Glutelina

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Las glutelinas son una clase de proteínas prolamínicas que se encuentran en el endospermo de ciertas semillas de la familia de las gramíneas. Constituyen un componente principal del compuesto proteico conocido colectivamente como gluten. La glutenina es la glutelina más común, ya que se encuentra en el trigo y es responsable de algunas de las propiedades refinadas del pan de trigo. También se han identificado las glutelinas de la cebada y el centeno. Las glutelinas son la principal forma proteica de almacenamiento de energía en el endospermo de los granos de arroz.

Esta clase fue diferenciada originalmente de las prolaminas por Thomas Burr Osborne debido a su baja solubilidad. El análisis moderno considera ahora a las glutelinas como una subclase de prolaminas de baja solubilidad.

Las glutelinas son solubles en ácidos o bases diluidos, detergentes, agentes caotrópicos o agentes reductores. También son ricas en aminoácidos hidrofóbicos, con un contenido de fenilalanina, valina, tirosina, prolina y leucina correspondiente a aproximadamente el 45% de la secuencia de aminoácidos de la glutelina-2 (código de acceso UniProtKB P04706.1), aunque ese perfil específico de aminoácidos no es característico de todas las glutelinas. En la mayoría de las especies de gramíneas, normalmente hay glutelinas de alto peso molecular (HMW) y de bajo peso molecular (LMW). Estas proteínas se entrecruzan entre sí y con otras proteínas durante la cocción a través de enlaces disulfuro. Las de LMW son similares a la gliadina.

Las personas que poseen el gen del receptor de antígeno de clase II HLA-DQ8 pueden demostrar una mayor reactividad a la glutenina de alto peso molecular (medida por mayores niveles de interferón gamma, una citocina proinflamatoria), aunque tales observaciones se limitan a un solo paciente.

Referencias

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  • los Glutens
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