Inhibidor de tripsina
Un inhibidor de tripsina (TI) es una proteína y un tipo de inhibidor de serina proteasa (serpina) que reduce la actividad biológica de la tripsina al controlar la activación y las reacciones catalíticas de las proteínas. La tripsina es una enzima implicada en la descomposición de muchas proteínas diferentes, principalmente como parte de la digestión en humanos y otros animales como los monogástricos y los rumiantes jóvenes. Las serpinas, incluidos los inhibidores de la tripsina, son inhibidores irreversibles y similares a sustratos suicidas.
Altera destructivamente la tripsina, por lo que no está disponible para unirse a las proteínas durante el proceso de digestión. Como resultado, los inhibidores de proteasa que interfieren con la actividad digestiva tienen un efecto antinutricional. Por tanto, los inhibidores de tripsina se consideran un factor antinutricional o ANF. Además, el inhibidor de tripsina interfiere parcialmente con la función de quimotripsina.
El tripsinógeno es una forma inactiva de tripsina, su forma inactiva garantiza que los aspectos proteicos del cuerpo, como el páncreas y los músculos, no se descompongan. Se forma en el páncreas y se activa a tripsina con enteropeptidasa. El quimotripsinógeno es la forma inactiva de quimotripsina y tiene funciones similares a las de la tripsina.
Se ha descubierto que la presencia de inhibidores de tripsina produce un retraso en el crecimiento, así como enfermedades metabólicas y digestivas. Además, la hipertrofia pancreática es una ocurrencia común con el consumo de inhibidor de tripsina. La presencia de inhibidor de tripsina en un producto reduce la eficiencia de la proteína y, por lo tanto, hace que el cuerpo del consumidor no pueda utilizar la proteína de manera eficiente y completa.
Función
El inhibidor de tripsina está presente en varios alimentos como la soja, los cereales, los cereales y varias legumbres adicionales. La función principal de los inhibidores de tripsina en estos alimentos es actuar como mecanismo de defensa. Al tener este componente dañino, los animales salvajes aprenden que cualquier alimento que contenga inhibidor de tripsina es un alimento que se debe evitar. El inhibidor de tripsina también puede ser esencial para los procesos biológicos dentro de la planta.
El inhibidor de tripsina también puede ocurrir naturalmente en el páncreas de especies como los bovinos. La función de este es proteger al animal de cualquier activación accidental del tripsinógeno y/o quimotripsinógeno.
Inactivación
El inhibidor de tripsina es termolábil, por lo tanto, al exponer estos alimentos al calor, el inhibidor de tripsina se elimina y posteriormente el alimento se vuelve seguro para comer. Hervir la soja durante 14 minutos inactiva aproximadamente el 80% del inhibidor y durante 30 minutos, aproximadamente el 90%. A temperaturas más altas, p. en las ollas a presión se necesitan tiempos de cocción más cortos. Se pueden utilizar pruebas ELISA para medir el grado de desactivación alcanzado.
Aplicaciones en industrias comerciales
La aplicación más destacada del inhibidor de tripsina es la alimentación del ganado. La soja es un ingrediente popular en la alimentación del ganado, por lo que el inhibidor de tripsina puede ser una preocupación debido a su presencia en la soja. La mayoría de la soja utilizada en la alimentación del ganado se convierte en harina de soja y, durante el proceso, se elimina el inhibidor de tripsina debido al tratamiento térmico. Sin embargo, se han realizado experimentos con animales que consumen inhibidores activos de tripsina y su peso ha disminuido constantemente.
| Fuente | Inhibidor | Peso molecular | Poder inhibidor | Detalles |
|---|---|---|---|---|
| plasma sanguíneo | α1-antitrypsin | 52 kDa | También conocido como inhibidor de la trippsia suero | |
| frijoles de Lima | 8 a 10 kDa | 2.2 veces peso | Una mezcla de seis inhibidores diferentes | |
| Páncreas bovinos y pulmones | Aprotinina | 6.5 kDa | Peso 2,5 veces | También conocido como BPTI (inhibidor de tripasina pancreática básica) e inhibidor de Kunitz. Inhibidor pancreático más conocido. Inhibe varias proteas serinas diferentes |
| Huevo aviar crudo blanco | Ovomucin | 8 a 10 kDa | 1.2 veces peso | Los ovomucoides son una mezcla de varios inhibidores de la proteasa de glucoproteína diferentes |
| Soybeans | 20.7–22.3 kDa | 1.2 veces peso | Una mezcla de varios inhibidores diferentes. Todos también se unen a la chymotrypsin en menor grado. |
En 2010 se informó de un estudio que revela que un inhibidor de la proteasa procedente de los huevos del caracol de agua dulce Pomacea canaliculata, que interactúa como inhibidor de la tripsina con la proteasa de depredadores potenciales, constituye la primera evidencia directa de esto. Mecanismo en el reino animal.
Importancia clínica
El péptido inhibidor de tripsina asociado a tumores (TATI) se ha utilizado como marcador de carcinoma mucinoso de ovario, carcinoma urotelial y carcinoma de células renales. TATI se metaboliza en los riñones y, por tanto, está elevado en pacientes con insuficiencia renal. Puede estar elevado en procesos no neoplásicos como la pancreatitis y puede usarse como marcador de pronóstico en este contexto (los niveles superiores a 70 microgramos/L se asocian con un mal pronóstico).
El cincuenta por ciento de los carcinomas mucinosos de ovario en estadio I se asocian con TATI elevado, y casi el 100 % de los tumores en estadio IV muestran TATI elevado.
Los adenocarcinomas pancreáticos se asocian con el aumento de TATI (pero la elevación en la pancreatitis limita la utilidad clínica de TATI en este entorno; véase arriba).
El sesenta por ciento de los adenocarcinomas gástricos muestran TATI elevado, en particular los tumores de tipo anillo de sello o infiltrativos difusos. TATI, por tanto, complementa el CEA, que está elevado exclusivamente en el adenocarcinoma de estómago de tipo intestinal.
En el carcinoma urotelial, la expresión de TATI varía según el estadio, desde el 20 % en tumores en estadio bajo hasta el 80 % en tumores en estadio alto.
La sensibilidad de TATI en el contexto del carcinoma de células renales es aproximadamente del 70%. Es más probable que se observe un TATI elevado en pacientes con enfermedad en estadio avanzado.
En casi todos los tipos de tumores estudiados, TATI es un marcador de mal pronóstico.