John Kendrew
Sir John Cowdery Kendrew, CBE FRS (24 de marzo 1917 – 23 de agosto de 1997) fue un bioquímico, cristalógrafo y administrador científico inglés. Kendrew compartió el Premio Nobel de Química en 1962 con Max Perutz, por su trabajo en el Laboratorio Cavendish para investigar la estructura de las proteínas que contienen hemo.
Educación y primeros años de vida
Kendrew nació en Oxford, hijo de Wilfrid George Kendrew, profesor de climatología en la Universidad de Oxford, y Evelyn May Graham Sandburg, historiadora del arte. Después de la escuela preparatoria en la Dragon School de Oxford, se educó en el Clifton College de Bristol, 1930-1936. Asistió al Trinity College de Cambridge en 1936, como académico principal, y se graduó en química en 1939. Pasó los primeros meses de la Segunda Guerra Mundial investigando la cinética de reacciones y luego se convirtió en miembro del Establecimiento de Investigación del Ministerio del Aire, trabajando en radar.. En 1940 se dedicó a la investigación operativa en la sede de la Royal Air Force; nombró líder de escuadrón el 17 de septiembre de 1941, fue nombrado comandante de ala honorario el 8 de junio de 1944 y renunció a su cargo el 5 de junio de 1945. Obtuvo su doctorado después de la guerra en 1949.
Investigación y carrera
Durante los años de la guerra, se interesó cada vez más por los problemas bioquímicos y decidió trabajar en la estructura de las proteínas.
Cristalografía
En 1945 se acercó a Max Perutz en el Laboratorio Cavendish de Cambridge. Joseph Barcroft, un fisiólogo respiratorio, sugirió que podría hacer un estudio cristalográfico comparativo de proteínas de la hemoglobina de ovejas adultas y fetales, y comenzó ese trabajo.
En 1947 se convirtió en miembro de Peterhouse; y el Consejo de Investigación Médica (MRC) acordaron crear una unidad de investigación para el estudio de la estructura molecular de los sistemas biológicos, bajo la dirección de Sir Lawrence Bragg. En 1954 se convirtió en lector del Laboratorio Davy-Faraday de la Royal Institution de Londres.
Estructura cristalina de la mioglobina

Kendrew compartió el Premio Nobel de Química de 1962 con Max Perutz por determinar las primeras estructuras atómicas de proteínas mediante cristalografía de rayos X. Su trabajo se realizó en lo que ahora es el Laboratorio de Biología Molecular MRC en Cambridge. Kendrew determinó la estructura de la proteína mioglobina, que almacena oxígeno en las células musculares.
En 1947 el MRC acordó realizar una unidad de investigación para el Estudio de la Estructura Molecular de los Sistemas Biológicos. Los estudios originales trataban de la estructura de la hemoglobina de las ovejas, pero cuando este trabajo avanzó lo más posible utilizando los recursos entonces disponibles, Kendrew se embarcó en el estudio de la mioglobina, una molécula de sólo una cuarta parte del tamaño de la molécula de hemoglobina. Su fuente inicial de materia prima fue el corazón de caballo, pero los cristales así obtenidos eran demasiado pequeños para el análisis con rayos X. Kendrew se dio cuenta de que el tejido de los mamíferos buceadores que conserva el oxígeno podría ofrecer mejores perspectivas, y un encuentro casual le llevó a adquirir una gran porción de carne de ballena del Perú. La mioglobina de ballena dio cristales grandes con patrones de difracción de rayos X limpios. Sin embargo, el problema seguía siendo insuperable, hasta que en 1953 Max Perutz descubrió que el problema de fase en el análisis de los patrones de difracción podía resolverse mediante sustitución isomorfa múltiple: comparación de patrones de varios cristales; uno de la proteína nativa y otros que habían sido empapados en soluciones de metales pesados y tenían iones metálicos introducidos en diferentes posiciones bien definidas. En 1957 se obtuvo un mapa de densidad electrónica con una resolución de 6 angstrom (0,6 nanómetros), y en 1959 se pudo construir un modelo atómico con una resolución de 2 angstrom (0,2 nm).
Carrera posterior
En 1963, Kendrew se convirtió en uno de los fundadores de la Organización Europea de Biología Molecular; además, fundó y fue durante muchos años editor en jefe del Journal of Molecular Biology. Se convirtió en miembro de la Sociedad Estadounidense de Químicos Biológicos en 1967 y miembro honorario de la Academia Internacional de Ciencias de Munich. En 1974 logró convencer a los gobiernos para que establecieran el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL) en Heidelberg y se convirtió en su primer director. Fue nombrado caballero en 1974. De 1974 a 1979 fue administrador del Museo Británico y de 1974 a 1988 fue sucesivamente secretario general, vicepresidente y presidente del Consejo Internacional de Uniones Científicas.
