HSP90AB1

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La proteína de choque térmico HSP 90-beta, también llamada HSP90beta, es una proteína que, en los humanos, está codificada por el gen HSP90AB1.

Función

La HSP90AB1 es una chaperona molecular. Las chaperonas son proteínas que se unen a otras proteínas, estabilizándolas de forma dependiente de ATP. Las chaperonas estabilizan proteínas nuevas durante la traducción, proteínas maduras parcialmente inestables, pero también proteínas parcialmente desnaturalizadas debido a diversos tipos de estrés celular. En caso de imposibilidad de plegamiento o replegamiento adecuados, las HSP median la degradación proteica. También desempeñan funciones especializadas, como el transporte intracelular a los orgánulos.

Clasificación

Las PAS humanas se clasifican en cinco grupos principales según el HGNC:
  • HSP70
  • DnaJ (HSP40)
  • HSPB (proteínas pequeñas de choque térmico)
  • HSPC (HSP90)
  • chaperonins
Las chaperoninas se caracterizan por su estructura en forma de barril, con sitios de unión para las proteínas cliente dentro de los barriles.El grupo humano HSP90 consta de 5 miembros según el HGNC:
  • HSP90AA1 ( proteína de choque de calor 90 kDa alpha, clase A, miembro 1)
  • HSP90AA3P (proteína de choque de calor 90 clase familiar alfa A member 3, pseudogene)
  • HSP90AB1 (proteína de choque térmico 90 kDa alpha, clase B, miembro 1) (esta proteína)
  • HSP90B1 (proteína de choque térmico 90 kDA beta, miembro 1)
  • TRAP1 (proteína asociada al receptor TNF 1)
Mientras que HSP90AA1 y HSP90AB1 se localizan principalmente en el citoplasma de las células, HSP90B1 se encuentra en el retículo endoplasmático y Trap1 en las mitocondrias.

Co-chaperones

Las cochaperonas se unen a las HSP e influyen en su actividad, especificidad de sustrato (cliente) e interacción con otras HSP. Por ejemplo, la cochaperona CDC37 (ciclo de división celular 37) estabiliza las proteínas reguladoras del ciclo celular CDK4 (quinasa dependiente de ciclina 4) y Cdk6. Hop (proteína organizadora de HSP) media la interacción entre diferentes HSP, formando complejos HSP70-HSP90. TOM70 (translocasa de la membrana mitocondrial externa de ~70 kDa) media la translocación de proteínas cliente a través del poro de importación hacia la matriz mitocondrial.

Isoforms

El gen HPS90AB1 humano comparte un 60 % de homología con su pariente más cercano, el HSP90AA1. El HSP90AB1 murino se clonó en 1987 basándose en la homología del gen correspondiente de Drosophila melanogaster.

Estructura de proteínas

La HSP90AB1 está activa como homodímero, formando una estructura en forma de V. Consta de tres dominios principales: La HSP90AB1 está activa como homodímero, formando una estructura en forma de V. Se compone de tres dominios principales:
  • N-terminal domain (NTD) containing the ATP binding site
  • dominio medio, principalmente responsable de la fijación de sustrato
  • C-terminal domain (CTD) que es el dominio de la dimerización (base de la V).
Entre estos dominios, existen dominios de carga corta. Las cochaperonas se unen principalmente al NTD y al CTD. Estas últimas suelen contener un dominio de repetición tetratricopeptídica (TPR) que se une a un motivo MEEVD en el extremo C-terminal de la HSP. La inhibición de la actividad de la HSP90 por los derivados de la geldanamicina se basa en su unión al sitio de unión del ATP.

Proteínas cliente

Las proteínas cliente son receptores de hormonas esteroides, quinasas, ubiquitina ligasas, factores de transcripción y proteínas de muchas otras familias. Ejemplos de proteínas cliente de HSP90AB1 son p38MAPK/MAPK14 (proteína quinasa 14 activada por mitógenos), ERK5 (quinasa 5 regulada extracelular) o la quinasa de punto de control Wee1.

Significado clínico

La fibrosis quística (FQ, mucoviscidosis) es una enfermedad genética que se caracteriza por un aumento de la viscosidad de diversas secreciones, lo que provoca insuficiencia orgánica en pulmones, páncreas y otros órganos. En casi todos los casos, se debe a una deleción de la fenilalanina 508 del CFTR (regulador de la conductancia transmembrana de la fibrosis quística). Esta mutación causa un defecto en la maduración de esta proteína del canal iónico, con un aumento de su degradación, mediada por las HSP. La deleción de la cochaperona AHA1 (homólogo 1 de la ATPasa del activador de choque térmico de 90 kDa) estabiliza el CFTR y abre la perspectiva de una nueva terapia.

Cáncer

La HSP90AB1 y sus cochaperonas se sobreexpresan con frecuencia en células cancerosas. Son capaces de estabilizar proteínas mutantes, lo que permite la supervivencia y una mayor proliferación de células cancerosas. Esto convierte a las HSP en dianas potenciales para el tratamiento del cáncer. En tumores de glándulas salivales, la expresión de HSP90AA1 y HSP90AB1 se correlaciona con malignidad, proliferación y metástasis. Lo mismo ocurre con los cánceres de pulmón, donde se encontró una correlación con la supervivencia.

Notas

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