Hipertermófilo

Un hipertermófilo es un organismo que prospera en ambientes extremadamente cálidos, desde 60 °C (140 °F) en adelante. Una temperatura óptima para la existencia de hipertermófilos suele ser superior a 80 °C (176 °F). Los hipertermófilos suelen pertenecer al dominio Archaea, aunque algunas bacterias también pueden tolerar temperaturas extremas. Algunas de estas bacterias son capaces de vivir a temperaturas superiores a los 100 °C, en las profundidades del océano, donde las altas presiones aumentan el punto de ebullición del agua. Muchos hipertermófilos también son capaces de soportar otros extremos ambientales, como una alta acidez o altos niveles de radiación. Los hipertermófilos son un subconjunto de extremófilos. Su existencia puede respaldar la posibilidad de vida extraterrestre, lo que demuestra que la vida puede prosperar en ambientes extremos.

Historia

Los hipertermófilos aislados de aguas termales en el Parque Nacional de Yellowstone fueron reportados por primera vez por Thomas D. Brock en 1965. Desde entonces, se han establecido más de 70 especies. Los hipertermófilos más extremos viven en las paredes sobrecalentadas de los respiraderos hidrotermales de las profundidades marinas y requieren temperaturas de al menos 90 °C para sobrevivir. Un hipertermófilo extraordinariamente tolerante al calor es la Cepa 121, que ha podido duplicar su población durante 24 horas en un autoclave a 121 °C (de ahí su nombre). La temperatura récord actual de crecimiento es de 122 °C, para Methanopyrus kandleri.

Aunque ningún hipertermófilo ha demostrado prosperar a temperaturas >122 °C, su existencia es posible. La cepa 121 sobrevive a 130 °C durante dos horas, pero no pudo reproducirse hasta que se transfirió a un medio de crecimiento nuevo, a una temperatura relativamente más fría de 103 °C.

Investigación

Las primeras investigaciones sobre hipertermófilos especulaban que su genoma podría caracterizarse por un alto contenido de guanina-citosina; sin embargo, estudios recientes muestran que "no existe una correlación obvia entre el contenido de GC del genoma y la temperatura ambiental óptima de crecimiento del organismo".

Las moléculas de proteína en los hipertermófilos exhiben hipertermoestabilidad, es decir, pueden mantener la estabilidad estructural (y por lo tanto funcionar) a altas temperaturas. Estas proteínas son homólogas a sus análogos funcionales en organismos que prosperan a temperaturas más bajas pero que han evolucionado para exhibir una función óptima a temperaturas mucho más altas. La mayoría de los homólogos de baja temperatura de las proteínas hipertermoestables se desnaturalizarían por encima de los 60 °C. Estas proteínas hipertermoestables suelen ser importantes desde el punto de vista comercial, ya que las reacciones químicas avanzan más rápido a altas temperaturas.

Fisiología

Fisiología general

Debido al hecho de vivir en ambientes extremos, los hipertermófilos pueden adaptarse a una variedad de factores, como el pH, el potencial redox, el nivel de salinidad, y temperatura. Crecen, de manera similar a los mesófilos, dentro de un rango de temperatura de aproximadamente 25-30 °C entre la temperatura mínima y máxima. El crecimiento más rápido se obtiene a su temperatura óptima de crecimiento, que puede ser de hasta 106 °C. Las principales características que presentan en su morfología son:

• Muro celular: la parte más externa de la arquea, se arregla alrededor de la célula y protege el contenido de la célula. No contiene peptidoglycan, lo que los hace naturalmente resistentes a la lysozyme. La pared más común es una capa superficial paracristalina formada por proteínas o glicoproteínas de simetría hexagonal. Una peculiaridad excepcional viene de la mano del género que carece de una pared, una deficiencia que se llena por el desarrollo de una membrana celular cuya estructura química única: contiene una tetraéter de lípido con y glucosa en una proporción muy alta a los lípidos totales. Además, se acompaña de glicoproteínas que junto con los lípidos dan la membrana de la estabilidad de termoplasma contra las condiciones ácidas y termofílicas en las que vive.
• Membrana citoplasmática: es la adaptación principal a la temperatura. Esta membrana es radicalmente diferente de la conocida de y a los eucariotas. La membrana de Archaeabacteria se construye en una unidad de tetraether, estableciendo así vínculos de éter entre moléculas de glicerol y cadenas laterales hidrofóbicas que no consisten en ácidos grasos. Estas cadenas laterales se componen principalmente de unidades isoprenas de repetición. En ciertos puntos de la membrana se encuentran cadenas laterales vinculadas con lazos covalentes y un monocapa en estos puntos. Así, la membrana es mucho más estable y resistente a las alteraciones de temperatura que los bicapas ácidos presentes en los organismos eucariotas y bacterias.
• Proteínas: se desnaturalizan a temperaturas elevadas por lo que también deben adaptarse. Para lograr esto, utilizan proteínas y complejos de proteínas también conocidos como proteínas de choque térmico. Su función es unir o envolver la proteína durante la síntesis, creando un ambiente propicio para su correcto, ayudándolo a alcanzar su conformación terciaria. Además, pueden colaborar en el transporte de noticias a su sitio de acción.
• ADN: también se adaptará a temperaturas elevadas por varios mecanismos. El primero potasio cíclico 2,3-diphosphoglycerate, que ha sido aislado en sólo unas pocas especies del género. Methanopyrus se caracteriza por el hecho de que previene el daño del ADN a estas temperaturas. Topoisomerasa es una enzima que se encuentra en todos los hipertermofílicos. Es responsable de la introducción de giros positivos en los que confiere mayor estabilidad a altas temperaturas. Sac7d esta proteína se ha encontrado en el género y se caracteriza por un aumento, hasta 40 °C, en la temperatura de fusión del ADN. Y finalmente las histonas con las que estas proteínas están asociadas y colaboran en su supercoiling.

