Disulfuro

En bioquímica, un disulfuro (o disulfuro en inglés británico) se refiere a un grupo funcional con la estructura R−S−S−R′. El enlace también se denomina enlace SS o, a veces, puente disulfuro y generalmente se deriva del acoplamiento de dos grupos tiol. En biología, los puentes disulfuro formados entre grupos tiol en dos residuos de cisteína son un componente importante de la estructura secundaria y terciaria de las proteínas. Persulfuro generalmente se refiere a los compuestos R−S−S−H.

En química inorgánica, el disulfuro generalmente se refiere al anión correspondiente S²⁻
₂ (⁻ S−S⁻).

Disulfuros orgánicos

Una selección de disulfuros

Pirita, FeS₂"El oro de la bebida"

Disulfur dichloride, S₂Cl₂, un químico industrial común

cystine, crosslinker en muchas proteínas

ácido lipoico, una vitamina

Diphenyl disulfide, Ph₂S₂, un disulfuro orgánico común

Los disulfuros simétricos son compuestos de fórmula R₂S ₂. La mayoría de los disulfuros que se encuentran en la química del azufre orgánico son disulfuros simétricos. Los disulfuros asimétricos (también llamados heterodisulfuros) son compuestos de fórmula RSSR'. Son menos comunes en química orgánica, pero la mayoría de los disulfuros en la naturaleza son asimétricos.

Propiedades

Los enlaces disulfuro son fuertes, con una energía de disociación de enlace típica de 60 kcal/mol (251 kJ mol⁻¹). Sin embargo, siendo aproximadamente un 40 % más débil que los enlaces C−C y C−H, el enlace disulfuro suele ser el & #34;eslabón débil" en muchas moléculas. Además, reflejando la polarizabilidad del azufre divalente, el enlace S−S es susceptible de escisión por reactivos polares, tanto electrófilos como especialmente nucleófilos (Nu):

RS-Nu + RS-}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">RS− − SR+Nu− − restablecimiento restablecimiento RS− − Nu+RS− − {displaystyle {ce {RS-SR + Nu- RS-Nu + RS-}} RS-Nu + RS-}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/2a91fbd00985a5eeb11975c6c4402e10649331f9" style="vertical-align: -0.505ex; width:35.498ex; height:2.676ex;"/>

El enlace disulfuro tiene una longitud de aproximadamente 2,05 Å, aproximadamente 0,5 Å más largo que un enlace C−C. La rotación sobre el eje S−S está sujeta a una barrera baja. Los disulfuros muestran una clara preferencia por los ángulos diédricos que se aproximan a los 90°. Cuando el ángulo se acerca a 0° o 180°, entonces el disulfuro es un oxidante significativamente mejor.

Los disulfuros en los que los dos grupos R son iguales se denominan simétricos, por ejemplo, el disulfuro de difenilo y el disulfuro de dimetilo. Cuando los dos grupos R no son idénticos, se dice que el compuesto es un disulfuro asimétrico o mixto.

Aunque la hidrogenación de los disulfuros no suele ser práctica, la constante de equilibrio de la reacción proporciona una medida del potencial redox estándar de los disulfuros:

2 RSH}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">RSS+H2restablecimiento restablecimiento 2RSH{displaystyle {ce {RSSR + H2] 2 RSH}}} 2 RSH}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/3e424ae57adc1cfcc38726e77d24384351f43337" style="vertical-align: -1.005ex; width:23.036ex; height:2.843ex;"/>

Este valor es de aproximadamente −250 mV en comparación con el electrodo de hidrógeno estándar (pH = 7). En comparación, el potencial de reducción estándar de las ferrodoxinas es de aproximadamente −430 mV.

