulosa-1,5-bisfosfato, el bicarbonato y el fosfoglicerato deben atravesar la membrana, mientras que la difusión de dióxido de carbono y oxígeno es aparentemente limitada. De igual manera, para la CMP de la PDU, la membrana debe ser permeable al propanodiol, propanol, propionilfosfato y, potencialmente, también a la vitamina B12; sin embargo, es evidente que el propionaldehído se secuestra de alguna manera para prevenir el daño celular. Existe evidencia de que el ATP también debe atravesar algunas membranas de las CMP.Se ha propuesto que el poro central formado en las placas proteicas hexagonales de la cubierta constituye el conducto a través del cual los metabolitos se difunden hacia ella. Por ejemplo, los poros de la cubierta del carboxisoma tienen una carga positiva general, lo que se ha propuesto que atrae sustratos con carga negativa, como el bicarbonato. En el microcompartimento PDU, experimentos de mutagénesis han demostrado que el poro de la proteína de la cubierta PduA es la vía de entrada del sustrato propanodiol. Para metabolitos más grandes, se observa un mecanismo de activación en algunas proteínas BMC-T. En el microcompartimento EUT, la activación del poro grande de la proteína de la cubierta EutL está regulada por la presencia del principal sustrato metabólico, la etanolamina.La presencia de grupos de hierro y azufre en algunas proteínas de la capa, presumiblemente en el poro central, ha llevado a sugerir que pueden servir como conducto a través del cual los electrones pueden transportarse a través de la capa.

Tipos

Estudios exhaustivos de datos de secuencias genómicas microbianas indicaron más de 60 funciones metabólicas diferentes encapsuladas por las capas de BMC. La mayoría participan en la fijación del carbono (carboxisomas) o la oxidación de aldehídos (metabolosomas). Un servidor web, BMC Caller, permite identificar el tipo de BMC basándose en las secuencias proteicas de los componentes del locus BMC. BMC Caller

Función generalizada esquemática para BMCs experimentalmente caracterizados. (A) Carboxysome. (B) Metabolosome. Las reacciones en gris son reacciones periféricas a la química BMC central. Los oligómeros de proteína de cáscara BMC se representan a la izquierda: azul, BMC-H; cyan, BMC-T; amarillo, BMC-P. 3-PGA, 3-phosphoglycerate y RuBP, ribulose 1,5-bisphosphate.

Carboxísomes: fijación de carbono

Micrografos de electrones mostrando alfa-carboxísomes de la bacteria quimioautotrófica Halothiobacillus neapolitanus: (A) arreglado dentro de la celda, y (B) intacto en el aislamiento. Las barras de escala indican 100 nm.
Los carboxisomas encapsulan la ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa (RuBisCO) y la anhidrasa carbónica en bacterias fijadoras de CO2 como parte de un mecanismo de concentración de CO2. El bicarbonato se bombea al citosol y se difunde al carboxisoma, donde la anhidrasa carbónica lo convierte en dióxido de carbono, el sustrato de la RuBisCO. Se cree que la envoltura del carboxisoma es poco permeable al dióxido de carbono, lo que resulta en un aumento efectivo de la concentración de dióxido de carbono alrededor de la RuBisCO, mejorando así la fijación de CO2. Los mutantes que carecen de genes que codifican la envoltura del carboxisoma presentan un fenotipo con alta demanda de CO2 debido a la pérdida de concentración de dióxido de carbono, lo que resulta en una mayor fijación de oxígeno por la RuBisCO. También se ha propuesto que las envolturas restringen la difusión del oxígeno, impidiendo así la reacción de la oxigenasa y reduciendo así el desperdicio de la fotorrespiración.
Micrografo de electrones de Synechococcus elongatus PCC 7942 célula mostrando los carboximosos como estructuras oscuras poliedral. La barra de escala indica 500 nm.

