Hélice beta

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Proteína anticongelante de β-helix a mano izquierda de la abeja de la abetola Choristoneura fumiferana ()PDB: 1M8N).
Proteína de anticongelante de β-helix de mano derecha del escarabajo Tenebrio molitor ()PDB: 1EZG). Asociación cara a cara de β-helices.

Una beta hélice es una estructura de proteína repetida en tándem formada por la asociación de láminas beta paralelas en un patrón helicoidal con dos o tres caras. La beta hélice es un tipo de dominio proteico de solenoide. La estructura se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre cadenas, interacciones proteína-proteína y, a veces, iones metálicos unidos. Se han identificado tanto hélices beta dextrógiras como levógiras. Estas estructuras son distintas de los pliegues en forma de rollo de gelatina, una estructura proteica diferente a la que a veces se denomina "beta hélice bicatenaria".

La primera beta-hélice se observó en la enzima pectato liasa, que contiene una hélice de siete vueltas que alcanza los 34 Å (3,4 nm) de longitud. La proteína de la espícula de la cola del fago P22, un componente del bacteriófago P22, tiene 13 vueltas y en su homotrímero ensamblado tiene una longitud de 200 Å (20 nm). Su interior está compactado sin poro central y contiene tanto residuos hidrófobos como residuos cargados neutralizados por puentes salinos.

Tanto la pectato liasa como la proteína de la cola P22 contienen hélices dextrógiras; se han observado versiones levógiras en enzimas como la UDP-N-acetilglucosamina aciltransferasa y la anhidrasa carbónica arqueal. Otras proteínas que contienen hélices beta incluyen las proteínas anticongelantes del escarabajo Tenebrio molitor (dextrógiras) y del gusano cogollero de la pícea, Choristoneura fumiferana (levógiras), donde las treoninas regularmente espaciadas en las hélices β se unen a la superficie de los cristales de hielo e inhiben su crecimiento.

Las hélices beta pueden asociarse entre sí de manera efectiva, ya sea cara a cara (acoplando las caras de sus prismas triangulares) o extremo a extremo (formando enlaces de hidrógeno). Por lo tanto, las hélices β pueden usarse como "etiquetas" para inducir a otras proteínas a asociarse, de manera similar a los segmentos de hélice superenrollada.

Se ha demostrado que los miembros de la familia de repeticiones pentapeptídicas poseen una estructura de hélice beta cuadrilátera.

Referencias

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  • SCOP familia de cálices β de mano derecha
  • SCOP familia de cálices β zurdos
  • CATH β-helix protein family
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