Ferroquelatasa de sirohidroclorina

La enzima sirohidroclorina ferroquelatasa (EC 4.99.1.4) cataliza la siguiente reacción:

siroheme + 2H⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ sirohidrocloro + Fe²⁺

Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente a la clase general de liasas que no encajan en ninguna otra subclase. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es siroheme ferroliasa (formadora de sirohidroclorina). La enzima también se conoce como SirB y está presente en todas las plantas y bacterias asimiladoras/disimiladoras de nitrato y sulfato. El siroheme es un cofactor de las reductasas de nitrito y sulfito asimiladoras y disimiladoras. El siroheme se sintetiza a partir de la molécula central de tetrapirrol, el uroporfirinógeno III, que constituye la primera ramificación de la vía biosintética del tetrapirrol; la otra rama es la rama hemo/clorofila. La rama del siroheme consta de tres pasos: metilación, deshidrogenación y ferroquelación, siendo este último paso realizado por la ferroquelatasa de sirohidroclorina.

La sirohidroclorina ferroquelatasa es una quelatasa de clase II; es decir, no requiere ATP para su actividad, a diferencia de las quelatasas de clase I, como la Mg-quelatasa. En E. coli, los tres pasos de la biosíntesis del sirohemo son llevados a cabo por una única enzima multifuncional llamada CysG, mientras que en la levadura Saccharomyces cerevisiae, los dos últimos pasos son llevados a cabo por una enzima bifuncional llamada Met8p. CysG y Met8p comparten plegamientos comunes, pero no están relacionadas con SirB y constituyen la denominada quelatasa de clase III. SirB pertenece a la familia de proteínas CbiX y la SirB vegetal tiene la mitad de longitud que la SirB bacteriana y se alinea con sus mitades N- y C-terminales, lo que sugiere que la forma más larga evolucionó a partir de la duplicación y fusión génica de la forma más corta.La sirohidroclorina ferroquelatasa presente en todas las plantas terrestres y ciertas algas verdes, pero no en bacterias ni otras algas, consiste en un grupo de hierro y azufre, que puede alternar entre las formas [2Fe-2S] y [4Fe-4S] dependiendo del estado redox del medio celular. Aunque no se ha determinado con claridad el papel que podría desempeñar este cambio en el grupo, se postula que participa en una regulación redox crítica de la biosíntesis del sirohemo.