Lactosa sintasa
Contenido keyboard_arrow_down
La lactosa sintasa es una enzima que genera lactosa a partir de glucosa y UDP-galactosa.
Está clasificado según la norma CE 2.4.1.22.Está compuesta por la N-acetil-lactosamina sintasa y la alfa-lactoalbúmina. La alfa-lactoalbúmina, que se expresa en respuesta a la prolactina, aumenta la afinidad de la N-acetil-lactosamina sintasa por su sustrato, lo que provoca un aumento de la producción de lactosa durante la lactancia. La interacción que facilita la biosíntesis de la lactosa consiste en la unión reversible de la alfa-lactoalbúmina (la unidad reguladora) a la glicosiltransferasa. Esto amplifica la unión al reducir la Km de la glucosa en 1000 veces.La N-acetil-lactosamina sintasa pertenece a la categoría de la beta-1,4-galactosiltransferasa, una proteína de membrana de tipo II presente en el aparato de Golgi. La alfa-lactoalbúmina es una proteína de unión al Ca2+ específica de las glándulas mamarias. La beta-1,4-galactosiltransferasa constituye el componente catalítico, mientras que la alfa-lactoalbúmina constituye el componente regulador de la lactosa sintasa. La alfa-lactoalbúmina promueve la unión de la glucosa a la beta-1,4-galactosiltransferasa. El componente catalítico de la beta-1,4-galactosiltransferasa consta de dos bucles flexibles: un bucle pequeño y un bucle grande. El bucle pequeño consta de un residuo de Trp (Trp314) rodeado de residuos de glicina, mientras que el bucle grande está compuesto por los residuos de aminoácidos 345 a 365. El residuo de Trp en el bucle pequeño se mueve, lo que permite que el nucleótido de azúcar se fije en el sitio de unión. Esto provoca un cambio conformacional en el bucle grande, que crea sitios para la unión de oligosacáridos e iones metálicos, así como interacciones proteína-proteína para la alfa-lactoalbúmina. Es importante mantener un orden secuencial para que ocurran estos eventos de unión, lo que significa que el cambio conformacional debe ocurrir después de la unión del sustrato. Si el cambio conformacional se induce antes de la unión del sustrato, este no puede unirse, ya que el bucle grande ocultaría los sitios de unión del sustrato después de sufrir un cambio conformacional. En tal caso, la enzima no será funcional.Referencias
- ^ Pike, Ashley C W; Brew, Keith; Acharya, K Ravi (15 de junio de 1996). "Las estructuras de cristal de guinea-pig, cabra y bovino a-lactalbumin resaltan una mayor flexibilidad conformacional de regiones que son significativas para su acción en la sinthasa de lactosa" (PDF). cell.com. Retrieved 9 de diciembre 2024.
- ^ a b c Ramakrishnan B, Qasba PK (junio de 2001). "La estructura Cristal de la sintesis de lactosa revela un gran cambio conformacional en su componente catalítico, el beta1,4-galactosyltransferase-I". Journal of Molecular Biology. 310 1): 205–18. doi:10.1006/jmbi.2001.4757. PMID 11419947.
- ^ a b Amado, M.; Almeida, R.; Schwientek, T.; Clausen, H. (1999-12-06). "Identificación y caracterización de grandes familias de genes de galactosyltransferase: galactosyltransferases para todas las funciones". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1473 1): 35 –53. doi:10.1016/s0304-4165(99)00168-3. ISSN 0006-3002. PMID 10580128.
- ^ a b Ramakrishnan, Boopathy; Boeggeman, Elizabeth; Qasba, Pradman K. (2002-03-15). "Beta-1,4-galactosyltransferase y sintasa de lactosa: dispositivos mecánicos moleculares". Biochemical and Biophysical Research Communications. 291 5): 1113 –1118. doi:10.1006/bbrc.2002.6506. ISSN 0006-291X.
Enlaces externos
- Lactose+synthase en la Biblioteca Nacional de Medicina de EE.UU.
Más resultados...