Hélice alfa

Estructura tridimensional de un helix alfa en la proteína crambin

La hélice alfa (hélice α) es un motivo común en la estructura secundaria de las proteínas y es una conformación de hélice derecha en la que cada esqueleto N−H El grupo se une al grupo C=O de la columna vertebral del aminoácido ubicado cuatro residuos antes a lo largo de la secuencia de la proteína.

La hélice alfa también se denomina hélice α de Pauling-Corey-Branson clásica. El nombre 3.6₁₃-helix también se usa para este tipo de hélice, denotando el número promedio de residuos por vuelta helicoidal, con 13 átomos involucrados en el anillo formado por el enlace de hidrógeno.

Entre los tipos de estructura local en las proteínas, la hélice α es la secuencia más extrema y más predecible, así como la más prevalente.

Diagrama interactivo de bonos de hidrógeno en la estructura secundaria de proteínas. Caricatura arriba, átomos abajo con nitrógeno en azul, oxígeno en rojo (PDB: 1AXC)

Descubrimiento

Vista lateral de un α-helix de residuos de alanina en detalle atómico. Dos bonos de hidrógeno para el mismo grupo de péptidos se destacan en magenta; la distancia H a O es alrededor de 2 Å (0.20 nm). La cadena de proteínas corre hacia arriba aquí; es decir, su N-terminus está en la parte inferior y su C-terminus en la parte superior. Tenga en cuenta que el ángulo de las venas laterales (objetos negros) ligeramente hacia abajo, hacia el N-terminus, mientras que los oxígenos péptidos (rojo) apuntan hacia arriba y el péptido NHs (azul con problemas grises) apuntan hacia abajo.

Vista superior del mismo helix mostrado arriba. Cuatro grupos de carbono apuntan hacia arriba hacia el espectador, espaciados aproximadamente 100° aparte en el círculo, correspondiente a 3.6 residuos de aminoácidos por giro del helix.

A principios de la década de 1930, William Astbury demostró que había cambios drásticos en la difracción de rayos X de las fibras de lana o cabello húmedas al estirarlas significativamente. Los datos sugirieron que las fibras sin estirar tenían una estructura molecular enrollada con una repetición característica de ≈5,1 ångströms (0,51 nanómetros).

Astbury propuso inicialmente una estructura de cadena unida para las fibras. Más tarde se unió a otros investigadores (en particular, el químico estadounidense Maurice Huggins) para proponer que:

• las moléculas de proteína sin estirar formaron un helix (que él llamó la forma α)
• el estiramiento hizo que la helix se desenrollara, formando un estado extendido (que él llamó la forma β).

Aunque incorrectos en sus detalles, los modelos de Astbury de estas formas eran correctos en esencia y corresponden a elementos modernos de estructura secundaria, la hélice α y la hebra β (se mantuvo la nomenclatura de Astbury), que fueron desarrollados por Linus Pauling, Robert Corey y Herman Branson en 1951 (ver más abajo); ese artículo mostró hélices tanto dextrógiras como levógiras, aunque en 1960 la estructura cristalina de la mioglobina mostró que la forma dextrógira es la común. Hans Neurath fue el primero en demostrar que los modelos de Astbury no podían ser correctos en detalle porque involucraban choques de átomos. El artículo de Neurath y los datos de Astbury inspiraron a H. S. Taylor, Maurice Huggins y Bragg y colaboradores a proponer modelos de queratina que se parecen un poco a la hélice α moderna.

Dos desarrollos clave en el modelado de la hélice α moderna fueron: la geometría de enlace correcta, gracias a las determinaciones de la estructura cristalina de aminoácidos y péptidos y la predicción de Pauling del péptido planar cautiverio; y su abandono de la suposición de un número entero de residuos por vuelta de la hélice. El momento crucial llegó a principios de la primavera de 1948, cuando Pauling se resfrió y se acostó. Aburrido, dibujó una cadena polipeptídica de dimensiones aproximadamente correctas en una tira de papel y la dobló en forma de hélice, teniendo cuidado de mantener los enlaces peptídicos planos. Después de algunos intentos, produjo un modelo con enlaces de hidrógeno físicamente plausibles. Pauling luego trabajó con Corey y Branson para confirmar su modelo antes de la publicación. En 1954, Pauling recibió su primer Premio Nobel 'por su investigación sobre la naturaleza del enlace químico y su aplicación a la elucidación de la estructura de sustancias complejas'. (como las proteínas), incluida de forma destacada la estructura de la hélice α.