Síntesis

Los enlaces disulfuro generalmente se forman a partir de la oxidación de grupos sulfhidrilo (−SH), especialmente en contextos biológicos. La transformación se representa de la siguiente manera:

<math alttext="{displaystyle {ce {2 RSH RS-SR + 2 H+ + 2 e-}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">2RSH↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ RS− − SR+2H++2e− − {displaystyle {ce {2 RSH = ilse RS-SR + 2 H+ + 2 e-}}<img alt="{displaystyle {ce {2 RSH RS-SR + 2 H+ + 2 e-}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/b822d4cf5781b512036cb632b06ee016968cd87e" style="vertical-align: -0.505ex; width:33.335ex; height:2.843ex;"/>

Una variedad de oxidantes participan en esta reacción, incluidos el oxígeno y el peróxido de hidrógeno. Se cree que tales reacciones proceden a través de intermediarios de ácido sulfénico. En el laboratorio, el yodo en presencia de una base se emplea comúnmente para oxidar tioles a disulfuros. Varios metales, como los complejos de cobre (II) y hierro (III), afectan esta reacción. Alternativamente, los enlaces disulfuro en proteínas a menudo se forman por intercambio tiol-disulfuro:

<math alttext="{displaystyle {ce {RS-SR + R'SH R'S-SR + RSH}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">RS− − SR+R.SH↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ R.S− − SR+RSH{displaystyle {ce {RS-SR + R'SH }}<img alt="{displaystyle {ce {RS-SR + R'SH R'S-SR + RSH}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/f1b4869e11591facbe7c1a6c2ecad20042f1cc01" style="vertical-align: -0.505ex; width:36.819ex; height:2.843ex;"/>

Tales reacciones están mediadas por enzimas en algunos casos y en otros casos están bajo control de equilibrio, especialmente en presencia de una cantidad catalítica de base.

La alquilación de disulfuros y polisulfuros de metales alcalinos da disulfuros. "Tiokol" Los polímeros surgen cuando el polisulfuro de sodio se trata con un dihaluro de alquilo. En la reacción inversa, los reactivos carbaniónicos reaccionan con azufre elemental para producir mezclas de tioéter, disulfuro y polisulfuros superiores. Estas reacciones a menudo no son selectivas, pero se pueden optimizar para aplicaciones específicas.

Síntesis de disulfuros asimétricos (heterodisulfuros)

Se han desarrollado muchos métodos especializados para formar disulfuros asimétricos. Reactivos que liberan el equivalente de "RS⁺" reaccionan con tioles para dar disulfuros asimétricos:

RS-SR' + HNR''_2}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">RSH+R.SNR2.restablecimiento restablecimiento RS− − SR.+HNR2.{displaystyle {ce {sH + R'SNR'''_2}} RS-SR' + HNR''_2}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/394b90e8f182d20033618ee3b266a40e9cc85eda" style="vertical-align: -1.005ex; width:38.635ex; height:3.509ex;"/>

donde R″₂N es el grupo ftalimido. Sales de bunte, derivados del tipo RSSO−3Na ⁺también se utilizan para generar disulfuros asimétricos:

RSSR' + Na2SO3}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">Na[O3S2R]+NaSR.restablecimiento restablecimiento RSS.+Na2SO3{displaystyle {ce {Na[O3S2R] + NaSR'Consejo RSSR' + Na2SO3}} RSSR' + Na2SO3}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/e7b738fb4fb231d3f5448afbf1155d1d07a93419" style="vertical-align: -1.005ex; width:43.295ex; height:3.176ex;"/>

Reacciones

El aspecto más importante de los enlaces disulfuro es su ruptura, que se produce por reducción. Se puede usar una variedad de reductores. En bioquímica, los tioles como el β-mercaptoetanol (β-ME) o el ditiotreitol (DTT) sirven como reductores; los reactivos de tiol se usan en exceso para conducir el equilibrio hacia la derecha:

<math alttext="{displaystyle {ce {RS-SR + 2 HOCH2CH2SH HOCH2CH2S-SCH2CH2OH + 2 RSH}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">RS− − SR+2HOCH2CH2SH↽ ↽ − − − − ⇀ ⇀ HOCH2CH2S− − SCH2CH2Oh.+2RSH{displaystyle {ce {RS-SR + 2 HOCH2CH2SH}}}}<img alt="{displaystyle {ce {RS-SR + 2 HOCH2CH2SH HOCH2CH2S-SCH2CH2OH + 2 RSH}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/3a06d09686f139c4918d9f3ed249e43712aa7bdb" style="vertical-align: -1.005ex; width:70.923ex; height:3.343ex;"/>

