Flavoproteína

flavoproteínas son proteínas que contienen un ácido nucleico derivado de la riboflavina. Estas proteínas participan en una amplia gama de procesos biológicos, incluida la eliminación de radicales que contribuyen al estrés oxidativo, la fotosíntesis y la reparación del ADN. Las flavoproteínas son algunas de las familias de enzimas más estudiadas.

Las flavoproteínas tienen FMN (mononucleótido de flavina) o FAD (dinucleótido de flavina y adenina) como grupo protésico o como cofactor. La flavina generalmente está fuertemente unida (como en la adrenodoxina reductasa, en la que la FAD está profundamente enterrada). Alrededor del 5-10% de las flavoproteínas tienen un FAD unido covalentemente. Según los datos estructurales disponibles, los sitios de fijación de plantados se pueden dividir en más de 200 tipos diferentes.

90 flavoproteínas están codificadas en el genoma humano; alrededor del 84% requiere FAD y alrededor del 16% requiere FMN, mientras que 5 proteínas requieren ambas. Las flavoproteínas se encuentran principalmente en las mitocondrias. De todas las flavoproteínas, el 90% realizan reacciones redox y el otro 10% son transferasas, liasas, isomerasas, ligasas.

Descubrimiento

Las flavoproteínas se mencionaron por primera vez en 1879, cuando se aislaron como un pigmento amarillo brillante de la leche de vaca. Inicialmente se denominaron lactocromo. A principios de la década de 1930, este mismo pigmento había sido aislado de diversas fuentes y reconocido como un componente del complejo de vitamina B. Su estructura fue determinada e informada en 1935 y se le dio el nombre de riboflavina, derivada de la cadena lateral del ribitilo y del color amarillo del sistema de anillos conjugados.

La primera evidencia de la necesidad de flavina como cofactor enzimático se produjo en 1935. Hugo Theorell y sus compañeros demostraron que una proteína de levadura de color amarillo brillante, identificada previamente como esencial para la respiración celular, podía separarse en apoproteína y una proteína brillante. -pigmento amarillo. Ni la apoproteína ni el pigmento por sí solos pudieron catalizar la oxidación del NADH, pero la mezcla de los dos restableció la actividad enzimática. Sin embargo, reemplazar el pigmento aislado con riboflavina no restableció la actividad enzimática, a pesar de ser indistinguible mediante espectroscopia. Esto llevó al descubrimiento de que la proteína estudiada no necesitaba riboflavina sino mononucleótido de flavina para ser catalíticamente activa.

Experimentos similares con D-aminoácido oxidasa llevaron a la identificación del dinucleótido de flavina adenina (FAD) como una segunda forma de flavina utilizada por las enzimas.

Ejemplos

La familia de las flavoproteínas contiene una amplia gama de enzimas, que incluyen:

• Reductasa de Adrenodoxin que está involucrada en la síntesis de hormonas esteroideas en especies vertebradas, y tiene una distribución ubicua en metazoas y prokaryotes
• Cytochrome Reductasa P450 que es un socio redox de proteínas de citocromo P450 ubicadas en reticulum endoplasmático

• Proteína de biosíntesis epidermina, EpiD, que ha demostrado ser una flavoproteína que une FMN. Esta enzima cataliza la eliminación de dos equivalentes de reducción del residuo de la cisteína del término C meso-lantionina de epidermina para formar un --C=C-- doble vínculo
• La cadena B de la sintasa dipicolinata, una enzima que cataliza la formación de ácido dipicolínico del ácido dihidroxidipicolínico
• Decarboxilasa de ácido fenilacrílico (EC 4.1.1.102), una enzima que confiere resistencia al ácido canámico en la levadura
• Proteínas de fototropina y criptocromo, sensor de luz