Después de su retiro del EMBL, Kendrew se convirtió en presidente del St John's College de la Universidad de Oxford, cargo que ocupó de 1981 a 1987. En su testamento, designó su legado a St John's Colegio para becas en ciencias y música, para estudiantes de países en desarrollo. El Kendrew Quadrangle del St John's College de Oxford, inaugurado oficialmente el 16 de octubre de 2010, lleva su nombre.
Kendrew estuvo casado con Elizabeth Jarvie (de soltera Gorvin) de 1948 a 1956. Su matrimonio terminó en divorcio. Posteriormente, Kendrew fue socio de la artista Ruth Harris. No dejó supervivientes.
Oxford University Press publicó una biografía de John Kendrew, titulada Un lugar en la historia: La biografía de John C. Kendrew, escrita por Paul M Wassarman en marzo de 2020.
Publicaciones seleccionadas de Kendrew
- Kendrew, JC (abril de 1949). "Haemoglobina alimentaria". Endeavour. 8 (30): 80–5. ISSN 0160-9327. PMID 18144277.
- Kendrew, JC; Parrish, RG; Marrack, JR; Orlans, ES (noviembre de 1954). "La especificidad de la especie de mioglobina". Naturaleza. 174 (4438): 946–9. Bibcode:1954Natur.174..946K doi:10.1038/174946a0. ISSN 0028-0836. PMID 13214049. S2CID 4281674.
- Kendrew, JC; Parris, RG (enero 1955). "Imidazole complexes of myoglobin and the position of the haem group". Naturaleza. 175 (4448): 206–7. Bibcode:1955Natur.175..206K. doi:10.1038/175206b0. ISSN 0028-0836. PMID 13235845. S2CID 37160617.
- Ingram, DJ; Kendrew, JC (octubre 1956). "Orientación del grupo haem en la mioglobina y su relación con la dirección de la cadena de polipéptidos". Naturaleza. 178 (4539): 905–6. Bibcode:1956Natur.178..905I. doi:10.1038/178905a0. ISSN 0028-0836. PMID 13369569. S2CID 26921410.
- Kendrew, JC; Bodo, G; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H; Phillips, DC (marzo de 1958). "Un modelo tridimensional de la molécula de mioglobina obtenida por análisis de rayos X". Naturaleza. 181 (4610): 662–6. Bibcode:1958Natur.181..662K doi:10.1038/181662a0. ISSN 0028-0836. S2CID 4162786.
- Kendrew, JC (Julio 1959). "Strutura y función en la mioglobina y otras proteínas". Federation Proceedings. 18 (2, Parte 1): 740–51. ISSN 0014-9446. PMID 13672267.
- Kendrew, JC; Watson, HC; Strandberg, BE; Dickerson, RE; Phillips, DC; Shore, VC (May 1961). "Los métodos de rayos X de secuencia aminoácida y su correlación con datos químicos". Naturaleza. 190 (4777): 666–70. Bibcode:1961Natur.190..666K. doi:10.1038/190666a0. ISSN 0028-0836. PMID 13752474. S2CID 39469512.
- Watson, HC; Kendrew, JC (mayo de 1961). "La secuencia aminoácida de mioglobina de ballenas espermáticas. Comparación entre las secuencias aminoácidas de la mioglobina de la ballena de esperma y de la hæmoglobina humana". Naturaleza. 190 (4777): 670–2. Código Civil:1961Natur.190..670W. doi:10.1038/190670a0. ISSN 0028-0836. PMID 13783432. S2CID 4170869.
- Kendrew, JC (diciembre de 1961). "La estructura tridimensional de una molécula de proteína". Scientific American. 205 (6): 96–110. Bibcode:1961SciAm.205f..96K. doi:10.1038/cientificamerican1261-96. ISSN 0036-8733. PMID 14455128.
- Kendrew, JC (octubre de 1962). "La estructura de las proteínas globulares". Bioquímica Comparada y Fisiología. 4 (2–4): 249–52. doi:10.1016/0010-406X(62)90009-9. ISSN 0010-406X.
- Kendrew, John C. (1966). El hilo de la vida: una introducción a la biología molecular. Londres: Bell & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1.