KCNE3

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El canal dependiente de voltaje de potasio, familia relacionada con Isk, miembro 3 (KCNE3), también conocido como péptido relacionado con MinK 2 (MiRP2), es una proteína codificada en humanos por el gen KCNE3.

Función

Los canales de potasio dependientes de voltaje (Kv) representan la clase más compleja de canales iónicos dependientes de voltaje, tanto desde el punto de vista funcional como estructural. Sus diversas funciones incluyen la regulación de la liberación de neurotransmisores, la frecuencia cardíaca, la secreción de insulina, la excitabilidad neuronal, el transporte de electrolitos epiteliales, la contracción del músculo liso y el volumen celular. KCNE3 codifica un miembro de la familia KCNE, compuesta por cinco subunidades auxiliares o β de los canales de potasio dependientes de voltaje (Kv).KCNE3 es conocido por modular la subunidad Kv α de KCNQ1, pero también regula hERG, Kv2.1, Kv3.x, Kv4.x y Kv12.2 en experimentos de coexpresión heteróloga y/o in vivo.El coensamblaje con KCNE3 convierte a KCNQ1 de un canal de K+ rectificador retardado dependiente del voltaje a un canal de K+ constitutivamente abierto con una relación corriente/voltaje (I/V) casi lineal. Se han detectado canales KCNQ1-KCNE3 en la membrana basolateral de las criptas del intestino delgado de ratón, donde proporcionan una fuerza impulsora para regular la secreción de Cl⁻. Aminoácidos específicos dentro del segmento transmembrana (V72) y el dominio extracelular (D54 y D55) de KCNE3 son importantes para su control de la dependencia del voltaje de KCNQ1. D54 y D55 interactúan electrostáticamente con R237 en el segmento S4 del sensor de voltaje KCNQ1, lo que ayuda a estabilizar S4 en el estado activado, lo que a su vez bloquea la apertura del canal a menos que la célula se mantenga en un potencial de membrana fuertemente hiperpolarizante (negativo). La capacidad de los canales KCNQ1-KCNE3 de permanecer abiertos a potenciales de membrana débilmente negativos permite su actividad en células epiteliales polarizadas y no excitables, como las del intestino.KCNE3 también interactúa con hERG y, al coexpresarse en ovocitos de Xenopus laevis, inhibe la actividad de hERG mediante un mecanismo desconocido. Se desconoce si los complejos hERG-KCNE3 se forman in vivo.KCNE3 interactúa con Kv2.1 in vitro y forma complejos con él en corazón y cerebro de rata. KCNE3 ralentiza la activación y desactivación de Kv2.1. También puede regular los canales de la subfamilia Kv3, conocidos por permitir la activación ultrarrápida de neuronas debido a su rápida activación y desactivación. KCNE3 ralentiza moderadamente la activación y desactivación de Kv3.1 y Kv3.2, y acelera moderadamente su inactivación de tipo C. Es posible que la regulación de KCNE3 (y KCNE1 y 2) sobre Kv3.1 y Kv3.2 contribuya a aumentar la diversidad funcional dentro de la subfamilia Kv3. KCNE3 también regula Kv3.4, aumenta su corriente incrementando la conductancia unitaria y desplazando a la izquierda la dependencia del voltaje, de modo que el canal pueda abrirse a voltajes más negativos. Esto podría permitir que los canales Kv3.4-KCNE3 contribuyan al establecimiento del potencial de membrana en reposo.KCNE3 inhibe el canal Kv de rápida inactivación, Kv4.3, que genera la corriente Kv transitoria de salida (Ito) en los miocitos cardíacos humanos. De manera similar, recientemente se descubrió que KCNE3 inhibe Kv4.2, y se cree que esta regulación modula la frecuencia de picos y otras propiedades eléctricas de las neuronas auditivas.Se observó que los canales Kv12.2 eran inhibidos por las subunidades endógenas KCNE3 (y KCNE1) en ovocitos de Xenopus laevis. Por lo tanto, el silenciamiento de KCNE3 o KCNE1 endógeno mediante ARNi aumenta la corriente macroscópica de Kv12.2 expresado exógenamente. Kv12.2 forma un complejo tripartito con KCNE1 y KCNE3 en ovocitos, y podría hacerlo en cerebro de ratón. Anteriormente, también se observó que KCNE3 y KCNE1 endógenos en ovocitos inhibían la actividad hERG exógena y ralentizaban la activación de Kv2.1 exógeno.

