Hidrólisis de ATP
hidrólisis del ATP es el proceso de reacción catabólica mediante el cual la energía química almacenada en los enlaces fosfoanhídrido de alta energía del trifosfato de adenosina (ATP) se libera después de romper estos enlaces, por ejemplo en los músculos, produciendo trabajo en forma de energía mecánica. El producto es difosfato de adenosina (ADP) y un fosfato inorgánico (Pi). El ADP se puede hidrolizar aún más para producir energía, monofosfato de adenosina (AMP) y otro fosfato inorgánico (Pi). La hidrólisis del ATP es el vínculo final entre la energía derivada de los alimentos o la luz solar y trabajos útiles como la contracción muscular, el establecimiento de gradientes electroquímicos a través de las membranas y los procesos biosintéticos necesarios para mantener la vida.
Los enlaces anhídridos a menudo se denominan "enlaces de alta energía". De hecho, los enlaces P-O son bastante fuertes (~30 kJ/mol más fuertes que los enlaces C-N) y en sí mismos no son particularmente fáciles de romper. Como se indica a continuación, la energía se libera mediante la hidrólisis del ATP. Sin embargo, cuando los enlaces P-O se rompen, se requiere un aporte de energía. Es la formación de nuevos enlaces y fosfato inorgánico de menor energía con una liberación de una mayor cantidad de energía lo que reduce la energía total del sistema y lo hace más estable.
La hidrólisis de los grupos fosfato en el ATP es especialmente exergónica, porque el ion molecular de fosfato inorgánico resultante se estabiliza en gran medida mediante múltiples estructuras de resonancia, lo que hace que los productos (ADP y Pi) tengan menos energía que el reactivo (ATP). La alta densidad de carga negativa asociada con las tres unidades de fosfato adyacentes de ATP también desestabiliza la molécula, haciéndola más energética. La hidrólisis alivia algunas de estas repulsiones electrostáticas, liberando energía útil en el proceso al provocar cambios conformacionales en la estructura de la enzima.
En los seres humanos, aproximadamente el 60 por ciento de la energía liberada por la hidrólisis del ATP produce calor metabólico en lugar de alimentar las reacciones reales que tienen lugar. Debido a las propiedades ácido-base del ATP, ADP y el fosfato inorgánico, la hidrólisis del ATP tiene el efecto de reducir el pH del medio de reacción. En determinadas condiciones, los niveles elevados de hidrólisis de ATP pueden contribuir a la acidosis láctica.
Cantidad de energía producida
La hidrólisis del enlace fosfoanhidrídico terminal es un proceso altamente exergónico. La cantidad de energía liberada depende de las condiciones de una célula en particular. Específicamente, la energía liberada depende de las concentraciones de ATP, ADP y Pi. A medida que las concentraciones de estas moléculas se desvían de los valores en equilibrio, el valor del cambio de energía libre de Gibbs (ΔG) será cada vez más diferente. En condiciones estándar (las concentraciones de ATP, ADP y Pi son iguales a 1 M, la concentración de agua es igual a 55 M) el valor de ΔG está entre -28 y -34 kJ/mol.
El rango del valor ΔG existe porque esta reacción depende de la concentración de cationes Mg2+, que estabilizan la molécula de ATP. El entorno celular también contribuye a las diferencias en el valor ΔG, ya que la hidrólisis del ATP depende no sólo de la célula estudiada, sino también del tejido circundante e incluso del compartimento dentro de la célula. Por lo tanto, es de esperar una variabilidad en los valores ΔG.
La relación entre el cambio de energía libre de Gibbs estándar ΔrGo y el equilibrio químico es reveladora. Esta relación está definida por la ecuación ΔrGo = -RT ln(K), donde K es la constante de equilibrio, que es igual al cociente de reacción Q en equilibrio. El valor estándar de ΔG para esta reacción está, como se mencionó, entre -28 y -34 kJ/mol; sin embargo, las concentraciones determinadas experimentalmente de las moléculas involucradas revelan que la reacción no está en equilibrio. Teniendo en cuenta este hecho, una comparación entre la constante de equilibrio, K, y el cociente de reacción, Q, proporciona información. K toma en consideración reacciones que tienen lugar en condiciones estándar, pero en el entorno celular las concentraciones de las moléculas involucradas (es decir, ATP, ADP y Pi) están lejos de el estándar 1 M. De hecho, las concentraciones se miden más apropiadamente en mM, que es más pequeño que M en tres órdenes de magnitud. Usando estas concentraciones no estándar, el valor calculado de Q es mucho menor que uno. Relacionando Q con ΔG usando la ecuación ΔG = ΔrG o + RT ln(Q), donde ΔrG o es el cambio estándar en la energía libre de Gibbs para la hidrólisis de ATP, se encuentra que la magnitud de ΔG es mucho mayor que el valor estándar. Las condiciones no estándar de la celda en realidad resultan en una reacción más favorable.
En un estudio particular, para determinar ΔG in vivo en humanos, se midió la concentración de ATP, ADP y Pi mediante resonancia magnética nuclear. En las células musculares humanas en reposo, se encontró que la concentración de ATP era de alrededor de 4 mM y la concentración de ADP era de alrededor de 9 μM. Al ingresar estos valores en las ecuaciones anteriores se obtiene ΔG = -64 kJ/mol. Después de la isquemia, cuando el músculo se recupera del ejercicio, la concentración de ATP es tan baja como 1 mM y la concentración de ADP es de alrededor de 7 μM. Por lo tanto, el ΔG absoluto sería tan alto como -69 kJ/mol.
Al comparar el valor estándar de ΔG y el valor experimental de ΔG, se puede ver que la energía liberada por la hidrólisis del ATP, medida en humanos , es casi el doble que la energía producida en condiciones normales.