El reductor tris(2-carboxietil)fosfina (TCEP) es útil, además de ser inodoro en comparación con β-ME y DTT, porque es selectivo, funciona tanto en condiciones alcalinas como ácidas (a diferencia del DTT), es más hidrofílico y más resistente a la oxidación en el aire. Además, a menudo no es necesario eliminar TCEP antes de la modificación de los tioles de proteína.

En la síntesis orgánica, los agentes de hidruro se emplean normalmente para la escisión de disulfuros, como el borohidruro de sodio. Los metales alcalinos más agresivos efectuarán esta reacción:

2 NaSR}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">RS− − SR+2Narestablecimiento restablecimiento 2NaSR{displaystyle {ce {RS-SR + 2 Na - título 2 NaSR}}} 2 NaSR}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/bfba9dd616cf83408e894db595e716a3baa28465" style="vertical-align: -0.505ex; width:27.664ex; height:2.343ex;"/>

Estas reacciones suelen ir seguidas de la protonación del tiolato metálico resultante:

HSR + NaCl}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">NaSR+HClrestablecimiento restablecimiento HSR+NaCl{displaystyle {ce {NaSR + HCl] HSR + NaCl}} HSR + NaCl}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/188ddcf34fe42cac004816c9e9c92780f5fe082f" style="vertical-align: -0.505ex; width:30.73ex; height:2.343ex;"/>

El intercambio tiol-disulfuro es una reacción química en la que un grupo tiolato −S⁻ ataca a un átomo de azufre de un enlace disulfuro −S−S−. El enlace disulfuro original se rompe y su otro átomo de azufre se libera como un nuevo tiolato, llevándose la carga negativa. Mientras tanto, se forma un nuevo enlace disulfuro entre el tiolato atacante y el átomo de azufre original.

Intercambio Thiol-disulfide mostrando el intermedio lineal en el que se comparte la carga entre los tres átomos de azufre. El grupo tiolato (que se presenta en rojo) ataca un átomo de azufre (que se presenta en azul) del vínculo disulfuro, desplazando el otro átomo de azufre (que se muestra en verde) y formando un nuevo vínculo disulfuso.

Los tiolatos, no los tioles, atacan los enlaces disulfuro. Por lo tanto, el intercambio tiol-disulfuro se inhibe a pH bajo (típicamente, por debajo de 8) donde se favorece la forma de tiol protonado en relación con la forma de tiolato desprotonado. (El pKa de un grupo tiol típico es aproximadamente 8,3, pero puede variar debido a su entorno).

El intercambio tiol-disulfuro es la principal reacción mediante la cual se forman y reorganizan los enlaces disulfuro en una proteína. El reordenamiento de los enlaces disulfuro dentro de una proteína generalmente ocurre a través de reacciones de intercambio tiol-disulfuro intraproteínas; un grupo tiolato de un residuo de cisteína ataca uno de los propios enlaces disulfuro de la proteína. Este proceso de reordenamiento de disulfuro (conocido como transposición aleatoria de disulfuro) no cambia la cantidad de enlaces disulfuro dentro de una proteína, simplemente su ubicación (es decir, qué cisteínas están unidas). La reorganización de disulfuro es generalmente mucho más rápida que las reacciones de oxidación/reducción, que cambian la cantidad de enlaces disulfuro dentro de una proteína. La oxidación y reducción de los enlaces disulfuro de proteínas in vitro también ocurre generalmente a través de reacciones de intercambio tiol-disulfuro. Por lo general, el tiolato de un reactivo redox como el glutatión o el ditiotreitol ataca el enlace disulfuro de una proteína formando un enlace disulfuro mixto entre la proteína y el reactivo. Este enlace disulfuro mixto, cuando es atacado por otro tiolato del reactivo, deja la cisteína oxidada. En efecto, el enlace disulfuro se transfiere de la proteína al reactivo en dos pasos, ambos reacciones de intercambio tiol-disulfuro.