Estructura

Geometría y enlaces de hidrógeno

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira donde cada residuo de aminoácido corresponde a un giro de 100° en la hélice (es decir, la hélice tiene 3,6 residuos por giro), y una traslación de 1,5 Å (0,15 nm) a lo largo del eje helicoidal. Dunitz describe cómo el primer artículo de Pauling sobre el tema, de hecho, muestra una hélice levógira, el enantiómero de la estructura verdadera. A veces se producen fragmentos cortos de hélice levógira con un gran contenido de aminoácidos de glicina aquirales, pero son desfavorables para los otros L-aminoácidos biológicos normales. El paso de la hélice alfa (la distancia vertical entre vueltas consecutivas de la hélice) es de 5,4 Å (0,54 nm), que es el producto de 1,5 y 3,6. Lo más importante es que el grupo N-H de un aminoácido forma un enlace de hidrógeno con el grupo C=O de los cuatro residuos de aminoácidos anteriores; este enlace de hidrógeno i + 4 → i repetido es la característica más destacada de una hélice α. La nomenclatura internacional oficial especifica dos formas de definir las hélices α, la regla 6.2 en términos de ángulos de torsión repetidos φ, ψ (ver más abajo) y la regla 6.3 en términos del patrón combinado de brea y enlaces de hidrógeno. Las hélices α se pueden identificar en la estructura de la proteína mediante varios métodos computacionales, uno de los cuales es DSSP (Definir la estructura secundaria de la proteína).

Contraste de las vistas del extremo del helix entre el α (esquarish) vs 3₁₀ (triangular)

Estructuras similares incluyen la hélice 310 (i + 3 → enlace de hidrógeno i) y la hélice π (i + 5 → i). La hélice α se puede describir como una hélice 3.6₁₃, ya que el espaciado i + 4 agrega tres átomos más al bucle con enlace H en comparación con el 3₁₀ hélice, y en promedio, 3,6 aminoácidos están involucrados en un anillo de hélice α. Los subíndices se refieren al número de átomos (incluido el hidrógeno) en el circuito cerrado formado por el enlace de hidrógeno.

Parcela Ramachandranφ,↑ parcela), con puntos de datos para residuos α-helical formando un denso racimo diagonal debajo y izquierdo del centro, alrededor del mínimo energético global para la conformación de columna vertebral.

Los residuos en las hélices α suelen adoptar ángulos diédricos de la columna vertebral (φ, ψ) (−60°, −45°), como se muestra en la imagen de la derecha.. En términos más generales, adoptan ángulos diedros tales que el ángulo diedro ψ de un residuo y el ángulo diedro φ del residuo siguiente suman aproximadamente -105 °. Como consecuencia, los ángulos diedros α-helicoidales, en general, caen en una franja diagonal en el diagrama de Ramachandran (de pendiente −1), que van desde (−90 °, −15 °) a (−70 °, −35 °). A modo de comparación, la suma de los ángulos diedros para una hélice 3₁₀ es aproximadamente −75°, mientras que para la hélice π es aproximadamente −130°. La fórmula general para el ángulo de rotación Ω por residuo de cualquier hélice polipeptídica con isómeros trans viene dada por la ecuación

3 porque Ω = 1 − 4 porque² φ + ↑/2

La hélice α está muy apretada; casi no hay espacio libre dentro de la hélice. Las cadenas laterales de aminoácidos están en el exterior de la hélice y apuntan aproximadamente 'hacia abajo'. (es decir, hacia el extremo N), como las ramas de un árbol de hoja perenne (efecto árbol de Navidad). Esta direccionalidad a veces se usa en mapas preliminares de densidad de electrones de baja resolución para determinar la dirección del esqueleto de la proteína.

