Lipoproteína de braun

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La lipoproteína de Braun ()BLP, Lpp, murein lipoproteínao lipoproteína de membrana externa), encontrado en algunas paredes celulares gramnegativas, es una de las proteínas de membrana más abundantes; su peso molecular es de unos 7,2 kDa. Está ligada a su extremo C-terminal (una lisina) por un vínculo covalente a la capa peptidoglycan (específicamente a moléculas de ácido diaminopímelico) y está incrustada en la membrana externa por su cabeza hidrofóbica (una cisteína con lípidos pegados). BLP vincula estrechamente las dos capas y proporciona integridad estructural a la membrana exterior.

Características

El gen que codifica la lipoproteína de Braun produce inicialmente una proteína compuesta de 78 aminoácidos, que incluye un péptido señal de 20 aminoácidos en el extremo amino. La proteína madura tiene un tamaño de 6 kDa. Tres monómeros de Lpp se ensamblan en un trímero de espiral con cremallera de leucina.

Hay grandes cantidades de lipoproteína de Braun, más que cualquier otra proteína en la E. coli. A diferencia de otras lipoproteínas, está unida covalentemente al peptidoglicano. Lpp conecta la membrana externa al peptidoglicano. La Lpp está anclada a la membrana externa por su grupo lipídico amino terminal. En E. coli, un tercio de las proteínas Lpp forman un enlace peptídico a través de la cadena lateral de su lisina carboxilo terminal con el ácido diaminopimélico en la capa de peptidoglicano. El resto de moléculas de Lpp están presentes en forma "libre". forma no unida al peptidoglicano. La forma libre está expuesta en la superficie de E. coli.

Funciones

La Lpp, junto con otra lipoproteína similar a OmpA llamada Pal/OprL (P0A912), mantiene la estabilidad de la envoltura celular uniendo la membrana externa a la pared celular.

La Lpp ha sido propuesta como factor de virulencia de Yersinia pestis, causante de la peste. Y. pestis necesita lpp para la máxima supervivencia en macrófagos y para matar eficientemente modelos de ratón de peste bubónica y neumónica.

Inmunología

La lipoproteína de Braun se une al receptor de reconocimiento de patrones TLR2. La Lpp induce la adhesión de neutrófilos a las células endoteliales humanas activando estas últimas.

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