La oxidación y reducción in vivo de los enlaces disulfuro de proteínas mediante el intercambio tiol-disulfuro se ve facilitada por una proteína llamada tiorredoxina. Esta pequeña proteína, esencial en todos los organismos conocidos, contiene dos residuos de aminoácidos de cisteína en una disposición vecinal (es decir, uno al lado del otro), lo que le permite formar un enlace disulfuro interno o enlaces disulfuro con otras proteínas. Como tal, se puede utilizar como depósito de restos de enlaces disulfuro reducidos u oxidados.

Se han desarrollado muchas reacciones orgánicas especializadas para los disulfuros, nuevamente asociadas principalmente con la escisión del enlace S−S, que suele ser el enlace más débil de una molécula. En las reacciones de escisión del disulfuro de Zincke, los halógenos escinden los disulfuros. Esta reacción da un haluro de sulfenilo:

2 ArSCl}}}" xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML">Ar+Cl2restablecimiento restablecimiento 2ArSCl{displaystyle {ce {ArSSAr + Cl2] 2 ArSCl}}} 2 ArSCl}}}" aria-hidden="true" class="mwe-math-fallback-image-inline" src="https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/3d62a5f5de43a67234f49156b833175f741d0a5b" style="vertical-align: -1.005ex; width:27.032ex; height:2.843ex;"/>

Ocurrencia en biología

Schematic of disulfide bonds crosslinking regions of a protein

Ocurrencia en proteínas

Los enlaces disulfuro se pueden formar en condiciones oxidantes y juegan un papel importante en el plegamiento y la estabilidad de algunas proteínas, generalmente proteínas secretadas al medio extracelular. Dado que la mayoría de los compartimentos celulares son entornos reductores, en general, los enlaces disulfuro son inestables en el citosol, con algunas excepciones, como se indica a continuación, a menos que esté presente una sulfhidrilo oxidasa.

Cystine se compone de dos cisteínas vinculadas por un vínculo desulfido (que se presenta aquí en su forma neutral).

Los enlaces disulfuro en las proteínas se forman entre los grupos tiol de los residuos de cisteína mediante el proceso de plegamiento oxidativo. El otro aminoácido que contiene azufre, la metionina, no puede formar enlaces disulfuro. Un enlace disulfuro generalmente se denota separando con guiones las abreviaturas de cisteína, por ejemplo, cuando se hace referencia a la ribonucleasa A, el 'enlace disulfuro Cys26-Cys84', o el 'enlace disulfuro 26-84', o más simplemente como "C26–C84" donde el enlace disulfuro se entiende y no es necesario mencionarlo. El prototipo de un enlace disulfuro de proteína es el péptido cistina de dos aminoácidos, que se compone de dos aminoácidos de cisteína unidos por un enlace disulfuro. La estructura de un enlace disulfuro se puede describir por su χ_ss ángulo diedro entre C^β−S^γ −S^γ−C^β átomos, que suele estar cerca de ±90°.

El enlace disulfuro estabiliza la forma plegada de una proteína de varias formas:

1. Tiene dos partes de la proteína juntas, sesgada la proteína hacia la topología plegada. Es decir, el vínculo disulfuro desestabiliza la forma desplegada de la proteína bajando su entropía.
2. El vínculo de disulfuro puede formar el núcleo de un núcleo hidrofóbico de la proteína plegada, es decir, los residuos hidrofóbicos locales pueden condensarse alrededor del vínculo desulfido y sobre el otro mediante interacciones hidrofóbicas.
3. Relacionado con 1 y 2, el bono desulfido enlaces dos segmentos de la cadena de proteínas, aumentos la concentración local efectiva de residuos de proteínas, y inferiores la concentración local efectiva de moléculas de agua. Dado que las moléculas de agua atacan los bonos de hidrógeno amide-amide y rompen la estructura secundaria, un vínculo disulfuro estabiliza la estructura secundaria en sus proximidades. Por ejemplo, los investigadores han identificado varios pares de péptidos que no están estructurados en aislamiento, pero adoptan una estructura secundaria y terciaria estable sobre la formación de un vínculo disulfudo entre ellos.