Estabilidad

Las hélices observadas en las proteínas pueden variar de cuatro a más de cuarenta residuos, pero una hélice típica contiene alrededor de diez aminoácidos (alrededor de tres vueltas). En general, los polipéptidos cortos no exhiben mucha estructura helicoidal α en solución, ya que el costo entrópico asociado con el plegamiento de la cadena polipeptídica no se compensa con una cantidad suficiente de interacciones estabilizadoras. En general, los enlaces de hidrógeno de la columna vertebral de las hélices α se consideran un poco más débiles que los que se encuentran en las hojas β y son fácilmente atacados por las moléculas de agua del ambiente. Sin embargo, en entornos más hidrófobos, como la membrana plasmática, o en presencia de codisolventes como el trifluoroetanol (TFE), o aislados del disolvente en fase gaseosa, los oligopéptidos adoptan fácilmente una estructura α-helicoidal estable. Además, se pueden incorporar enlaces cruzados en péptidos para estabilizar conformacionalmente los pliegues helicoidales. Los enlaces cruzados estabilizan el estado helicoidal al desestabilizar entrópicamente el estado desplegado y al eliminar el "señuelo" estabilizado entálpicamente. pliegues que compiten con el estado totalmente helicoidal. Se ha demostrado que las hélices α son más estables, resistentes a las mutaciones y más fáciles de diseñar que las hebras β en las proteínas naturales y también en las proteínas diseñadas artificialmente.

Un α-helix en contornos de densidad de electrones de ultraalta resolución, con átomos de oxígeno en átomos rojos, nitrógenos en azul, y bonos de hidrógeno como líneas verdes (archón DPB 2NRL, 17–32). El N-terminus está en la parte superior, aquí.

Visualización

Las 3 formas más populares de visualizar la estructura secundaria alfa-helicoidal de las secuencias de oligopéptidos son (1) una rueda helicoidal, (2) un diagrama de wenxiang y (3) una red helicoidal. Cada uno de estos se puede visualizar con varios paquetes de software y servidores web. Para generar una pequeña cantidad de diagramas, se puede usar Heliquest para ruedas helicoidales y NetWheels para ruedas helicoidales y redes helicoidales. Para generar una gran cantidad de diagramas mediante programación, se puede usar helixvis para dibujar ruedas helicoidales y diagramas wenxiang en los lenguajes de programación R y Python.

Determinación experimental

Dado que la hélice α se define por sus enlaces de hidrógeno y la conformación de la columna vertebral, la evidencia experimental más detallada de la estructura helicoidal α proviene de la cristalografía de rayos X de resolución atómica, como el ejemplo que se muestra a la derecha. Está claro que todos los oxígenos de carbonilo de la columna vertebral apuntan hacia abajo (hacia el extremo C) pero se separan ligeramente, y los enlaces H son aproximadamente paralelos al eje de la hélice. Las estructuras de proteínas de la espectroscopia de RMN también muestran bien las hélices, con observaciones características de los acoplamientos del efecto Overhauser nuclear (NOE) entre átomos en giros helicoidales adyacentes. En algunos casos, los enlaces de hidrógeno individuales se pueden observar directamente como un pequeño acoplamiento escalar en RMN.

Existen varios métodos de menor resolución para asignar una estructura helicoidal general. Los desplazamientos químicos de RMN (en particular de C^α, C^β y C′) y los acoplamientos dipolares residuales suelen ser característicos de las hélices. El espectro de dicroísmo circular de las hélices en el ultravioleta lejano (170-250 nm) también es idiosincrásico y muestra un doble mínimo pronunciado en torno a 208 y 222 nm. La espectroscopia infrarroja rara vez se usa, ya que el espectro de hélice α se asemeja al de una bobina aleatoria (aunque estos pueden discernirse, por ejemplo, por intercambio de hidrógeno-deuterio). Finalmente, la criomicroscopía electrónica ahora es capaz de discernir hélices α individuales dentro de una proteína, aunque su asignación a residuos sigue siendo un área activa de investigación.

Los homopolímeros largos de aminoácidos a menudo forman hélices si son solubles. Estas hélices largas y aisladas también se pueden detectar mediante otros métodos, como la relajación dieléctrica, la birrefringencia de flujo y las mediciones de la constante de difusión. En términos más estrictos, estos métodos detectan solo la forma hidrodinámica característica alargada (similar a un cigarro largo) de una hélice, o su gran momento dipolar.

