Endopeptidasa

endopeptidasa o endoproteinasa son peptidasas proteolíticas que rompen los enlaces peptídicos de los aminoácidos no terminales (es decir, dentro de la molécula), a diferencia de las exopeptidasas, que rompen los enlaces peptídicos de los aminoácidos terminales. trozos de aminoácidos terminales. Por esta razón, las endopeptidasas no pueden descomponer los péptidos en monómeros, mientras que las exopeptidasas pueden descomponer las proteínas en monómeros. Un caso particular de endopeptidasa es la oligopeptidasa, cuyos sustratos son oligopéptidos en lugar de proteínas.

Suelen ser muy específicos para determinados aminoácidos. Ejemplos de endopeptidasas incluyen:

• Trypsin - cortes después de Arg o Lys, a menos que siga Pro. Muy estricto. Funciona mejor a pH 8.
• Chymotrypsin - cortes después de Phe, Trp o Tyr, a menos que siga Pro. Corta más lentamente después de Su, Met o Leu. Funciona mejor a pH 8.
• Elastase - cortes después de Ala, Gly, Ser o Val, a menos que sea seguido por Pro.
• Thermolysin - cuts antes Ile, Met, Phe, Trp, Tyr, o Val, a menos que precedida por Pro. A veces corta después de Ala, Asp, Su o Trono. Calor estable.
• Pepsin - cortes antes Leu, Phe, Trp o Tyr, a menos que precedida por Pro. También otros, bastante no específico; funciona mejor en pH 2.
• Glutamyl endopeptidase - cortes después de Glu. Funciona mejor a pH 8.
• Neprilysin