Una especie de disulfuro es un par particular de cisteínas en una proteína unida por disulfuro y generalmente se representa enumerando los enlaces disulfuro entre paréntesis, por ejemplo, el "(26–84, 58 –110) especies de disulfuro". Un conjunto de disulfuro es una agrupación de todas las especies de disulfuro con el mismo número de enlaces disulfuro y, por lo general, se denomina conjunto 1S, conjunto 2S, etc. para las especies de disulfuro que tienen uno, dos, etc. enlaces disulfuro. Por lo tanto, la especie de disulfuro (26–84) pertenece al conjunto 1S, mientras que la especie (26–84, 58–110) pertenece al conjunto 2S. La especie única sin enlaces disulfuro se suele indicar como R para 'totalmente reducido'. En condiciones típicas, la reorganización de disulfuro es mucho más rápida que la formación de nuevos enlaces disulfuro o su reducción; por lo tanto, las especies de disulfuro dentro de un conjunto se equilibran más rápidamente que entre conjuntos.

La forma nativa de una proteína suele ser una sola especie de disulfuro, aunque algunas proteínas pueden alternar entre algunos estados de disulfuro como parte de su función, por ejemplo, la tiorredoxina. En proteínas con más de dos cisteínas, se pueden formar especies de disulfuro no nativas, que casi siempre están mal plegadas. A medida que aumenta el número de cisteínas, el número de especies no nativas aumenta factorialmente.

En bacterias y arqueas

Los enlaces disulfuro juegan un papel protector importante para las bacterias como un interruptor reversible que activa o desactiva una proteína cuando las células bacterianas están expuestas a reacciones de oxidación. El peróxido de hidrógeno (H₂O₂), en particular, podría dañar gravemente el ADN y matar la bacteria en bajas concentraciones si no fuera por la acción protectora del enlace SS. Las arqueas suelen tener menos disulfuros que los organismos superiores.

En eucariotas

En las células eucariotas, en general, los enlaces disulfuro estables se forman en la luz del RER (retículo endoplásmico rugoso) y el espacio intermembrana mitocondrial, pero no en el citosol. Esto se debe al ambiente más oxidante de los compartimentos antes mencionados y al ambiente más reductor del citosol (ver glutatión). Por lo tanto, los enlaces disulfuro se encuentran principalmente en las proteínas secretoras, las proteínas lisosomales y los dominios exoplásmicos de las proteínas de membrana.

Hay excepciones notables a esta regla. Por ejemplo, muchas proteínas nucleares y citosólicas pueden entrecruzarse con disulfuro durante la muerte celular necrótica. De manera similar, una serie de proteínas citosólicas que tienen residuos de cisteína próximos entre sí que funcionan como sensores de oxidación o catalizadores redox; cuando falla el potencial reductor de la célula, se oxidan y desencadenan mecanismos de respuesta celular. El virus Vaccinia también produce proteínas y péptidos citosólicos que tienen muchos enlaces disulfuro; aunque se desconoce la razón de esto, presumiblemente tienen efectos protectores contra la maquinaria de proteólisis intracelular.

Los enlaces disulfuro también se forman dentro y entre las protaminas en la cromatina del esperma de muchas especies de mamíferos.

