Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (fosforilante)

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En enzimología, una gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (fosforilante) (EC 1.2.1.12) es una enzima que cataliza la reacción química.

D-glicealdehído 3-fosfato + fosfato + NAD⁺

\rightleftharpoons

fosfato de 3-fosfo-D-glicerol + NADH + H⁺

Los tres sustratos de esta enzima son el D-gliceraldehído 3-fosfato, el fosfato y el NAD+, mientras que sus tres productos son el 3-fosfo-D-gliceroil fosfato, el NADH y el H+. Esta enzima participa en la glucólisis/gluconeogénesis.

Nomenclature

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente aquellas que actúan sobre el grupo aldehído u oxo del donador con NAD+ o NADP+ como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es D-gliceraldehído-3-fosfato:NAD+ oxidorreductasa (fosforilante). Otros nombres comunes incluyen triosafosfato deshidrogenasa, deshidrogenasa, gliceraldehído fosfato, fosfogliceraldehído deshidrogenasa, 3-fosfogliceraldehído deshidrogenasa, gliceraldehído fosfato deshidrogenasa dependiente de NAD+, gliceraldehído fosfato deshidrogenasa (NAD+), gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NAD+), NADH-gliceraldehído fosfato deshidrogenasa y gliceraldehído-3-P-deshidrogenasa.

Referencias

Más lectura

Caputto R, Dixon M (1945). "Crystallization and identity of the triose and triosephosphate dehydrogenases of muscular". Naturaleza. 156 (3969): 630 –631. Bibcode:1945Natur.156..630. doi:10.1038/156630c0. PMID 21006487. S2CID 4104880.
Cori GT; Slein MW (1948). "Crystalline D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase del músculo del conejo". J. Biol. Chem. 173 2): 605–618. doi:10.1016/S0021-9258(18)57432-9. PMID 18910716.
Hageman RH, Arnon DI (marzo 1955). "El aislamiento de la deshidrogenasa triosefosfato de las semillas de guisantes". Archivos de Bioquímica y Biofísica. 55 1): 162 –8. doi:10.1016/0003-9861(55)90554-3. PMID 14362612.
Boyer PD, Lardy H, Myrback K, eds. (1963). Las EnzimasVol. 7 (2a edición). New York: Academic Press. pp. 243 –273.
Warburg O, Christian W (1939). "Isolierung und Krystallisation des Proteins des oxydierenden Garungsferments". Biochem. Z. 303: 40 –68.

v t e Aldehyde/oxo oxidoreductases (EC 1.2)
1.2.1: NAD o NADP	Aldehyde dehydrogenase Acetaldehyde dehydrogenase Deshidrogenasa de cadena larga Mycothiol-dependiente formaldehyde dehydrogenase
1.2.2: citocromo	Formate deshidrogenasa (citocromo)
1.2.3: oxígeno	Aldehyde oxidase
1.2.4: disulfuro	Complejo de deshidrogenasa de Oxoglutarate Pyruvate dehydrogenase Complejo deshidrogenasa ácido de cadena ramificada BCKDHA BCKDHB DBT DDTS
1.2.7: proteína de hierro-sulfur	Pyruvate synthase

v t e Enzymes
Actividad	Sitio activo Sitio de enlace Triada catalítica Oxyanion hole Enzyme promiscuity Enzima limitada a la difusión Cofactor Enzyme catalysis
Reglamento	Regulación alosterica Cooperatividad Inhibidor enzima Activador de Enzyme
Clasificación	Número de la CE Enzyme superfamilia Enzyme family Lista de enzimas
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie-Hofstee diagram Hanes-Woolf plot Lineweaver-Burk plot Michaelis–Cinética de los hombres
Tipos	EC1 Oxidoreductas (lista) EC2 Transferases (lista) CE3 Hidrolas (lista) EC4 Lías (lista) EC5 Isomerases (lista) Ligas CE6 (lista) Translocases EC7 (lista)

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