Tendencias a los aminoácidos

Diferentes secuencias de aminoácidos tienen diferentes propensiones para formar estructuras α-helicoidales. La metionina, la alanina, la leucina, el glutamato y la lisina sin carga ("MALEK" en los códigos de 1 letra del aminoácido) tienen una propensión a formar hélices especialmente alta, mientras que la prolina y la glicina tienen una propensión a formar hélices deficiente. La prolina rompe o tuerce una hélice, porque no puede donar un enlace de hidrógeno de amida (que no tiene hidrógeno de amida), y también porque su cadena lateral interfiere estéricamente con la columna vertebral del giro anterior: dentro de una hélice, esto fuerza una curvatura de aproximadamente 30 ° en el eje de la hélice. Sin embargo, la prolina se ve a menudo como el primer residuo de una hélice, se presume debido a su rigidez estructural. En el otro extremo, la glicina también tiende a romper las hélices porque su alta flexibilidad conformacional hace que sea entrópicamente costoso adoptar la estructura α-helicoidal relativamente restringida.

Tabla de propensiones alfa-helicoidales de aminoácidos estándar

Diferencias estimadas en el cambio de energía libre, Δ(ΔG), estimadas en kcal/mol por residuo en una configuración α-helicoidal, en relación con la alanina fijada arbitrariamente como cero. Los números más altos (cambios de energía libre más positivos) son los menos favorecidos. Son posibles desviaciones significativas de estos números promedio, dependiendo de las identidades de los residuos vecinos.

Diferencias en el cambio de energía libre por residuos

Aminoácido	3- carta	1- carta	Sanción penal
			kcal/mol	kJ/mol
Alanine	Ala	A	0.00	0.00
Arginine	Arg	R	0.21	0.88
Asparagine	Asn	N	0.65	2.72
Ácido aspartico	Asp	D	0.69	2.89
Cysteine	Cys	C	0,688	2.85
Ácido glutamico	Glu	E	0.40	1.67
Glutamina	Gln	Q	0.39	1.63
Glycine	Gly	G	1.00	4.18
Histidina	Su	H	0.61	2.55
Isoleucine	Ile	I	0.41	1.72
Leucine	Leu	L	0.21	0.88
Lysine	Lys	K	0,266	1.09
Metionina	Met	M	0,244	1.00
Fenilalanina	Phe	F	0,544	2.26
Proline	Pro	P	3.16	13.22
Serine	Ser	S	0,50	2.09
Threonine	#	T	0.66	2.76
Tryptophan	Trp	W	0.49	2.05
Tyrosine	Tyr	Y	0,53	2.22
Valine	Val	V	0.61	2.55

Momento dipolar

Una hélice tiene un momento dipolar general debido al efecto agregado de los microdipolos individuales de los grupos carbonilo del enlace peptídico que apunta a lo largo del eje de la hélice. Los efectos de este macrodipolo son motivo de controversia. Las hélices α a menudo ocurren con el extremo N-terminal unido por un grupo con carga negativa, a veces una cadena lateral de aminoácidos como el glutamato o el aspartato, o a veces un ion fosfato. Algunos consideran que el macrodipolo helicoidal interactúa electrostáticamente con tales grupos. Otros sienten que esto es engañoso y es más realista decir que el potencial de enlace de hidrógeno de los grupos NH libres en el extremo N de una hélice α puede satisfacerse mediante enlaces de hidrógeno; esto también se puede considerar como un conjunto de interacciones entre microdipolos locales como C=O···H−N.

Bobinas en espiral

Las hélices α de bobina enrollada son formas muy estables en las que dos o más hélices se envuelven entre sí en un "superenrollamiento" estructura. Las bobinas enrolladas contienen un motivo de secuencia muy característico conocido como repetición de heptada, en el que el motivo se repite cada siete residuos a lo largo de la secuencia (residuos de aminoácido, no pares de bases de ADN). El primer y especialmente el cuarto residuo (conocido como las posiciones a y d) son casi siempre hidrófobos; el cuarto residuo suele ser leucina, lo que da lugar al nombre del motivo estructural llamado cremallera de leucina, que es un tipo de bobina enrollada. Estos residuos hidrófobos se agrupan en el interior del haz helicoidal. En general, los residuos quinto y séptimo (las posiciones e y g) tienen cargas opuestas y forman un puente salino estabilizado por interacciones electrostáticas. Proteínas fibrosas como la queratina o los "tallos" de miosina o kinesina a menudo adoptan estructuras en espiral, al igual que varias proteínas dimerizantes. Un par de bobinas enrolladas, un haz de cuatro hélices, es un motivo estructural muy común en las proteínas. Por ejemplo, ocurre en la hormona del crecimiento humano y varias variedades de citocromo. La proteína Rop, que promueve la replicación de plásmidos en bacterias, es un caso interesante en el que un solo polipéptido forma una espiral y dos monómeros se ensamblan para formar un haz de cuatro hélices.