Metaboloomas: oxidación de aldehído

Además de los carboxisomas anabólicos, se han caracterizado varios BMC catabólicos que participan en el metabolismo heterotrófico a través de aldehídos de cadena corta; se denominan colectivamente metabolosomas.En 2014 se propuso que, a pesar de su diversidad funcional, la mayoría de los metabolosomas comparten una química encapsulada común impulsada por tres enzimas fundamentales: aldehído deshidrogenasa, alcohol deshidrogenasa y fosfotransacilasa. Dado que los aldehídos pueden ser tóxicos para las células o volátiles, se cree que se encuentran secuestrados dentro del metabolosoma. El aldehído se fija inicialmente a la coenzima A mediante una aldehído deshidrogenasa dependiente de NAD+, pero estos dos cofactores deben reciclarse, ya que aparentemente no pueden cruzar la capa. Estas reacciones de reciclaje son catalizadas por una alcohol deshidrogenasa (NAD+) y una fosfotransacetilasa (coenzima A), lo que resulta en un compuesto acilo fosforilado que puede ser fácilmente una fuente de fosforilación a nivel de sustrato o entrar en el metabolismo central, dependiendo de si el organismo crece aeróbica o anaeróbicamente. Parece que la mayoría de los metabolosomas, si no todos, utilizan estas enzimas fundamentales. Los metabolosomas también encapsulan otra enzima específica del sustrato inicial del BMC, que genera el aldehído; esta es la enzima característica del BMC.

PDU BMCs

Micrografo electrónico de la célula Escherichia coli que expresa los genes PDU BMC (izquierda), y BMC PDU purificados de la misma cepa (derecha).
Algunas bacterias pueden utilizar el 1,2-propanodiol como fuente de carbono. Utilizan un BMC para encapsular varias enzimas que intervienen en esta vía (Sampson y Bobik, 2008). El BMC de la PDU suele estar codificado por un locus de 21 genes. Estos genes son suficientes para el ensamblaje del BMC, ya que pueden trasplantarse de una bacteria a otra, lo que resulta en un metabolosoma funcional en el receptor. Este es un ejemplo de bioingeniería que también aporta evidencia que respalda la hipótesis del operón egoísta. El 1,2-propanodiol se deshidrata a propionaldehído por la propanodiol deshidratasa, que requiere vitamina B12 como cofactor. El propionaldehído causa mutaciones en el ADN y, como resultado, es tóxico para las células, lo que posiblemente explique por qué este compuesto queda secuestrado dentro de un BMC. Los productos finales del BMC de la PDU son propanol y propionilfosfato, que posteriormente se desfosforila a propionato, generando un ATP. El propanol y el propionato se pueden utilizar como sustratos para el crecimiento.

EUT BMCs

Las BMC de utilización de etanolamina (EUT) están codificadas en diversos tipos de bacterias. La etanolamina se escinde a amoníaco y acetaldehído mediante la acción de la etanolamina-amoníaco liasa, que también requiere vitamina B12 como cofactor. El acetaldehído es bastante volátil, y se ha observado que mutantes deficientes en la cubierta de la BMC presentan un defecto de crecimiento y liberan cantidades excesivas de acetaldehído. Se ha propuesto que el secuestro de acetaldehído en el metabolosoma previene su pérdida por volatilidad. Los productos finales de la BMC de la EUT son etanol y acetilfosfato. Es probable que el etanol sea una fuente de carbono perdido, pero el acetilfosfato puede generar ATP o reciclarse a acetil-CoA y entrar en el ciclo del TCA o en diversas vías biosintéticas.

PDU/EUT BMCs bifuncionales

Algunas bacterias, especialmente las del género Listeria, codifican un único locus en el que están presentes los genes de las BMC tanto de PDU como de EUT. Aún no está claro si se trata realmente de una BMC quimérica con una mezcla de ambos conjuntos de proteínas o si se forman dos BMC independientes.

Glycyl radical enzima que contiene BMCs (GRM)

Se han identificado varios locus de BMC que contienen enzimas de radicales glicílicos, que obtienen el radical catalítico de la escisión de la S-adenosilmetionina. Se ha demostrado que un locus GRM en Clostridium phytofermentans participa en la fermentación de fucosa y ramnosa, que inicialmente se degradan a 1,2-propanodiol en condiciones anaeróbicas. Se propone que la enzima de radicales glicílicos deshidrate el propanodiol a propionaldehído, que posteriormente se procesa de forma idéntica a la BMC de la PDU canónica.

Planctomycetes and Verrucomicrobia BMCs (PVM)

Distintos linajes de Planctomycetes y Verrucomicrobia codifican un locus BMC. Se ha demostrado que el locus en Planctomyces limnophilus participa en la degradación aeróbica de fucosa y ramnosa. Se cree que una aldolasa genera lactaldehído, que luego se procesa a través del BMC, dando lugar a 1,2-propanodiol y lactilfosfato.