Metabolismo

Los hipertermófilos tienen una gran diversidad en el metabolismo, incluidos quimiolitoautótrofos y quimioorganoheterótrofos, mientras que no se conocen hipertermófilos fototróficos. El catabolismo del azúcar involucra versiones no fosforiladas de la vía de Entner-Doudoroff y algunas versiones modificadas de la vía de Embden-Meyerhof; la vía canónica de Embden-Meyerhof está presente solo en bacterias hipertermófilas pero no en Archaea.

La mayor parte de la información sobre el catabolismo del azúcar provino de la observación de Pyrococcus furiosus. Crece sobre muchos azúcares diferentes como almidón, maltosa y celobiosa, que una vez en la célula se transforman en glucosa, pero pueden utilizar incluso otros sustratos orgánicos como fuente de carbono y energía. Algunas evidencias demostraron que la glucosa es catabolizada por una vía de Embden-Meyerhof modificada, es decir, la versión canónica de la conocida glucólisis, presente tanto en eucariotas como en bacterias.

Algunas de las diferencias descubiertas se referían a la azúcar quinasa que inicia las reacciones de esta vía: en lugar de la glucocinasa y la fosfofructoquinasa convencionales, se han descubierto dos nuevas azúcar quinasas. Estas enzimas son la glucocinasa dependiente de ADP (ADP-GK) y la fosfofructocinasa dependiente de ADP (ADP-PFK), catalizan las mismas reacciones pero utilizan ADP como donante de fosforilo, en lugar de ATP, produciendo AMP.

Adaptaciones

Por regla general, los hipertermófilos no se propagan a 50 °C o menos, algunos ni siquiera por debajo de 80 o 90º. Aunque no pueden crecer a temperatura ambiente, pueden sobrevivir allí durante muchos años. Según sus simples requisitos de crecimiento, los hipertermófilos podrían crecer en cualquier sitio que contenga agua caliente, incluso en otros planetas y lunas como Marte y Europa. Los termófilos-hipertermófilos emplean diferentes mecanismos para adaptar sus células al calor, especialmente a la pared celular, la membrana plasmática y sus biomoléculas (ADN, proteínas, etc):

• La presencia en su membrana plasmática de ácidos grasos de cadena larga y saturados en bacterias y enlaces "tanto" en arcoea. En algunas arqueas la membrana tiene una estructura monocapa que aumenta aún más su resistencia al calor.
• Sobreexpresión de chaperones GroES y GroEL que ayudan a plegar correctamente las proteínas en situaciones de estrés celular como la temperatura en que crecen.
• Acumulación de compuestos como potasio diphosphoglycerate que previenen el daño químico (depuración o depuración) al ADN.
• Producción de espermaidina que estabiliza ADN, ARN y ribosomas.
• Presencia de un giro de ADN inverso que produce supercoiling positivo y estabiliza el ADN contra el calor.
• Presencia de proteínas con mayor contenido en α-helix regions, más resistente al calor.

Reparación del ADN

Las arqueas hipertermófilas parecen tener estrategias especiales para hacer frente al daño en el ADN que distinguen a estos organismos de otros organismos. Estas estrategias incluyen un requisito esencial de proteínas clave empleadas en la recombinación homóloga (un proceso de reparación del ADN), una aparente falta del proceso de reparación por escisión de nucleótidos y una falta de homólogos MutS/MutL (proteínas reparadoras de errores de coincidencia del ADN).

Hipertermófilos específicos

Arqueas

• Strain 121, un arqueón que vive a 121 °C en el Océano Pacífico.
• Pyrolobus fumarii, un arqueón que vive a 113 °C en los respiraderos hidrotermales atlánticos.
• Pyrococcus furiosus, un arqueón que prospera a 100 °C, descubierto por primera vez en Italia cerca de una ventilación volcánica.
• Archaeoglobus fulgidus
• Methanoccus jannaschii
• Aeropyrum pernix
• Sulfolobus
• Methanopyrus kandleri cepa 116, arqueón en 80–122 °C en una colina india central.

Bacterias Gram negativas

• Aquifex aeolicus
• Geothermobacterium ferrireducens, que prospera en 65–100 °C en la piscina obsidiana, Parque Nacional Yellowstone.
• Thermotoga, especialmente Thermotoga maritima