Disulfuros en proteínas reguladoras

Como los enlaces disulfuro se pueden reducir y reoxidar de forma reversible, el estado redox de estos enlaces se ha convertido en un elemento de señalización. En los cloroplastos, por ejemplo, la reducción enzimática de los enlaces disulfuro se ha relacionado con el control de numerosas vías metabólicas, así como con la expresión génica. Se ha demostrado, hasta ahora, que la actividad de señalización reductora la realiza el sistema ferredoxina-tiorredoxina, que canaliza electrones de las reacciones luminosas del fotosistema I para reducir catalíticamente los disulfuros en las proteínas reguladas de una manera dependiente de la luz. De esta forma, los cloroplastos ajustan la actividad de procesos clave como el ciclo de Calvin-Benson, la degradación del almidón, la producción de ATP y la expresión génica según la intensidad de la luz. Además, se ha informado que los disulfuros juegan un papel importante en la regulación del estado redox de los sistemas de dos componentes (TCS), que se pueden encontrar en ciertas bacterias, incluida la cepa fotogénica. Un enlace disulfuro de cisteína intramolecular único en el dominio de unión a ATP de SrrAB TC que se encuentra en Staphylococcus aureus es un buen ejemplo de disulfuros en proteínas reguladoras, cuyo estado redox de la molécula SrrB está controlado por enlaces disulfuro de cisteína, lo que conduce a la modificación de la actividad de SrrA, incluida la regulación génica.

En pelo y plumas

Más del 90 % del peso seco del cabello se compone de proteínas llamadas queratinas, que tienen un alto contenido de disulfuro, del aminoácido cisteína. La robustez conferida en parte por los enlaces disulfuro se ilustra con la recuperación de cabello prácticamente intacto de las antiguas tumbas egipcias. Las plumas tienen queratinas similares y son extremadamente resistentes a las enzimas digestivas de proteínas. La rigidez del pelo y las plumas está determinada por el contenido de disulfuro. La manipulación de los enlaces disulfuro en el cabello es la base de la permanente en el peinado. Los reactivos que afectan la formación y ruptura de los enlaces S−S son clave, por ejemplo, el tioglicolato de amonio. El alto contenido de disulfuro de las plumas determina el alto contenido de azufre de los huevos de aves. El alto contenido de azufre del pelo y las plumas contribuye al olor desagradable que se produce cuando se queman.

Disulfuros inorgánicos

El anión disulfuro es S²⁻
₂, o ⁻S−S⁻. En disulfuro, el azufre existe en estado reducido con número de oxidación -1. Su configuración electrónica se parece entonces a la de un átomo de cloro. Por lo tanto, tiende a formar un enlace covalente con otro centro S⁻ para formar S²⁻
₂ grupo, similar al cloro elemental existente como el diatómico Cl₂. El oxígeno también puede comportarse de manera similar, p. en peróxidos como H₂O₂. Ejemplos:

• Disulfuro de hidrógeno (S)₂H₂), el disulfudo inorgánico más simple
• Disulfur dichloride (S₂Cl₂Un líquido destilable.
• Desulfio de hierro (FeS₂, o pirita.

Compuestos relacionados

CS₂

MoS₂

Los tiosulfóxidos son isoméricos ortogonales con los disulfuros, ya que el segundo azufre se ramifica del primero y no forma parte de una cadena continua, es decir, >S=S en lugar de −S−S−.

Los enlaces disulfuro son análogos pero más comunes que los enlaces de peróxido, tioselenuro y diseleniuro relacionados. También existen compuestos intermedios de estos, por ejemplo tioperóxidos (también conocidos como oxasulfuros) como el tioperóxido de hidrógeno, tienen la fórmula R¹OSR² (equivalentemente R²SOR¹). Estos son isoméricos a los sulfóxidos de manera similar a los anteriores; es decir, >S=O en lugar de −S−O−.

Los disulfuros de tiuram, con la fórmula (R₂NCSS)₂, son disulfuros pero se comportan de manera distinta debido al grupo tiocarbonilo.

Los compuestos con tres átomos de azufre, como CH₃S−S−SCH₃, se denominan trisulfuros o enlaces trisulfuro.