Rhodococcus y Mycobacterium BMCs (RMM)

Se han observado dos tipos de loci del BMC en miembros de los géneros Rhodococcus y Mycobacterium, aunque su función real no se ha establecido. Sin embargo, basándose en la función caracterizada de uno de los genes presentes en el locus y las funciones predichas de los demás, se propuso que estos loci podrían estar involucrados en la degradación del amino-2-propanol. El aldehído generado en esta vía predicha sería el metilglioxal, un compuesto extremadamente tóxico; su secuestro dentro del BMC podría proteger la célula.

BMCs of unknown function (BUF)

Un tipo de locus de BMC no contiene RuBisCO ni ninguna de las enzimas centrales del metabolosoma, y se ha propuesto que facilita una tercera categoría de transformaciones bioquímicas (es decir, ni la fijación de carbono ni la oxidación de aldehídos). La presencia de genes que se prevé que codifiquen amidohidrolasas y desaminasas podría indicar que este BMC participa en el metabolismo de compuestos nitrogenados.

Asamblea General

Carboxysomes

Se ha identificado la vía de ensamblaje de los beta-carboxisomas, que comienza con la proteína CcmM, que nuclea la RuBisCO. CcmM tiene dos dominios: un dominio N-terminal de la anhidrasa gamma-carbónica, seguido de un dominio compuesto por tres a cinco repeticiones de secuencias similares a las subunidades pequeñas de la RuBisCO. El dominio C-terminal agrega la RuBisCO, probablemente sustituyendo las subunidades pequeñas de la RuBisCO en la holoenzima L8-S8, lo que reticula eficazmente la RuBisCO en la célula para formar un gran agregado, denominado procarboxisoma. El dominio N-terminal de CcmM interactúa físicamente con el dominio N-terminal de la proteína CcmN, que, a su vez, recluta las subunidades de la proteína de la cubierta hexagonal mediante un péptido de encapsulación en su extremo C-terminal. Los carboxisomas se alinean espacialmente en la célula cianobacteriana mediante la interacción con el citoesqueleto bacteriano, lo que garantiza su distribución equitativa en las células hijas.El ensamblaje de los alfa-carboxisomas puede ser diferente al de los beta-carboxisomas, ya que no contienen proteínas homólogas a CcmN o CcmM ni péptidos de encapsulación. Se han observado carboxisomas vacíos en micrografías electrónicas. Algunas micrografías indican que su ensamblaje ocurre como una coalescencia simultánea de enzimas y proteínas de la cubierta, a diferencia del proceso aparentemente escalonado observado en los beta-carboxisomas. Se ha demostrado que la formación de alfa-carboxisomas simples en sistemas heterólogos requiere únicamente las subunidades grande y pequeña de la Rubisco, la proteína de anclaje interna CsoS2 y la proteína principal de la cubierta CsoS1A.El análisis filogenético de las proteínas de la cubierta de ambos tipos de carboxisomas indica que evolucionaron de forma independiente, cada uno a partir de ancestros metabolosomas.

Metabolosomes

El ensamblaje del metabolosoma es probablemente similar al del beta-carboxisoma, mediante una agregación inicial de las proteínas a encapsular. Las proteínas del núcleo de muchos metabolosomas se agregan cuando se expresan solas. Además, muchas proteínas encapsuladas contienen extensiones terminales sorprendentemente similares al péptido C-terminal de CcmN, que recluta las proteínas de la cubierta. Estos péptidos de encapsulación son cortos (unos 18 residuos) y se predice que forman hélices alfa anfipáticas. Se ha demostrado que algunas de estas hélices median la encapsulación de enzimas nativas en células madre de la corteza (CMB), así como de proteínas heterólogas (como la GFP).

Reglamento (genético)

