Desmoplaquina

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Adhesión celular en desmosomes

La desmoplaquina es una proteína humana codificada por el gen DSP. La desmoplaquina es un componente fundamental de las estructuras desmosómicas del músculo cardíaco y de las células epidérmicas, que mantienen la integridad estructural en los contactos celulares adyacentes. En el músculo cardíaco, la desmoplaquina se localiza en discos intercalados que acoplan mecánicamente las células cardíacas para funcionar en una estructura sincitial coordinada. Se ha demostrado que las mutaciones de la desmoplaquina desempeñan un papel en la miocardiopatía dilatada y la miocardiopatía arritmogénica del ventrículo derecho, donde puede presentarse con lesión miocárdica aguda, queratodermia palmoplantar estriada, síndrome de Carvajal y pénfigo paraneoplásico.

Estructura

La desmoplaquina existe en dos isoformas predominantes: la primera, conocida como DPII, tiene un peso molecular de 260,0 kDa (2272 aminoácidos) y la segunda, conocida como DPI, tiene un peso molecular de 332,0 kDa (2871 aminoácidos). Estas isoformas son idénticas, excepto por el dominio de varilla más corto en DPII. DPI es la isoforma predominante expresada en el músculo cardíaco. El gen DSP está ubicado en el cromosoma 6p24.3, contiene 24 exones y abarca aproximadamente 45 kDa de ADN genómico. La desmoplaquina es una proteína de placa desmosómica grande que homodimeriza y adopta una conformación en forma de mancuerna. El dominio de la cabeza globular N-terminal de la desmoplaquina está compuesto por una serie de haces helicoidales alfa y es necesario tanto para la localización en el desmosoma como para la interacción con la región N-terminal de la placofilina 1 y la placoglobina, así como con la desmocolina y la desmogleína. Este dominio se subdivide a su vez en una región denominada "dominio de la plaquina", formada por seis dominios de repetición de espectrina separados por el dominio SH3. Se ha resuelto una estructura cristalina de parte del dominio de la plaquina, mientras que se ha dilucidado todo el dominio de la plaquina utilizando dispersión de rayos X de ángulo pequeño que reveló una estructura no lineal, un resultado inesperado considerando que las repeticiones de espectrina se observan en orientaciones lineales. La región C-terminal de la desmoplaquina está compuesta por tres dominios de repetición de plaquina, denominados A, B y C, que son esenciales para la coalineación y la unión de filamentos intermedios. En el extremo C-terminal más distal de la desmoplaquina se encuentra una región rica en glicina-serina-arginina; se ha demostrado que la fosforilación de serina de este dominio puede modificar las interacciones entre la desmoplaquina y el filamento intermedio. En la región media de la desmoplaquina, un dominio de varilla en espiral es responsable de la homodimerización.

Función

Los desmosomas son uniones intercelulares que unen estrechamente las células adyacentes. La desmoplaquina es un componente obligado de los desmosomas funcionales que ancla los filamentos intermedios a las placas desmosómicas. En los cardiomiocitos, la desmoplaquina forma placas desmosómicas con el filamento intermedio desmina, mientras que en las células endoteliales se reclutan filamentos intermedios de tipo citoqueratina y vimentina en los tipos de células dendríticas aracnoideas y foliculares. Ambos tipos de filamentos intermedios se unen de forma lateral a la desmoplaquina para formar la placa. En el músculo cardíaco, la desmoplaquina se localiza en los desmosomas de los discos intercalados. La isoforma DPI de la desmoplaquina se expresa en gran medida y se cree que desempeña un papel tanto en el ensamblaje como en la estabilización de los desmosomas; su papel es fundamental, ya que los ratones deficientes en desmoplaquina muestran letalidad embrionaria. En ratones que sobreexpresan una proteína desmoplaquina mutada en el extremo C, la unión de la desmoplaquina a la desmina se interrumpe en el músculo cardíaco y los corazones muestran una formación y estructura anormales de discos intercalados. Se ha aprendido mucho sobre la función de la desmoplaquina a partir de mutaciones en pacientes con miocardiopatía arritmogénica del ventrículo derecho, donde las mutaciones en dominios de unión específicos alteran la unión de la desmoplaquina a la placoglobina o la desmina y dan como resultado la muerte y disfunción celular.

Significado clínico

Las mutaciones en este gen son la causa de varias miocardiopatías, incluidas la miocardiopatía dilatada y la miocardiopatía arritmogénica del ventrículo derecho. La presencia de mutaciones patógenas en este gen se ha asociado con episodios de lesión miocárdica aguda, que pueden imitar episodios de miocarditis. Las mutaciones en DSP también se han asociado con queratodermia palmoplantar estriada. El síndrome de Carvajal es el resultado de una mutación autosómica recesiva de un cambio de marco de lectura (7901delG) en DSP que da lugar a una combinación de las afecciones anteriores, entre ellas miocardiopatía dilatada, queratodermia y pelo lanoso. Los pacientes con síndrome de Carvajal suelen sufrir insuficiencia cardíaca en la adolescencia. Se ha informado de un caso de heterocigosidad compuesta para dos mutaciones sin sentido en DSP que dio lugar a una epidermólisis ampollosa acantolítica letal. Los autoanticuerpos contra la DSP son un sello distintivo de la enfermedad autoinmune llamada pénfigo paraneoplásico. Se ha encontrado una disminución de la expresión de desmoplaquina en pacientes con cáncer orofaríngeo y cáncer de mama, lo que puede alterar las propiedades de adhesión entre células y propagar la metástasis.

Interacciones

Se ha demostrado que la desmoplaquina interactúa con:

  • Desmin,
  • Keratin 1,
  • PKP1
  • PKP2,
  • Plakoglobina y
  • Vimentin.

Véase también

  • Lista de antígenos blancos en pemphigus
  • Lista de condiciones causadas por problemas con proteínas junccionales

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  • Reseña de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt: P15924 (Desmoplakin) en el PDBe-KB.
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