Nombres inapropiados

Disulfuro también se usa para referirse a compuestos que contienen dos centros de sulfuro (S²⁻). El compuesto disulfuro de carbono, CS₂ se describe con la fórmula estructural, es decir, S=C=S. Esta molécula no es un disulfuro en el sentido de que carece de un enlace S-S. De manera similar, el disulfuro de molibdeno, MoS₂, no es un disulfuro en el sentido de que sus átomos de azufre no están enlazados.

Aplicaciones

Fabricación de caucho

La vulcanización del caucho da como resultado grupos de entrecruzamiento que consisten en enlaces disulfuro (y polisulfuro); En analogía con el papel de los disulfuros en las proteínas, los enlaces S-S en el caucho afectan fuertemente la estabilidad y la reología del material. Aunque el mecanismo exacto que subyace al proceso de vulcanización no se comprende del todo (ya que existen múltiples vías de reacción pero se desconoce la predominante), se ha demostrado ampliamente que la medida en que se permite que avance el proceso determina las propiedades físicas del material resultante. caucho, es decir, un mayor grado de reticulación corresponde a un material más resistente y rígido. Los métodos convencionales actuales de fabricación de caucho suelen ser irreversibles, ya que los mecanismos de reacción no regulados pueden dar como resultado redes complejas de enlaces de sulfuro; como tal, el caucho se considera un material termoestable.

Redes adaptables covalentes

Debido a su energía de disociación de enlace relativamente débil (en comparación con los enlaces C−C y similares), los disulfuros se han empleado en sistemas de redes adaptables covalentes (CAN) para permitir la ruptura dinámica y la reforma de enlaces cruzados. Mediante la incorporación de grupos funcionales de disulfuro como enlaces cruzados entre las cadenas de polímeros, se pueden producir materiales que son estables a temperatura ambiente y que también permiten la disociación reversible del enlace cruzado tras la aplicación de temperatura elevada. El mecanismo detrás de esta reacción se puede atribuir a la escisión de los enlaces disulfuro (RS-SR) en radicales tiilo (2 RS•) que posteriormente pueden reasociarse en nuevos enlaces, lo que da como resultado características de reprocesabilidad y autorreparación para el material a granel. Sin embargo, dado que la energía de disociación del enlace disulfuro sigue siendo bastante alta, normalmente es necesario aumentar el enlace con la química adyacente que puede estabilizar el electrón desapareado del estado intermedio. Como tal, los estudios suelen emplear grupos funcionales disulfuros aromáticos o disulfurodiamina (RNS-SNR) para fomentar la disociación dinámica del enlace S-S; estas químicas pueden dar como resultado que la energía de disociación del enlace se reduzca a la mitad (o incluso menos) de su magnitud anterior.

En términos prácticos, las latas que contienen disulfuro se pueden usar para impartir reciclabilidad a los materiales poliméricos y al mismo tiempo exhibir propiedades físicas similares a las de los termoestables. Por lo general, la reciclabilidad está restringida a los materiales termoplásticos, ya que dichos materiales consisten en cadenas de polímeros que no están unidas entre sí a nivel molecular; como resultado, pueden fundirse y reformarse (ya que la adición de energía térmica permite que las cadenas se desenreden, se muevan y adopten nuevas configuraciones), pero esto se logra a expensas de su solidez física. Mientras tanto, los termoestables convencionales contienen entrecruzamientos permanentes que refuerzan su fuerza, tenacidad, resistencia a la fluencia y similares (ya que la unión entre cadenas proporciona resistencia a la deformación a nivel macroscópico), pero debido a la permanencia de dichos entrecruzamientos, estos materiales no pueden ser reprocesados. similar a los termoplásticos. Sin embargo, debido a la naturaleza dinámica de los enlaces cruzados en las CAN de disulfuro, pueden diseñarse para exhibir los mejores atributos de los dos tipos de materiales mencionados anteriormente. Los estudios han demostrado que las latas de disulfuro se pueden reprocesar varias veces con una degradación insignificante del rendimiento y, al mismo tiempo, presentan valores de resistencia a la fluencia, transición vítrea y módulo dinámico comparables a los observados en sistemas termoestables convencionales similares.