Arreglos faciales

Los aminoácidos que forman una hélice en particular se pueden trazar en una rueda helicoidal, una representación que ilustra las orientaciones de los aminoácidos constituyentes (consulte el artículo sobre la cremallera de leucina para ver dicho diagrama). A menudo, en proteínas globulares, así como en estructuras especializadas como bobinas enrolladas y cremalleras de leucina, una hélice α exhibirá dos "caras"; – uno que contiene aminoácidos predominantemente hidrofóbicos orientados hacia el interior de la proteína, en el núcleo hidrofóbico, y uno que contiene aminoácidos predominantemente polares orientados hacia la superficie de la proteína expuesta al solvente.

También se producen cambios en la orientación de la unión para los oligopéptidos organizados facialmente. Este patrón es especialmente común en los péptidos antimicrobianos y se han ideado muchos modelos para describir cómo se relaciona esto con su función. Común a muchos de ellos es que la cara hidrófoba del péptido antimicrobiano forma poros en la membrana plasmática después de asociarse con las cadenas grasas en el núcleo de la membrana.

Montajes de mayor escala

La molécula de Hemoglobina tiene cuatro subunidades de unión de hemo, cada una hecha mayormente de α-helices.

La mioglobina y la hemoglobina, las dos primeras proteínas cuyas estructuras se resolvieron mediante cristalografía de rayos X, tienen pliegues muy similares formados por aproximadamente un 70 % de hélice alfa, y el resto son regiones no repetitivas o "bucles& #34; que conectan las hélices. Al clasificar las proteínas por su plegamiento dominante, la base de datos de Clasificación Estructural de Proteínas mantiene una gran categoría específicamente para todas las proteínas α.

Entonces, la hemoglobina tiene una estructura cuaternaria a una escala aún mayor, en la que la molécula funcional que se une al oxígeno se compone de cuatro subunidades.

Roles funcionales

Helices de coiled-coil con cremallera Leucine " coacción de ADN: factor de transcripción Max (archón DPB 1HLO)

Bovine rhodopsin (archón DPB 1GZM), con un paquete de siete cálices que cruzan la membrana (superficies de membrana marcadas por líneas horizontales)

Unión al ADN

Las α-hélices tienen un significado particular en los motivos de unión al ADN, incluidos los motivos hélice-giro-hélice, motivos cremallera de leucina y motivos de dedos de zinc. Esto se debe al hecho estructural conveniente de que el diámetro de una hélice α es de aproximadamente 12 Å (1,2 nm), incluido un conjunto promedio de cadenas laterales, aproximadamente el mismo ancho que el surco principal en el ADN en forma B, y también porque Los dímeros de hélices de bobina enrollada (o cremallera de leucina) pueden colocar fácilmente un par de superficies de interacción para contactar con el tipo de repetición simétrica común en el ADN de doble hélice. Un ejemplo de ambos aspectos es el factor de transcripción Max (ver imagen a la izquierda), que utiliza una bobina enrollada helicoidal para dimerizar, colocando otro par de hélices para la interacción en dos vueltas sucesivas del surco principal del ADN.

Extensión de membrana

Las α-hélices también son el elemento de la estructura proteica más común que cruza las membranas biológicas (proteína transmembrana), se presume porque la estructura helicoidal puede satisfacer todos los enlaces de hidrógeno de la columna vertebral internamente, sin dejar grupos polares expuestos a la membrana si las cadenas laterales son hidrófobos. Las proteínas a veces están ancladas por una sola hélice que atraviesa la membrana, a veces por un par y, a veces, por un haz de hélices, que de manera más clásica consta de siete hélices dispuestas hacia arriba y hacia abajo en un anillo, como las rodopsinas (ver imagen a la derecha) y otros receptores acoplados a proteína G (GPCR). La estabilidad estructural entre pares de dominios transmembrana α-helicoidales se basa en motivos de empaquetamiento interhelicoidal de membrana conservados, por ejemplo, el motivo Glycine-xxx-Glycine (o pequeño-xxx-pequeño).