Con la excepción de los carboxisomas de cianobacterias, en todos los casos estudiados, las células madre de células basales (CMB) se codifican en operones que se expresan únicamente en presencia de su sustrato. Los loci genéticos de la mayoría de los tipos de CMB funcionalmente distintos codifican proteínas reguladoras que pueden proporcionar información sobre la función de las CMB.Las BMC de PDU en Salmonella enterica se inducen por la presencia de propanodiol o glicerol en condiciones anaeróbicas, y solo propanodiol en condiciones aeróbicas. Esta inducción está mediada por las proteínas reguladoras globales Crp y ArcA (que detectan AMP cíclico y condiciones anaeróbicas, respectivamente), y la proteína reguladora PocR, que es el activador transcripcional de los loci pdu y cob (el operón necesario para la síntesis de vitamina B12, un cofactor necesario para la propanodiol deshidratasa).Las células madre embrionarias (BMC) del embrión endoplasmático (EUT) en Salmonella enterica se inducen a través de la proteína reguladora EutR mediante la presencia simultánea de etanolamina y vitamina B12, lo que puede ocurrir en condiciones aeróbicas o anaeróbicas. Salmonella enterica solo puede producir vitamina B12 endógena en condiciones anaeróbicas, aunque puede importar cianobalamina y convertirla en vitamina B12 tanto en condiciones aeróbicas como anaeróbicas.Las BMC de PVM en Planctomyces limnophilus se inducen por la presencia de fucosa o ramnosa en condiciones aeróbicas, pero no por glucosa. Se obtuvieron resultados similares para las BMC de GRM de Clostridium phytofermentans, donde ambos azúcares inducen los genes que codifican para las BMC, así como los que codifican para las enzimas disimiladoras de fucosa y ramnosa.Además de los sistemas reguladores caracterizados, los estudios bioinformáticos han indicado que potencialmente existen muchos otros mecanismos reguladores, incluso dentro de un tipo funcional de BMC (p. ej., PDU), incluidos sistemas reguladores de dos componentes.

Relevancia a la salud mundial y humana

Los carboxisomas están presentes en todas las cianobacterias y en muchas otras bacterias fotoautotróficas y quimioautotróficas. Las cianobacterias son importantes impulsores de la fijación de carbono a nivel mundial, y dado que requieren carboxisomas para ello en las condiciones atmosféricas actuales, el carboxisoma es un componente fundamental de la fijación global de dióxido de carbono.Varios tipos de células madre de la sangre (CMS) se han implicado en la virulencia de patógenos, como Salmonella enterica y Listeria monocytogenes. Los genes de las CMS tienden a sobreexpresarse en condiciones de virulencia, y su mutación provoca un defecto de virulencia, según se desprende de experimentos de competencia.

Aplicaciones biotecnológicas

Varias características de las BMC las hacen atractivas para aplicaciones biotecnológicas. Dado que los carboxisomas aumentan la eficiencia de la fijación de carbono, se ha dedicado una gran cantidad de investigación a la introducción de carboxisomas y los transportadores de bicarbonato necesarios en los cloroplastos de las plantas para diseñar un mecanismo cloroplástico de concentración de CO2 con cierto éxito. Los carboxisomas también constituyen un ejemplo de cómo el conocimiento de una vía de ensamblaje de las BMC permite simplificar y reducir la cantidad de productos génicos necesarios para la construcción de orgánulos. Esta es una consideración especialmente importante para introducir la compartimentación en organismos difíciles de diseñar, como las plantas, en la biología sintética vegetal. De forma más general, dado que las proteínas de la cubierta de las BMC se autoensamblan, se pueden formar cubiertas vacías, lo que impulsa los esfuerzos para diseñarlas para que contengan carga personalizada. El descubrimiento del péptido de encapsulación en los extremos de algunas proteínas asociadas a las BMC proporciona un medio para comenzar a diseñar BMC personalizadas mediante la fusión de proteínas extrañas a este péptido y su coexpresión con proteínas de la cubierta. Por ejemplo, al añadir este péptido a la piruvato descarboxilasa y la alcohol deshidrogenasa, los investigadores han diseñado un biorreactor de etanol. Las estrategias para encapsular proteínas en capas sintéticas mediante diversos dominios adaptadores y fusiones a los extremos de las proteínas de la capa también han dado buenos resultados. Finalmente, los poros presentes en las proteínas de la capa controlan su permeabilidad: estos pueden ser un objetivo para la bioingeniería, ya que pueden modificarse para permitir el cruce de sustratos y productos seleccionados. La ingeniería de la permeabilidad se ha extendido incluso más allá de los metabolitos; los poros de las proteínas de la capa se han modificado para conducir electrones.Además del potencial para compartimentar el metabolismo en bioingeniería, las BMC sintéticas tienen numerosas aplicaciones potenciales como nanoterapia. Avances técnicos adicionales, como la capacidad de construir membranas in vitro, están impulsando rápidamente el desarrollo de las BMC en biotecnología.

Véase también

  • Sistema de endomembrana
  • Vía metabólica
  • Canalización de sustratos
  • Encapsulins

Referencias

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