Ferredoxina hidrogenasa

En enzimología, la ferredoxina hidrogenasa (EC 1.12.7.2), también conocida como [Fe-Fe] hidrogenasa, hidrogenasa oxidante de H₂, hidrogenasa productora de H₂, hidrogenasa bidireccional, hidrogenasa (ferredoxina), hidrogenasa e hidrogenasa de captación, se encuentra en Clostridium pasteurianum, Clostridium acetobutylicum, Chlamydomonas reinhardtii y otros organismos. El nombre sistemático de esta enzima es hidrógeno:ferredoxina oxidorreductasa.

La ferredoxina hidrogenasa pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente aquellas que actúan sobre el hidrógeno como donante con una proteína de hierro-azufre como aceptor. La ferredoxina hidrogenasa posee un sitio de metalocluster activo, denominado "grupo H" o "dominio H", que participa en la interconversión de protones y electrones con el gas hidrógeno.

Reacción y mecanismo enzimático

La ferredoxina hidrogenasa cataliza la siguiente reacción reversible:

H₂ + 2 ferredoxina oxidada ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ 2 ferredoxina reducida + 2 H⁺

El mecanismo exacto por el cual ocurre esta reacción aún no se conoce por completo; sin embargo, se han identificado varios intermediarios en condiciones de estado estacionario. Un mecanismo propuesto para la reacción catalizada por la ferredoxina hidrogenasa es:

Los dos sustratos de esta enzima son el H₂ y la ferredoxina oxidada, mientras que sus dos productos son la ferredoxina reducida y el H₁. Durante el recambio de hidrógeno, el grupo H experimenta una serie de transiciones redox a medida que se translocan los protones. La velocidad de reacción depende del pH del entorno y la actividad aumenta en entornos con un pH entre 7 y 9. Los grupos accesorios permiten que la enzima mantenga su actividad completa a potenciales cercanos o superiores al potencial de equilibrio. Sin embargo, es importante destacar que los grupos accesorios no son tan efectivos a potenciales extremadamente bajos.

Estructura enzimática

La reacción ocurre en la fracción [2Fe] del sitio activo del grupo H, que también incluye un grupo [4Fe₄S] unido covalentemente mediante un tiolato de cisteinilo. Un sitio accesorio adicional, conocido como dominio F, que contiene cuatro grupos Fe-S, es la puerta principal para la transferencia de electrones hacia y desde el sitio catalítico. El subsitio [2Fe] está coordinado por varios ligandos CO y CN y un puente azaditiolato que permite el transporte de protones. El estado oxidado del subsitio, abreviado como Hox, incluye una fracción paramagnética de valencia mixta [Fe(I)Fe(II)] y un grupo diamagnético oxidado [4Fe₄S]₂. La reducción de Hox con un solo electrón produce dos protómeros que difieren en la localización del electrón y el protón añadidos. La adición del segundo electrón da como resultado la configuración [Fe(I)Fe(II)]-[4Fe4S]+ y un puente azaditiolato protonado.

Función biológica

Las hidrogenasas se encuentran en procariotas, eucariotas inferiores y arqueas. Esta amplia categoría de metaloenzimas se puede dividir en las variantes [NiFe], [FeFe] y [Fe], según los metales de transición presentes en sus sitios activos. Sin embargo, las actividades de oxidación del gas hidrógeno y reducción de protones varían considerablemente entre las variantes e incluso dentro de sus propias subcategorías. La ferredoxina hidrogenasa participa en el metabolismo del glioxilato y el dicarboxilato, así como en el metabolismo del metano. Tiene tres cofactores: hierro, azufre y níquel.La ferredoxina hidrogenasa presente en el alga verde Chlamydomonas reinhardtii utiliza los electrones aportados por el fotosistema I para reducir los protones a hidrógeno gaseoso. Esta transferencia de electrones es posible mediante las interacciones del fotosistema I con la ferredoxina fotosintética de transferencia de electrones (PetF). La interconversión de protones y electrones con hidrógeno gaseoso permite a los organismos modular la entrada y salida de energía, ajustar el potencial redox de los orgánulos y transducir señales químicas.

Significado industrial

El gas hidrógeno es un candidato potencial para reemplazar parcialmente los combustibles fósiles como portador de energía limpia en las pilas de combustible. Sin embargo, debido a su peso, a menudo escapa de la atmósfera terrestre al espacio, lo que lo convierte en un recurso escaso en la Tierra.La fotoproducción de hidrógeno en algas verdes, catalizada por la ferredoxina hidrogenasa, es una fuente potencial de gas hidrógeno. Desafortunadamente, la ineficiencia de la reacción y de la enzima en su conjunto para producir hidrógeno dificulta la viabilidad de esta reacción a escala industrial. Además, la ferredoxina hidrogenasa es sensible al oxígeno; su vida media típica en condiciones aeróbicas es de unos segundos, lo que dificulta su cultivo y manejo comercial.

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