Propiedades mecánicas

Las hélices α bajo deformación de tracción axial, una condición de carga característica que aparece en muchos filamentos y tejidos ricos en hélices alfa, da como resultado un comportamiento trifásico característico de módulo tangente rígido-blando-rígido. La fase I corresponde al régimen de pequeñas deformaciones durante el cual la hélice se estira homogéneamente, seguida de la fase II, en la que las vueltas alfa-helicoidales se rompen mediadas por la ruptura de grupos de enlaces H. La fase III se asocia típicamente con el estiramiento de enlaces covalentes de gran deformación.

Características dinámicas

Las hélices alfa de las proteínas pueden tener un movimiento similar al de un acordeón de baja frecuencia, según se observa mediante la espectroscopia Raman y se analiza a través del modelo cuasi continuo. Las hélices no estabilizadas por interacciones terciarias muestran un comportamiento dinámico, que puede atribuirse principalmente al deshilachado de los extremos de la hélice.

Transición hélice-bobina

Los homopolímeros de aminoácidos (como la polilisina) pueden adoptar una estructura helicoidal α a baja temperatura que se "derrite" a altas temperaturas Alguna vez se pensó que esta transición hélice-espiral era análoga a la desnaturalización de proteínas. La mecánica estadística de esta transición se puede modelar utilizando un método de matriz de transferencia elegante, caracterizado por dos parámetros: la propensión a iniciar una hélice y la propensión a extender una hélice.

En el arte

Julian Voss-Andreae Alpha Helix para Linus Pauling (2004), acero recubierto en polvo, altura 10 pies (3 m). La escultura se encuentra frente a la casa infantil de Pauling en 3945 SE Hawthorne Boulevard en Portland, Oregon, Estados Unidos.

Al menos cinco artistas han hecho referencia explícita a la hélice α en su trabajo: Julie Newdoll en pintura y Julian Voss-Andreae, Bathsheba Grossman, Byron Rubin y Mike Tyka en escultura.

La artista del área de San Francisco, Julie Newdoll, que tiene una licenciatura en microbiología con especialización en arte, se ha especializado en pinturas inspiradas en imágenes y moléculas microscópicas desde 1990. Su pintura "Rise of the Alpha Helix" (2003) presenta figuras humanas dispuestas en un arreglo helicoidal α. Según el artista, "las flores reflejan los distintos tipos de cadenas laterales que cada aminoácido ofrece al mundo". Esta misma metáfora también se repite desde el lado del científico: las láminas β no muestran una regularidad rígida y repetitiva, sino que fluyen en curvas retorcidas y gráciles, e incluso la hélice α es más regular a la manera de una tallo de la flor, cuyos nudos de ramificación muestran la influencia del medio ambiente, la historia del desarrollo y la evolución de cada parte para que coincida con su propia función idiosincrásica."

Julian Voss-Andreae es un escultor nacido en Alemania con títulos en física experimental y escultura. Desde 2001, Voss-Andreae crea "esculturas de proteínas" basado en la estructura de la proteína, siendo la hélice α uno de sus objetos preferidos. Voss-Andreae ha realizado esculturas de hélice α a partir de diversos materiales, como bambú y árboles enteros. Un monumento que Voss-Andreae creó en 2004 para celebrar la memoria de Linus Pauling, el descubridor de la hélice α, está formado por una gran viga de acero reorganizada en la estructura de la hélice α. La escultura de color rojo brillante, de 3 m (10 pies) de altura, se encuentra frente a la casa de la infancia de Pauling en Portland, Oregón.

Los diagramas de cinta de hélices α son un elemento destacado en las esculturas de cristal grabadas con láser de estructuras proteicas creadas por la artista Bathsheba Grossman, como las de la insulina, la hemoglobina y la ADN polimerasa. Byron Rubin es un ex cristalógrafo de proteínas que ahora es escultor profesional en metal de proteínas, ácidos nucleicos y moléculas de fármacos, muchas de las cuales presentan hélices α, como la subtilisina, la hormona del crecimiento humano y la fosfolipasa A2.

Mike Tyka es un bioquímico computacional de la Universidad de Washington que trabaja con David Baker. Tyka ha estado haciendo esculturas de moléculas de proteína desde 2010 a partir de cobre y acero, incluida la ubiquitina y un tetrámero de canal de potasio.