Estructura

Las proteínas KCNE son proteínas de membrana de tipo I y cada una se ensambla con uno o más tipos de subunidades α del canal Kv para modular su cinética de activación y otros parámetros funcionales. KCNE3 tiene un dominio extracelular previsto mayor y un dominio intracelular previsto menor, en términos de estructura primaria, en comparación con otras proteínas KCNE. Al igual que con otras proteínas KCNE, se cree que el segmento transmembrana de KCNE3 es α-helicoidal, y el dominio extracelular también adopta una estructura parcialmente helicoidal. Se cree que KCNE3, al igual que KCNE1 y posiblemente otras proteínas KCNE, establece contacto con el S4 de una subunidad α y el S6 de otra subunidad α dentro del tetrámero de subunidades α de Kv en un complejo. Ningún estudio ha informado aún del número de subunidades KCNE3 dentro de un complejo de canal funcional; es probable que sean 2 o 4.

Distribución del tejido

El KCNE3 se expresa con mayor intensidad en el colon, el intestino delgado y en tipos celulares específicos del estómago. También es detectable en el riñón y la tráquea, y, según la especie, se ha informado de su expresión en niveles más bajos en el cerebro, el corazón y el músculo esquelético. Específicamente, se detectó KCNE3 en corazón de rata, caballo y humano, pero no en corazón de ratón. Algunos han observado la expresión de KCNE3 en cerebro de rata, músculo esquelético de rata y humano, y en la línea celular de músculo esquelético C2C12 de ratón; otros no la han detectado en estos tejidos en el ratón.

Significado clínico

La alteración genética del gen Kcne3 en ratones altera la secreción intestinal de cloruro estimulada por el AMP cíclico mediante la alteración de los canales intestinales KCNQ1-KCNE3, importantes para la regulación de la corriente de cloruro. KCNE3 también desempeña una función similar en el epitelio traqueal del ratón. La deleción de Kcne3 en ratones también predispone a la arritmogénesis ventricular, pero su expresión no es detectable en el corazón del ratón. Se demostró que el mecanismo de la arritmogénesis ventricular es indirecto y está asociado con un ataque autoinmunitario de la glándula suprarrenal e hiperaldosteronismo secundario (KCNE3 no es detectable en la glándula suprarrenal). La aldosterona sérica elevada predispone a arritmias desencadenadas en un modelo de lesión por isquemia/reperfusión por ligadura de la arteria coronaria. El bloqueo del receptor de aldosterona con espironolactona eliminó la predisposición a la arritmia ventricular en ratones Kcne3-/-. La deleción de Kcne3 también afecta la función auditiva debido a la pérdida de regulación de los canales Kv4.2 por parte de KCNE3 en las neuronas ganglionares espirales (NGE) del sistema auditivo. Se cree que KCNE3 regula las propiedades de activación de las NGE y el potencial de membrana mediante su modulación de Kv4.2. Si bien un grupo informó no observar anomalías en el músculo esquelético en ratones sin Kcne3, un estudio más exhaustivo mostró claras anomalías en el músculo esquelético como resultado de la deleción de Kcne3 en la línea germinal, incluyendo un agarre anormal de las extremidades posteriores, alteración de la respuesta contráctil a la estimulación repetitiva y remodelación del transcriptoma.Las mutaciones en el gen KCNE3 humano se han asociado con la parálisis periódica hipocalémica y el síndrome de Brugada.La asociación con la mutación R83H en KCNE3 es controvertida, y otros grupos han detectado la misma mutación en individuos sin síntomas de parálisis periódica. La mutación podría ser un polimorfismo benigno, o requerir otro impacto genético o ambiental antes de volverse patógena, aunque la importancia de KCNE3 en la función del músculo esquelético está respaldada por estudios con ratones transgénicos. Los canales Kv formados por Kv3.4 y R83H-KCNE3 presentan una función reducida en comparación con los canales de tipo silvestre, tienen menor capacidad de apertura a potenciales negativos y son sensibles al bloqueo de protones durante la acidosis.Se cree que el síndrome de Brugada ligado a KCNE3 se debe a que la mutación KCNE3 no puede inhibir los canales Kv4.3 en los miocitos ventriculares, como se sugiere en individuos sanos. Parece que, a diferencia de los ratones, la expresión de KCNE3 es detectable en el corazón humano. No se ha informado si las personas con mutaciones en KCNE3 también presentan síntomas relacionados con las glándulas suprarrenales, como el hiperaldosteronismo.Se ha sugerido que las mutaciones de KCNE3 se asocian con la enfermedad de Ménière en japoneses, una afección que se presenta con tinnitus, vértigo espontáneo e hipoacusia periódica. Sin embargo, esta asociación también es controvertida y no se observó en la población caucásica. En un estudio sobre tinnitus mediante análisis de resecuenciación profunda, los autores no pudieron demostrar ni refutar la asociación de la variación de la secuencia de KCNE3 con el tinnitus.

Véase también

  • Canal de potasio de tensión
  • KCNE1
  • KCNE2
  • KCNQ1

Notas

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Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos, que es de dominio público.

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